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- PDB-4mst: Crystal Structure of a putative catalytic domain of a chitinase-l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mst
タイトルCrystal Structure of a putative catalytic domain of a chitinase-like protein (HbCLP1) from Hevea brasiliensis
要素class I chitinase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / lectin / chitinase-like protein / all alpha / extracellular / hydrolase-like protein / inactive chitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


chitin catabolic process / chitin binding / defense response to fungus / cell wall macromolecule catabolic process / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Chitinases family 19 signature 1. / Chitinases family 19 signature 2. / Endochitinase; domain 2 / Endochitinase, domain 2 / Glycoside hydrolase, family 19 / Glycoside hydrolase, family 19, catalytic / Chitinase class I / Chitin recognition protein / Chitin-binding type-1 domain profile. / Chitin binding domain ...Chitinases family 19 signature 1. / Chitinases family 19 signature 2. / Endochitinase; domain 2 / Endochitinase, domain 2 / Glycoside hydrolase, family 19 / Glycoside hydrolase, family 19, catalytic / Chitinase class I / Chitin recognition protein / Chitin-binding type-1 domain profile. / Chitin binding domain / Chitin-binding, type 1 / Endochitinase-like superfamily / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inactive chitinase-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Hevea brasiliensis (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.927 Å
データ登録者Martinez-Caballero, S. / Hermoso, J.A. / Rodriguez-Romero, A.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Comparative study of two GH19 chitinase-like proteins from Hevea brasiliensis, one exhibiting a novel carbohydrate-binding domain.
著者: Martinez-Caballero, S. / Cano-Sanchez, P. / Mares-Mejia, I. / Diaz-Sanchez, A.G. / Macias-Rubalcava, M.L. / Hermoso, J.A. / Rodriguez-Romero, A.
履歴
登録2013年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月15日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: class I chitinase
B: class I chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1804
ポリマ－53,1092
非ポリマー712
水5,693316
1
A: class I chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5902
ポリマ－26,5551
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: class I chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5902
ポリマ－26,5551
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.106, 40.415, 111.854
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.73, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 class I chitinase / chitinase-like lectin


分子量: 26554.670 Da / 分子数: 2
断片: putative catalytic domain (pCatD, UNP residues 54-295)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hevea brasiliensis (植物) / 株: RIMM600 / 遺伝子: Hbchi-L1, rq30 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta gami DE3 pLysS / 参照: UniProt: Q949H3, chitinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 316 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 7 mg/mL protein, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.3, 0.2 M magnesium chloride, 30% PEG4000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月2日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.927→83.316 Å / Num. all: 37792 / Num. obs: 37443 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 22.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 14.16
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.95-2.0660.5194.4199.5
2.06-2.186.80.3136.71100
2.18-2.336.50.2148.31100
2.33-2.526.90.15310.61100
2.52-2.766.70.111131100
2.76-3.096.70.08516.5199.9
3.09-3.566.80.06722.51100
3.56-4.366.80.05230.41100
4.36-6.176.60.04630199.9
6.17-41.626.50.04130199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.3_1479)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CQL

3cql


解像度: 1.927→41.658 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2021 1874 5.01 %
Rwork0.1658 --
obs0.1676 37438 99.1 %
all-36334 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.927→41.658 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3726 0 2 316 4044
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113885
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1095288
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9441364
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046522
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005697
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.927-1.97930.29791340.2422406X-RAY DIFFRACTION89
1.9793-2.03760.26551450.1982743X-RAY DIFFRACTION100
2.0376-2.10330.22961390.18342723X-RAY DIFFRACTION100
2.1033-2.17850.23121560.17972718X-RAY DIFFRACTION100
2.1785-2.26570.23751510.1862730X-RAY DIFFRACTION100
2.2657-2.36880.21871250.1762770X-RAY DIFFRACTION100
2.3688-2.49370.21551380.17842737X-RAY DIFFRACTION100
2.4937-2.64990.2161420.17452769X-RAY DIFFRACTION100
2.6499-2.85450.19681340.18022770X-RAY DIFFRACTION100
2.8545-3.14160.2131520.18522739X-RAY DIFFRACTION100
3.1416-3.5960.22661330.1672797X-RAY DIFFRACTION100
3.596-4.52970.15221670.13092782X-RAY DIFFRACTION100
4.5297-41.66780.16371580.13582880X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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