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- PDB-4m90: crystal structure of oxidized hN33/Tusc3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m90
タイトルcrystal structure of oxidized hN33/Tusc3
要素Tumor suppressor candidate 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / Thioredoxin-like fold / Redox active / endoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


Asparagine N-linked glycosylation / magnesium ion transport / oligosaccharyltransferase complex / Miscellaneous transport and binding events / magnesium ion transmembrane transporter activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / transmembrane transport / cognition / Maturation of spike protein ...Asparagine N-linked glycosylation / magnesium ion transport / oligosaccharyltransferase complex / Miscellaneous transport and binding events / magnesium ion transmembrane transporter activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / transmembrane transport / cognition / Maturation of spike protein / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Oligosaccharyl transferase complex, subunit OST3/OST6 / OST3 / OST6 family, transporter family / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase subunit TUSC3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Mohorko, E. / Owen, R.L. / Malojcic, G. / Brozzo, M.S. / Aebi, M. / Glockshuber, R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural basis of substrate specificity of human oligosaccharyl transferase subunit n33/tusc3 and its role in regulating protein N-glycosylation.
著者: Mohorko, E. / Owen, R.L. / Malojcic, G. / Brozzo, M.S. / Aebi, M. / Glockshuber, R.
履歴
登録2013年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月7日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor candidate 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1421
ポリマ－19,1421
非ポリマー00
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.660, 62.477, 64.598
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Sububit of the human oligosaccharyl transferase complex

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor candidate 3 / Magnesium uptake/transporter TUSC3 / Protein N33


分子量: 19141.865 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 44-194 / 変異: C82S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUSC3, N33 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13454
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.64 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M KSCN, 10.5% PEG 8K, 10% PEG 1K in 100 mM cacodylic acid-NaOH, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→64 Å / Num. all: 21247 / Num. obs: 21141 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.637 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.593 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHASER位相決定
PHENIX精密化
REFMAC精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4M8G

4m8g


解像度: 1.6→32.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 3.942 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22003 443 2.1 %RANDOM
Rwork0.18484 ---
obs0.18552 20596 98.88 %-
all-20596 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.756 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→32.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1263 0 0 136 1399
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_refined_d0.0210.0191317
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_other_d0.0020.021234
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_refined_deg1.7811.9251779
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_other_deg0.8913.0012822
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_1_deg6.5085159
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_2_deg31.85822.91772
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_3_deg12.83515229
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_4_deg19.1221514
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1180.2180
X-RAY DIFFRACTIONf_gen_planes_refined0.0090.0211523
X-RAY DIFFRACTIONf_gen_planes_other0.0010.02355
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONf_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONf_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONf_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONf_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONf_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONf_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_it3.0941.36621
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_other3.0611.358620
X-RAY DIFFRACTIONf_mcangle_it5.2552.022776
X-RAY DIFFRACTIONf_mcangle_other5.2582.027777
X-RAY DIFFRACTIONf_scbond_it3.5781.813696
X-RAY DIFFRACTIONf_scbond_other3.5751.814696
X-RAY DIFFRACTIONf_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONf_scangle_other5.8682.5391000
X-RAY DIFFRACTIONf_long_range_B_refined10.62613.4911620
X-RAY DIFFRACTIONf_long_range_B_other10.6312.631556
X-RAY DIFFRACTIONf_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONf_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONf_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.423 36 -
Rwork0.285 1479 -
obs--99.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.26063.2275-1.45255.32220.97583.5590.19780.228-0.14250.91690.2877-0.47110.5698-0.1535-0.48550.46970.10160.06950.13760.08170.2443-9.493-4.415630.2751
20.2573-0.3150.00170.8045-0.25040.2261-0.0907-0.09810.02010.25460.0887-0.0189-0.01760.04350.00190.1480.01780.00130.1255-0.01650.08991.93938.012624.8271
31.31031.6084-4.82221.9847-5.909517.7580.0166-0.0737-0.0364-0.0003-0.1408-0.0436-0.09010.22220.12420.06720.10590.02230.24820.00980.0652-13.128612.950132.5843
40.1725-0.35980.04571.6437-0.13410.3316-0.0338-0.0324-0.0212-0.11630.03580.01830.03030.0414-0.00210.0899-0.01050.01490.1078-0.00140.08590.47345.426616.84
50.1266-0.1564-0.05141.1373-0.70961.16190.0408-0.0402-0.0392-0.08630.04890.2069-0.2583-0.0625-0.08970.16920.0104-0.00340.0905-0.00310.1357-7.634218.279718.1283
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 19
2X-RAY DIFFRACTION2A20 - 75
3X-RAY DIFFRACTION3A76 - 81
4X-RAY DIFFRACTION4A82 - 126
5X-RAY DIFFRACTION5A127 - 154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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