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万見
- PDB-4n0h: Crystal structure of S. cerevisiae mitochondrial GatFAB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n0h
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae mitochondrial GatFAB
要素
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A, mitochondrial
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B, mitochondrial
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit F, mitochondrial
キーワードLIGASE / amidotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / endoplasmic reticulum organization / mitochondrial translation / mitochondrial inner membrane / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit F, mitochondrial / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit F / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E / GatB/GatE catalytic domain / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B signature. / Asn/Gln amidotransferase ...Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit F, mitochondrial / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit F / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E / GatB/GatE catalytic domain / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B signature. / Asn/Gln amidotransferase / GatB domain / GatB domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA amidotransferase subunit B-like / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 2 / Amidase / Amidase, conserved site / Amidases signature. / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B, mitochondrial / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit F, mitochondrial / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.952 Å
データ登録者Araiso, Y. / Ishitani, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae mitochondrial GatFAB reveals a novel subunit assembly in tRNA-dependent amidotransferases
著者: Araiso, Y. / Huot, J.L. / Sekiguchi, T. / Frechin, M. / Fischer, F. / Enkler, L. / Senger, B. / Ishitani, R. / Becker, H.D. / Nureki, O.
履歴
登録2013年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A, mitochondrial
B: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B, mitochondrial
F: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit F, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,8684
ポリマ－105,8063
非ポリマー621
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12240 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area33060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.949, 86.297, 191.233
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A, mitochondrial / Glu-AdT subunit A / HMG2-induced ER-remodeling protein 2 / Loss of respiratory capacity protein 6


分子量: 50981.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GatA, GEP6, HER2, LRC6, YMR293C / プラスミド: pCGFP-BC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star2 CodonPlus
参照: UniProt: Q03557, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#2: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B, mitochondrial / Glu-AdT subunit B / Cytochrome c oxidase assembly factor PET112


分子量: 36704.215 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 16-329 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GatB, PET112, YBL0724, YBL080C / プラスミド: pCGFP-BC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star2 CodonPlus
参照: UniProt: P33893, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#3: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit F, mitochondrial / Glu-AdT subunit F


分子量: 18120.826 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 24-183 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GatF, GTF1, YGR102C / プラスミド: pCGFP-BC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star2 CodonPlus
参照: UniProt: P53260, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#4: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 % / Mosaicity: 0.551 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 50mM Sodium malonate, 200mM Mg(NO3)2, 10% PEG3350, pH 8.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 74495 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 27.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 2.11 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.95-1.984.10.38936610.7198.8
1.98-2.024.60.3736620.757199.1
2.02-2.064.90.35437320.859199.4
2.06-2.150.33236890.964199.6
2.1-2.154.90.30837080.968199.5
2.15-2.24.90.2836701.004199.1
2.2-2.254.80.26937171.127199.1
2.25-2.314.80.24536751.224198.7
2.31-2.384.90.22237311.305198.8
2.38-2.4650.20536811.466198.8
2.46-2.5450.19536901.557198.7
2.54-2.655.10.17937201.78198.7
2.65-2.775.30.16736972.033198.7
2.77-2.915.50.14937392.31199
2.91-3.15.90.13537622.597199.4
3.1-3.336.50.12137772.982199.9
3.33-3.676.60.10438123.387199.8
3.67-4.26.20.09137943.933199.2
4.2-5.295.90.08438364.162198.8
5.29-505.60.08237423.941191.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
uguisデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SeM-labeled yeast GatFAB

解像度: 1.952→30.576 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.52 / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 18.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2218 3723 5 %RANDOM
Rwork0.1881 ---
obs0.1897 74447 98.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.595 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 154.97 Å2 / Biso mean: 39.9595 Å2 / Biso min: 14.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1641 Å20 Å2-0 Å2
2--0.198 Å2-0 Å2
3----0.362 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.952→30.576 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6547 0 4 274 6825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046733
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8929138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611059
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041174
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.932485
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.952-1.97660.2861320.27152515264797
1.9766-2.00260.33281380.28422622276099
2.0026-2.030.30451360.26662580271699
2.03-2.0590.28151390.25642625276499
2.059-2.08980.32161360.250526002736100
2.0898-2.12240.25261370.227425992736100
2.1224-2.15720.23181380.2092627276599
2.1572-2.19440.21471350.20112566270199
2.1944-2.23430.23741380.19962617275599
2.2343-2.27720.24291380.1912612275099
2.2772-2.32370.23681350.19232577271299
2.3237-2.37420.24711360.18252589272599
2.3742-2.42940.20861380.18112614275299
2.4294-2.49020.23171360.18982593272999
2.4902-2.55740.24651370.1992604274199
2.5574-2.63270.23191380.19962604274299
2.6327-2.71760.23991380.19962618275699
2.7176-2.81470.23781380.19752622276099
2.8147-2.92730.24131380.19812626276499
2.9273-3.06040.23271380.18782630276899
3.0604-3.22160.20831420.182926822824100
3.2216-3.42310.20511390.177626612800100
3.4231-3.6870.19791410.171326692810100
3.687-4.05730.20821410.156426772818100
4.0573-4.64270.1651400.14962672281299
4.6427-5.84260.20061440.16452726287099
5.8426-30.57980.21461370.20482597273490
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7915-0.1816-0.3761.15060.64061.2857-0.1616-0.0792-0.10580.15020.01160.11170.23610.0149-0.06870.11940.00870.0460.1479-0.010.153314.2502-0.6047-10.6036
20.60480.0627-0.22161.12850.1890.89-0.0490.2221-0.042-0.509-0.06660.16260.047-0.1275-0.01040.4319-0.00990.00510.2777-0.04890.220719.3118-6.4371-51.0319
3-0.0619-0.5213-0.28070.71580.06211.1656-0.0586-0.0057-0.1374-0.0372-0.1520.2580.1174-0.1754-0.1427-0.018-0.10590.01360.2404-0.16830.37668.8737-1.0259-23.4787
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'A6 - 464
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'B27 - 327
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'F'F29 - 176

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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