[日本語] English
万見
- PDB-4mdr: Crystal structure of adaptor protein complex 4 (AP-4) mu4 subunit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mdr
タイトルCrystal structure of adaptor protein complex 4 (AP-4) mu4 subunit C-terminal domain D190A mutant, in complex with a sorting peptide from the amyloid precursor protein (APP)
要素
  • AP-4 complex subunit mu-1
  • Amyloid beta A4 protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT/PROTEIN BINDING / immunoglobulin-like beta-sandwich / adaptor protein complex / Golgi apparatus / sorting signal recognition / Alzheimer's disease / amyloid precursor protein / PROTEIN TRANSPORT-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


AP-4 adaptor complex / protein localization to basolateral plasma membrane / Golgi to lysosome transport / clathrin adaptor complex / post-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to endosome transport / protein targeting to lysosome / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury ...AP-4 adaptor complex / protein localization to basolateral plasma membrane / Golgi to lysosome transport / clathrin adaptor complex / post-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to endosome transport / protein targeting to lysosome / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / signaling receptor activator activity / axon midline choice point recognition / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / astrocyte activation involved in immune response / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / ciliary rootlet / Lysosome Vesicle Biogenesis / PTB domain binding / Golgi-associated vesicle / neuron remodeling / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of amyloid fibril formation / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / dendrite development / presynaptic active zone / modulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / neuromuscular process controlling balance / The NLRP3 inflammasome / regulation of presynapse assembly / transition metal ion binding / protein transmembrane transporter activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of multicellular organism growth / autophagosome assembly / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / intracellular copper ion homeostasis / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of T cell migration / spindle midzone / protein targeting / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / forebrain development / vesicle-mediated transport / Notch signaling pathway / neuron projection maintenance / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of calcium-mediated signaling / astrocyte activation / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / response to interleukin-1 / cholesterol metabolic process / positive regulation of mitotic cell cycle / extracellular matrix organization / adult locomotory behavior / axonogenesis / platelet alpha granule lumen / trans-Golgi network membrane / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of interleukin-1 beta production / learning / dendritic shaft / positive regulation of long-term synaptic potentiation / Mitochondrial protein degradation / central nervous system development / locomotory behavior / endosome lumen / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / intracellular protein transport / synapse organization / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / visual learning / trans-Golgi network / neuromuscular junction / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / recycling endosome / cognition / G2/M transition of mitotic cell cycle
類似検索 - 分子機能
Mu homology domain, subdomain B / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / Adaptor complexes medium subunit family / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. ...Mu homology domain, subdomain B / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / Adaptor complexes medium subunit family / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-4 complex subunit mu-1 / Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Ross, B.H. / Lin, Y. / Corales, E.A. / Burgos, P.V. / Mardones, G.A.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Structural and Functional Characterization of Cargo-Binding Sites on the mu 4-Subunit of Adaptor Protein Complex 4.
著者: Ross, B.H. / Lin, Y. / Corales, E.A. / Burgos, P.V. / Mardones, G.A.
履歴
登録2013年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: AP-4 complex subunit mu-1
B: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3722
ポリマ－34,3722
非ポリマー00
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.507, 56.729, 60.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.670, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 AP-4 complex subunit mu-1 / AP-4 adapter complex mu subunit / Adapter-related protein complex 4 mu-1 subunit / Mu subunit of AP- ...AP-4 adapter complex mu subunit / Adapter-related protein complex 4 mu-1 subunit / Mu subunit of AP-4 / Mu-adaptin-related protein 2 / mu-ARP2 / Mu4-adaptin / mu4


分子量: 33068.637 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminus, residues 160-453 / 変異: D190A,C235S,C431S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP4M1, MUARP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00189
#2: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / ...ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II / N-APP / Soluble APP-alpha / S-APP-alpha / Soluble APP-beta / S-APP-beta / C99 / Beta-amyloid protein 42 / Beta-APP42 / Beta-amyloid protein 40 / Beta-APP40 / C83 / P3(42) / P3(40) / C80 / Gamma-secretase C-terminal fragment 59 / Amyloid intracellular domain 59 / AICD-59 / AID(59) / Gamma-CTF(59) / Gamma-secretase C-terminal fragment 57 / Amyloid intracellular domain 57 / AICD-57 / AID(57) / Gamma-CTF(57) / Gamma-secretase C-terminal fragment 50 / Amyloid intracellular domain 50 / AICD-50 / AID(50) / Gamma-CTF(50) / C31


分子量: 1303.394 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminus, residues 761-767 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.41 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15% PEG 6000, 3% trimethylamine N-oxide dihydrate, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→50 Å / Num. all: 25791 / Num. obs: 25043 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.84→1.91 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 75.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0088精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3L81

3l81


解像度: 1.85→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.586 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.147 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2596 1283 5.1 %RANDOM
Rwork0.2135 ---
obs0.216 24999 97.42 %-
all-25661 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 72.49 Å2 / Biso mean: 36.567 Å2 / Biso min: 17.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.58 Å2-0 Å21.38 Å2
2--0.41 Å2-0 Å2
3----1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2001 0 0 97 2098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222043
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0461.9862759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6365248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.2122.58193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.22415359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg27.1381521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1430.2306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211537
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5771.51254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.82322019
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0193789
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.7314.5740
LS精密化 シェル解像度: 1.853→1.901 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 77 -
Rwork0.27 1354 -
all-1431 -
obs--75.83 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る