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- PDB-4m1c: Crystal Structure Analysis of Fab-Bound Human Insulin Degrading E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m1c
タイトルCrystal Structure Analysis of Fab-Bound Human Insulin Degrading Enzyme (IDE) in Complex with Amyloid-Beta (1-40)
要素
  • Amyloid beta A4 protein
  • Fab-bound IDE, heavy chain
  • Fab-bound IDE, light chain
  • Insulin-degrading enzyme
キーワードHYDROLASE / Zinc metalloprotease
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / amyloid-beta complex / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / amyloid-beta complex / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / axon midline choice point recognition / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / mating behavior / regulation of spontaneous synaptic transmission / insulin binding / regulation of aerobic respiration / ciliary rootlet / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / peptide catabolic process / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / signaling receptor activator activity / dendrite development / modulation of excitatory postsynaptic potential / amyloid-beta clearance / TRAF6 mediated NF-kB activation / peroxisomal matrix / presynaptic active zone / positive regulation of protein metabolic process / neuromuscular process controlling balance / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of presynapse assembly / regulation of multicellular organism growth / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of neuron differentiation / amyloid-beta metabolic process / ECM proteoglycans / spindle midzone / positive regulation of T cell migration / smooth endoplasmic reticulum / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / forebrain development / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / Insulin receptor recycling / Notch signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / response to interleukin-1 / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / cholesterol metabolic process / axonogenesis / peptide binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / proteolysis involved in protein catabolic process / dendritic shaft / platelet alpha granule lumen / adult locomotory behavior / positive regulation of glycolytic process / central nervous system development / learning / positive regulation of interleukin-1 beta production / trans-Golgi network membrane / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / locomotory behavior / astrocyte activation / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of JNK cascade / Peroxisomal protein import / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / synapse organization / protein catabolic process / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5007 Å
データ登録者McCord, L.M. / Liang, W. / Farcasanu, M. / Scherpelz, K. / Meredith, S.C. / Koide, S. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure Analysis of Fab-Bound Human Insulin Degrading Enzyme (IDE) in Complex with Amyloid-Beta (1-40)
著者: McCord, L.A. / Liang, W. / Farcasanu, M. / Scherpelz, K. / Meredith, S.C. / Koide, S. / Tang, W.J.
履歴
登録2013年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Source and taxonomy
改定 1.22014年10月8日Group: Derived calculations
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
C: Fab-bound IDE, heavy chain
D: Fab-bound IDE, light chain
E: Fab-bound IDE, heavy chain
F: Fab-bound IDE, light chain
G: Amyloid beta A4 protein
H: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)346,29110
ポリマ－346,1608
非ポリマー1312
水00
1
A: Insulin-degrading enzyme
C: Fab-bound IDE, heavy chain
D: Fab-bound IDE, light chain
G: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,1465
ポリマ－173,0804
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Insulin-degrading enzyme
E: Fab-bound IDE, heavy chain
F: Fab-bound IDE, light chain
H: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,1465
ポリマ－173,0804
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.583, 135.324, 368.524
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Abeta-degrading protease / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 114560.578 Da / 分子数: 2 / 変異: E111Q / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cysteine-Free / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE, Insulin Degrading Enzyme / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: 抗体 Fab-bound IDE, heavy chain


分子量: 28201.670 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: Specific antigen-binding fragment (Fab, light chain) synthetically engineered to target Human Insulin Degrading Enzyme
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Fab-bound IDE, light chain


分子量: 25982.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: Specific antigen-binding fragment (Fab, heavy chain) synthetically engineered to target Human Insulin Degrading Enzyme
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / ...ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II / N-APP / Soluble APP-alpha / S-APP-alpha / Soluble APP-beta / S-APP-beta / C99 / Beta-amyloid protein 42 / Beta-APP42 / Beta-amyloid protein 40 / Beta-APP40 / C83 / P3(42) / P3(40) / C80 / Gamma-secretase C-terminal fragment 59 / Amyloid intracellular domain 59 / AICD-59 / AID(59) / Gamma-CTF(59) / Gamma-secretase C-terminal fragment 57 / Amyloid intracellular domain 57 / AICD-57 / AID(57) / Gamma-CTF(57) / Gamma-secretase C-terminal fragment 50 / Amyloid intracellular domain 50 / AICD-50 / AID(50) / Gamma-CTF(50) / C31


分子量: 4335.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Amyloid-Beta (1-40) / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.65 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Sodium cacodylate, pH6.5, 0.2M MgCl2, 10% PEG-3000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月10日
放射モノクロメーター: MAR CCD / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→49.1 Å / Num. all: 35563 / Num. obs: 35563 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 52.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.159
反射 シェル解像度: 3.5→3.56 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4IOF

4iof


解像度: 3.5007→49.064 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 1997 5.62 %
Rwork0.2278 --
obs0.2302 35509 96.25 %
all-34536 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5007→49.064 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21507 0 2 0 21509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00222028
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53329811
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7458120
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0213259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033816
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5007-3.58820.32761370.29342289X-RAY DIFFRACTION94
3.5882-3.68520.3241430.2812409X-RAY DIFFRACTION99
3.6852-3.79360.34881380.27592319X-RAY DIFFRACTION95
3.7936-3.9160.35551420.27422401X-RAY DIFFRACTION99
3.916-4.05590.31831410.25652354X-RAY DIFFRACTION94
4.0559-4.21820.29851420.25142393X-RAY DIFFRACTION99
4.2182-4.41010.27861420.22262366X-RAY DIFFRACTION95
4.4101-4.64240.251410.2122380X-RAY DIFFRACTION97
4.6424-4.9330.23631420.20112383X-RAY DIFFRACTION97
4.933-5.31350.27331420.20872365X-RAY DIFFRACTION95
5.3135-5.84740.26471430.22872403X-RAY DIFFRACTION95
5.8474-6.69170.28151440.24032394X-RAY DIFFRACTION96
6.6917-8.42390.2271440.222422X-RAY DIFFRACTION95
8.4239-49.06890.21941560.18572634X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.9556 Å / Origin y: -8.5682 Å / Origin z: -98.8944 Å
111213212223313233
T0.3352 Å2-0.0212 Å2-0.0597 Å2-0.4054 Å20.0085 Å2--0.4926 Å2
L0.3628 °20.0472 °2-0.2509 °2-0.1707 °2-0.0427 °2--0.7052 °2
S0.0539 Å °-0.1229 Å °-0.0226 Å °0.0264 Å °-0.0403 Å °0.0183 Å °-0.0591 Å °0.0657 Å °-0.0129 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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