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- PDB-4mcz: Immune Receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mcz
タイトルImmune Receptor
要素
  • Citrullinated Vimentin
  • HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
  • HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / HLA-DR / Antigen presentation / T-cell receptor / Citrullination / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


lens fiber cell development / keratin filament binding / intermediate filament organization / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation ...lens fiber cell development / keratin filament binding / intermediate filament organization / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / structural constituent of eye lens / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / astrocyte development / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of monocyte differentiation / CD4 receptor binding / Striated Muscle Contraction / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of kinase activity / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / microtubule organizing center / transport vesicle membrane / intermediate filament / polysaccharide binding / T-helper 1 type immune response / cell leading edge / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / Bergmann glial cell differentiation / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / positive regulation of collagen biosynthetic process / epidermis development / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / T cell receptor binding / detection of bacterium / negative regulation of T cell proliferation / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / regulation of mRNA stability / MHC class II antigen presentation / phagocytic vesicle / trans-Golgi network membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / Late endosomal microautophagy / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / nuclear matrix / cellular response to type II interferon / Aggrephagy / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / Chaperone Mediated Autophagy / MHC class II protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peroxisome / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / endocytic vesicle membrane / neuron projection development / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / double-stranded RNA binding / Downstream TCR signaling / positive regulation of T cell activation / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / early endosome membrane / scaffold protein binding / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / molecular adaptor activity / positive regulation of viral entry into host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / lysosome / cytoskeleton / positive regulation of protein phosphorylation / immune response / protein domain specific binding / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / axon / Golgi membrane / focal adhesion
類似検索 - 分子機能
Intermediate filament head, DNA-binding domain / Intermediate filament head (DNA binding) region / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 ...Intermediate filament head, DNA-binding domain / Intermediate filament head (DNA binding) region / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / Vimentin / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Scally, S.W. / Rossjohn, J.
引用ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 2013
タイトル: A molecular basis for the association of the HLA-DRB1 locus, citrullination, and rheumatoid arthritis.
著者: Scally, S.W. / Petersen, J. / Law, S.C. / Dudek, N.L. / Nel, H.J. / Loh, K.L. / Wijeyewickrema, L.C. / Eckle, S.B. / van Heemst, J. / Pike, R.N. / McCluskey, J. / Toes, R.E. / La Gruta, N.L. ...著者: Scally, S.W. / Petersen, J. / Law, S.C. / Dudek, N.L. / Nel, H.J. / Loh, K.L. / Wijeyewickrema, L.C. / Eckle, S.B. / van Heemst, J. / Pike, R.N. / McCluskey, J. / Toes, R.E. / La Gruta, N.L. / Purcell, A.W. / Reid, H.H. / Thomas, R. / Rossjohn, J.
履歴
登録2013年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
C: Citrullinated Vimentin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2466
ポリマ－46,5833
非ポリマー6643
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area18060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.110, 183.430, 77.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-664-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / MHC class II antigen DRA


分子量: 21919.594 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular Domain, UNP residues 26-206 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRA, HLA-DRA1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain / MHC class II antigen DRB1*4 / DR-4 / DR4


分子量: 23224.617 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular Domain, UNP residues 30-219 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRB1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13760, UniProt: P01911*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド Citrullinated Vimentin


分子量: 1438.634 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 59-71 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence is from human vimentin and contains citrulline at position 64
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08670
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.97 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 26% PEG 3350, 0.2M Potassium Nitrate, 0.1M Bis-Tris-Propane, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→48.84 Å / Num. obs: 18843 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.158
反射 シェル解像度: 2.41→2.54 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.493 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.41→48.84 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2309 969 5.14 %
Rwork0.1887 --
obs0.1908 18841 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→48.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3139 0 42 239 3420
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033285
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.024466
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3381204
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004581
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.41-2.53710.24661230.21282524X-RAY DIFFRACTION100
2.5371-2.6960.24411570.21992504X-RAY DIFFRACTION100
2.696-2.90420.27281450.21462515X-RAY DIFFRACTION100
2.9042-3.19640.26441310.20572546X-RAY DIFFRACTION100
3.1964-3.65880.21081480.17832529X-RAY DIFFRACTION100
3.6588-4.60910.18451360.15732570X-RAY DIFFRACTION100
4.6091-48.85150.24451290.18392684X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.22390.0512-0.8732.9698-0.8830.9318-0.0335-0.288-0.18860.3934-0.0381-0.0479-0.0278-0.01110.06040.1503-0.0082-0.01090.15140.00470.104141.320224.394-0.0499
21.6971-0.90520.33992.8282-0.97273.2858-0.2111-0.6998-0.78580.78850.20010.17630.4757-0.0861-0.15830.3810.09920.04430.29930.15480.368842.493412.38556.7608
31.5637-0.45270.25395.4319-3.39214.4860.2368-0.18860.0540.358-0.0876-0.0367-0.34470.43550.01140.1376-0.0364-0.01860.2187-0.05780.10251.627135.8123-4.7135
42.03870.54330.09030.73720.38830.48730.026-0.08960.27330.07740.1385-0.0696-0.28470.0585-0.08920.1391-0.008-0.02890.06440.04060.10537.944444.2823-10.1702
52.23380.43830.14923.2439-0.36451.756-0.2671-0.3119-0.54210.1875-0.2120.36710.3719-0.34270.13160.2848-0.00220.32880.1883-0.01540.230114.372721.42685.6496
61.03930.0694-0.38380.53740.09630.1571-0.2019-0.2317-0.07730.36070.09650.0368-0.14970.00250.01110.31110.05840.0930.22520.00920.105324.033831.84636.1698
71.78490.3254-1.06220.8039-1.0911.6635-0.0827-0.0821-0.07720.13760.0723-0.06330.38460.00920.01250.15940.0094-0.01840.1471-0.0070.100930.035127.6829-1.2439
81.1484-0.1004-0.32071.3544-0.39781.68280.1486-0.27790.26260.52840.04040.7104-0.3520.0797-0.23060.2950.05230.20720.2733-0.04320.278114.3831.42779.9108
90.8328-0.2614-1.15343.9208-2.1613.22410.33790.40320.8280.29120.4750.976-0.2463-0.4626-0.32630.23540.05560.01430.1204-0.03940.272617.765436.70931.597
102.1532-0.2211-0.56321.97780.15591.225-0.07470.0167-0.1919-0.07720.0589-0.1729-0.02240.05560.03310.09360.0136-0.00880.1067-0.02430.101348.501924.8223-13.7143
112.94580.06451.05231.2868-0.17251.0562-0.0721-0.2827-0.5785-0.08690.12380.19030.0299-0.2505-0.05690.14960.03020.06010.1520.08860.30111.74110.8999-6.9124
124.51262.8323-1.55151.8358-1.40384.16310.457-0.21090.424-0.01360.06340.2152-0.71990.4265-0.14340.2411-0.02550.04560.1468-0.01420.236653.720226.0256-6.5433
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 45 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 46 through 55 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 56 through 76 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 77 through 87 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 88 through 102 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 103 through 134 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 135 through 153 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 154 through 166 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 167 through 181 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 2 through 89 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 90 through 190 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 1 through 13 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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