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- PDB-4m4r: Epha4 ectodomain complex with ephrin a5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m4r
タイトルEpha4 ectodomain complex with ephrin a5
要素
  • Ephrin type-A receptor 4
  • Ephrin-A5
キーワードTRANSFERASE / eph receptor ephrin complex
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis ...neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / synapse pruning / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of axon regeneration / glial cell migration / transmembrane-ephrin receptor activity / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / synaptic membrane adhesion / PH domain binding / regulation of modification of synaptic structure / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of synapse pruning / collateral sprouting / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of collateral sprouting / adherens junction organization / neurotrophin TRKA receptor binding / regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / chemorepellent activity / negative regulation of cell adhesion / regulation of cell morphogenesis / motor neuron axon guidance / retinal ganglion cell axon guidance / EPH-Ephrin signaling / innervation / positive regulation of synapse assembly / adult walking behavior / regulation of GTPase activity / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of focal adhesion assembly / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of intracellular signal transduction / basement membrane / negative regulation of long-term synaptic potentiation / cochlea development / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / axonal growth cone / ephrin receptor binding / axon terminus / cellular response to forskolin / positive regulation of cell adhesion / regulation of microtubule cytoskeleton organization / axon guidance / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of cell migration / peptidyl-tyrosine phosphorylation / dendritic shaft / adherens junction / regulation of actin cytoskeleton organization / filopodium / positive regulation of JNK cascade / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / postsynaptic density membrane / GABA-ergic synapse / caveola / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to amyloid-beta / kinase activity / nervous system development / negative regulation of neuron projection development / amyloid-beta binding / protein autophosphorylation / presynaptic membrane / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / perikaryon / dendritic spine / mitochondrial outer membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein kinase activity / cell adhesion / negative regulation of translation / protein stabilization / positive regulation of cell migration / axon / external side of plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ephrin a2 ectodomain / Ephrin-A ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. ...ephrin a2 ectodomain / Ephrin-A ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-A5 / Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Xu, K. / Tsvetkova-Robev, D. / Xu, Y. / Goldgur, Y. / Chan, Y.-P. / Himanen, J.P. / Nikolov, D.B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Insights into Eph receptor tyrosine kinase activation from crystal structures of the EphA4 ectodomain and its complex with ephrin-A5.
著者: Xu, K. / Tzvetkova-Robev, D. / Xu, Y. / Goldgur, Y. / Chan, Y.P. / Himanen, J.P. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2013年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 4
B: Ephrin-A5
C: Ephrin type-A receptor 4
D: Ephrin-A5
E: Ephrin type-A receptor 4
F: Ephrin-A5
G: Ephrin type-A receptor 4
H: Ephrin-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,85019
ポリマ－295,7918
非ポリマー4,05911
水00
1
A: Ephrin type-A receptor 4
B: Ephrin-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0185
ポリマ－73,9482
非ポリマー1,0703
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area34690 Å2
手法PISA
2
C: Ephrin type-A receptor 4
D: Ephrin-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7974
ポリマ－73,9482
非ポリマー8492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3590 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area34440 Å2
手法PISA
3
E: Ephrin type-A receptor 4
F: Ephrin-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0185
ポリマ－73,9482
非ポリマー1,0703
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area34450 Å2
手法PISA
4
G: Ephrin type-A receptor 4
H: Ephrin-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0185
ポリマ－73,9482
非ポリマー1,0703
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3410 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area35230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)207.541, 46.694, 262.305
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13A
23G
14B
24D
15B
25F
16B
26H
17C
27E
18C
28G
19D
29F
110D
210H
111E
211G
112F
212H

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROASPASPAA27 - 5422 - 517
21PROPROASPASPCC27 - 5422 - 517
12PROPROASPASPAA27 - 5422 - 517
22PROPROASPASPEE27 - 5422 - 517
13PROPROASPASPAA27 - 5422 - 517
23PROPROASPASPGG27 - 5422 - 517
14ALAALACYSCYSBB26 - 1642 - 140
24ALAALACYSCYSDD26 - 1642 - 140
15VALVALCYSCYSBB28 - 1644 - 140
25VALVALCYSCYSFF28 - 1644 - 140
16VALVALCYSCYSBB28 - 1644 - 140
26VALVALCYSCYSHH28 - 1644 - 140
17PROPROASPASPCC27 - 5422 - 517
27PROPROASPASPEE27 - 5422 - 517
18PROPROASPASPCC27 - 5422 - 517
28PROPROASPASPGG27 - 5422 - 517
19VALVALCYSCYSDD28 - 1644 - 140
29VALVALCYSCYSFF28 - 1644 - 140
110VALVALCYSCYSDD28 - 1644 - 140
210VALVALCYSCYSHH28 - 1644 - 140
111PROPROASPASPEE27 - 5422 - 517
211PROPROASPASPGG27 - 5422 - 517
112VALVALMETMETFF28 - 1654 - 141
212VALVALMETMETHH28 - 1654 - 141

