+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4m1u | |||||||||
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Title | The crystal structure of Stx2 and a disaccharide ligand | |||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / rRNA N-glycosylase | |||||||||
Function / homology | Function and homology information hemolysis by symbiont of host erythrocytes / rRNA N-glycosylase / rRNA N-glycosylase activity / toxin activity / negative regulation of translation / extracellular region Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli O157:H7 (bacteria) Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.56 Å | |||||||||
Authors | Yin, J. / James, M.N.G. / Jacobson, J.M. / Kitov, P.I. / Bundle, D.R. / Mulvey, G. / Armstrong, G. | |||||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2014 Title: The crystal structure of shiga toxin type 2 with bound disaccharide guides the design of a heterobifunctional toxin inhibitor. Authors: Jacobson, J.M. / Yin, J. / Kitov, P.I. / Mulvey, G. / Griener, T.P. / James, M.N. / Armstrong, G. / Bundle, D.R. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4m1u.cif.gz | 273.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4m1u.ent.gz | 222.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4m1u.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4m1u_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4m1u_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | 4m1u_validation.xml.gz | 32.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4m1u_validation.cif.gz | 48.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m1/4m1u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m1/4m1u | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1r4pS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33228.215 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Stx2 subunit A (unp entries 230-319) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli O157:H7 (bacteria) Gene: ECs1205, stx 2 A-subunit, stx2 A-subunit, stx2A, Z1464 Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q7DI68, rRNA N-glycosylase | ||||||||
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#2: Protein | Mass: 7824.590 Da / Num. of mol.: 5 / Fragment: Stx2 subunit B (unp entries 20-89) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: stx2B, stx2dB, stx2vB, stxB2, stxII, vtx2B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q7DJJ2 #3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.2 % |
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Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 3.8 M sodium formate, 50 mM Tris pH 7.0, 2% ethylene glycol, and 1 mM PPS (3-(1-pyridino)-1-propanesulfonate) , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08B1-1 / Wavelength: 0.97949 Å |
Detector | Type: MAR scanner 300 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jul 1, 2012 |
Radiation | Monochromator: DCM, Si(111) Watercooled first crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.56→50 Å / Num. all: 206175 / Num. obs: 104677 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 8.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.56→1.65 Å / Redundancy: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 29975 / Rsym value: 0.978 / % possible all: 89.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 1R4P Resolution: 1.56→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 3.301 / SU ML: 0.052 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.075 / ESU R Free: 0.074 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.06 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.56→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.558→1.598 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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