+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4muc | ||||||
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Title | The 4th and 5th C-terminal domains of Factor H related protein 1 | ||||||
Components | Complement factor H-related protein 1 | ||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / Sushi domains / Complement Alternative Pathway / Factor H related proteins | ||||||
Function / homology | Function and homology information complement component C3b binding / complement activation / cytolysis by host of symbiont cells / negative regulation of protein binding / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.897 Å | ||||||
Authors | Bhattacharjee, A. / Goldman, A. / Kolodziejczyk, R. / Jokiranta, T.S. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2015 Title: The Major Autoantibody Epitope on Factor H in Atypical Hemolytic Uremic Syndrome Is Structurally Different from Its Homologous Site in Factor H-related Protein 1, Supporting a Novel Model for ...Title: The Major Autoantibody Epitope on Factor H in Atypical Hemolytic Uremic Syndrome Is Structurally Different from Its Homologous Site in Factor H-related Protein 1, Supporting a Novel Model for Induction of Autoimmunity in This Disease. Authors: Bhattacharjee, A. / Reuter, S. / Trojnar, E. / Kolodziejczyk, R. / Seeberger, H. / Hyvarinen, S. / Uzonyi, B. / Szilagyi, A. / Prohaszka, Z. / Goldman, A. / Jozsi, M. / Jokiranta, T.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4muc.cif.gz | 109 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4muc.ent.gz | 92.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4muc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4muc_validation.pdf.gz | 449.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4muc_full_validation.pdf.gz | 451.5 KB | Display | |
Data in XML | 4muc_validation.xml.gz | 11.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4muc_validation.cif.gz | 13.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mu/4muc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mu/4muc | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 14239.248 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Sushi domains 4 and 5 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CFHR1, CFHL, CFHL1, CFHL1P, CFHR1P, FHR1, HFL1, HFL2 / Production host: Pichia pastoris (fungus) / References: UniProt: Q03591 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.05 Å3/Da / Density % sol: 69.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 Details: 2 M ammonium sulphate and 0.1 M sodium acetate , pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-4 / Wavelength: 0.97952 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 14, 2012 |
Radiation | Monochromator: ESRF monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97952 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.89→50 Å / Num. obs: 10935 / % possible obs: 12.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 2.897→3.07 Å / % possible all: 99.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.897→48.529 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 2 / Phase error: 28.59 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.897→48.529 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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