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12

-
要素

#1: タンパク質
Ephrin type-A receptor 4 / EPH-like kinase 8 / EK8 / hEK8 / Tyrosine-protein kinase TYRO1 / Tyrosine-protein kinase receptor SEK


分子量: 57414.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA4, HEK8, SEK, TYRO1 / 器官 (発現宿主): ovary / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High5 / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質
Ephrin-A5 / AL-1 / EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 7 / LERK-7


分子量: 16533.562 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EFNA5, EPLG7, LERK7 / 器官 (発現宿主): ovary / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High5 / 参照: UniProt: P52803
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 2.0 M Sodium Acetate, 0.1 M Sodium Acetate buffer pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.13→30 Å / Num. all: 85812 / Num. obs: 84233 / % possible obs: 98.16 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 3.13→3.24 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.669 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WO3

2wo3


解像度: 3.13→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 52.412 / SU ML: 0.408 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 3.377 / ESU R Free: 0.461 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. THE AUTHORS STATE THAT THE CONFORMATION ISSUE FOR NAG AS WELL AS THE HIGH REAL SPACE R-FACTORS ARE DUE TO THE PARTIAL DISORDER. THE DENSITY ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. THE AUTHORS STATE THAT THE CONFORMATION ISSUE FOR NAG AS WELL AS THE HIGH REAL SPACE R-FACTORS ARE DUE TO THE PARTIAL DISORDER. THE DENSITY IS OF POOR QUALITY AND THE MODEL PRIMARILY REFLECTS THAT THEY ARE THERE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29044 4496 5 %RANDOM
Rwork0.24424 ---
obs0.24661 84233 99.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 148.921 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å2-2.31 Å2
2--5.36 Å20 Å2
3----6.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.13→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20681 0 266 0 20947
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221520
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.681.9629300
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.41852613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.19423.931028
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.411153416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.91715156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.23189
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02116622
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A6900.13
12C6900.13
21A6790.13
22E6790.13
31A6630.13
32G6630.13
41B1330.18
42D1330.18
51B1330.22
52F1330.22
61B1300.22
62H1300.22
71C6860.14
72E6860.14
81C6670.13
82G6670.13
91D1390.22
92F1390.22
101D1380.2
102H1380.2
111E6700.14
112G6700.14
121F1400.24
122H1400.24
LS精密化 シェル解像度: 3.13→3.21 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 302 -
Rwork0.331 5649 -
obs--99.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0652-0.0222-0.04850.1554-0.01510.93180.1031-0.06720.0738-0.2472-0.0285-0.22720.1524-0.3524-0.07460.8312-0.12980.46560.27170.00780.37625.317621.8663-85.8146
21.12720.24110.80060.12180.11080.67960.0850.2721-0.15790.11860.11660.069-0.06080.2835-0.20160.3381-0.00780.00490.4975-0.10310.494718.859622.4253-9.055
30.0633-0.0272-0.2160.02670.1021.18430.1026-0.01750.0597-0.05720.0250.0224-0.0002-0.2128-0.12760.6648-0.03040.01520.4505-0.07150.2364-96.8591-17.2009-85.32
41.09380.51340.32360.2910.1890.53170.03280.11210.01580.04790.04770.14760.1460.3103-0.08050.35950.03310.03120.4927-0.07290.4921-83.7113-15.1477-6.8742
50.0428-0.04540.04650.1148-0.15050.65840.1143-0.0533-0.1007-0.1180.00760.2025-0.01580.3192-0.12190.6495-0.0989-0.34490.34940.11390.4169-29.480334.1199-84.2786
61.05320.14730.03250.0649-0.03341.3695-0.0097-0.0725-0.1234-0.02440.14780.0612-0.1407-0.1722-0.13810.12520.0116-0.03970.58440.15420.5745-50.199210.5803-12.1355
70.09060.0030.13170.07060.03380.49910.0486-0.0695-0.0511-0.1342-0.08220.1166-0.07520.20190.03370.66360.1231-0.32330.5597-0.03420.2467-125.3165-8.5689-88.7871
81.2201-0.3246-0.31270.6344-0.73971.47070.09290.0830.0927-0.16210.00120.18070.242-0.1245-0.09410.09930.04020.00820.70970.0510.5326-152.2933-25.4187-17.1248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 542
2X-RAY DIFFRACTION1A3401 - 3403
3X-RAY DIFFRACTION2B25 - 165
4X-RAY DIFFRACTION2B201 - 202
5X-RAY DIFFRACTION3C27 - 542
6X-RAY DIFFRACTION3C601 - 602
7X-RAY DIFFRACTION4D26 - 165
8X-RAY DIFFRACTION4D201 - 202
9X-RAY DIFFRACTION5E27 - 542
10X-RAY DIFFRACTION5E3401 - 3403
11X-RAY DIFFRACTION6F28 - 165
12X-RAY DIFFRACTION6F201 - 202
13X-RAY DIFFRACTION7G27 - 542
14X-RAY DIFFRACTION7G3401 - 3403
15X-RAY DIFFRACTION8H28 - 165
16X-RAY DIFFRACTION8H201 - 202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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