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- PDB-2ql1: Structural Characterization of a Mutated, ADCC-Enhanced Human Fc ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ql1
タイトルStructural Characterization of a Mutated, ADCC-Enhanced Human Fc Fragment
要素IGHM protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody / ADCC / Fc fragment / mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / complement activation, classical pathway ...Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / complement activation, classical pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / antigen binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Regulation of Complement cascade / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / blood microparticle / adaptive immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold ...: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / :
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.534 Å
データ登録者Oganesyan, V. / Wu, H. / Dall'Acqua, W.F.
引用ジャーナル: Mol.Immunol. / 年: 2008
タイトル: Structural characterization of a mutated, ADCC-enhanced human Fc fragment
著者: Oganesyan, V. / Damschroder, M.M. / Leach, W. / Wu, H. / Dall'Acqua, W.F.
履歴
登録2007年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IGHM protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3426
ポリマ－25,4551
非ポリマー1,8875
水43224
1
A: IGHM protein
ヘテロ分子

A: IGHM protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,68412
ポリマ－50,9102
非ポリマー3,77410
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area7660 Å2
ΔGint-184.2 kcal/mol
Surface area23860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.869, 147.492, 74.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -x, y, -z+1/2

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要素

#1: タンパク質 IGHM protein


分子量: 25454.795 Da / 分子数: 1 / 断片: Antibody Fc fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHM / 細胞株 (発現宿主): mammalian / 株 (発現宿主): HEK 293 / 参照: UniProt: Q6PJF1, UniProt: P01857*PLUS
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1625.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-2DManpa1-6[DGlcpNAcb1-2DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-1-3-1-4-5/a4-b1_a6-i1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f2-g1_g4-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}}}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 8% PEG 3350, 200 mM Zn Acetate, 5% Glycerol, 0.1 M Imidazole -Malate buffer, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年3月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→47.25 Å / Num. all: 8675 / Num. obs: 8675 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.159 / Rsym value: 0.159 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.53→2.59 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.614 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 924 / Rsym value: 0.614 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DTQ

2dtq
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.534→47.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.895 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 27.075 / SU ML: 0.312 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.824 / ESU R Free: 0.364 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29287 398 4.6 %RANDOM
Rwork0.23215 ---
obs0.23506 8264 91.42 %-
all-8675 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.253 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.66 Å20 Å20 Å2
2---2.69 Å20 Å2
3---5.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.534→47.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1675 0 114 24 1813
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221842
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.882.0322523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5645208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.68125.12878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.15615294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.242156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021327
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.2705
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.21213
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.20.257
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1330.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.741.51089
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13621728
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8643856
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.034.5795
LS精密化 シェル解像度: 2.534→2.6 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.502 32 -
Rwork0.317 528 -
obs-924 82.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.87170.6229-0.10467.34912.0152.07510.0421-0.3740.91430.1806-0.06940.045-0.26120.05620.02730.1980.0332-0.02840.2094-0.10880.1444-17.1523.3843-6.6168
210.29960.0759-1.54322.0696-0.20992.1965-0.1999-1.1838-1.56970.1274-0.1235-0.09530.08120.22940.32340.20690.00920.040.26630.17990.2397-3.8896-7.4152-11.1079
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA236 - 34714 - 125
2X-RAY DIFFRACTION2AA348 - 444126 - 222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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