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万見
- PDB-1kqf: FORMATE DEHYDROGENASE N FROM E. COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kqf
タイトルFORMATE DEHYDROGENASE N FROM E. COLI
要素(FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, ...) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / SELENIUM / SELENOCYSTEINE / SECYS / MOLYBDENUM / MOLYBDOPTERIN / MPT / MOLYBDOPTERIN GUANINE DINUCLEOTIDE / MGD / IRON SULFUR CLUSTER / FE4S4 / FORMATE / DEHYDROGENASE / ANAEROBIC / INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase-N / formate dehydrogenase (quinone) activity / formate oxidation / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (cytochrome-c-553) activity / selenium binding / heme oxidation / formate dehydrogenase (NAD+) activity / anaerobic electron transport chain / molybdenum ion binding ...formate dehydrogenase-N / formate dehydrogenase (quinone) activity / formate oxidation / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (cytochrome-c-553) activity / selenium binding / heme oxidation / formate dehydrogenase (NAD+) activity / anaerobic electron transport chain / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / anaerobic respiration / membrane => GO:0016020 / respiratory electron transport chain / outer membrane-bounded periplasmic space / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / heme binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Formate dehydrogenase iron-sulphur subunit, Proteobacteria / Formate dehydrogenase, gamma subunit / Formate dehydrogenase iron-sulphur subunit / Formate dehydrogenase, transmembrane / Formate dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / : / Formate dehydrogenase N, transmembrane / Cytochrome b561, bacterial/Ni-hydrogenase / Prokaryotic cytochrome b561 ...Single helix bin / Formate dehydrogenase iron-sulphur subunit, Proteobacteria / Formate dehydrogenase, gamma subunit / Formate dehydrogenase iron-sulphur subunit / Formate dehydrogenase, transmembrane / Formate dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / : / Formate dehydrogenase N, transmembrane / Cytochrome b561, bacterial/Ni-hydrogenase / Prokaryotic cytochrome b561 / Fumarate Reductase Cytochrome B subunit / Transmembrane di-heme cytochromes, Chain C / Formate dehydrogenase-N, alpha subunit / : / 4Fe-4S binding domain / Rossmann fold - #740 / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Alpha-Beta Plaits - #20 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Di-haem cytochrome, transmembrane / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S dicluster domain / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / CARDIOLIPIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-MGD / IRON/SULFUR CLUSTER / Formate dehydrogenase, nitrate-inducible, iron-sulfur subunit / Formate dehydrogenase, nitrate-inducible, cytochrome b556(Fdn) subunit / Formate dehydrogenase, nitrate-inducible, major subunit / Formate dehydrogenase, nitrate-inducible, cytochrome b556(Fdn) subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Jormakka, M. / Tornroth, S. / Byrne, B. / Iwata, S.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: Molecular basis of proton motive force generation: structure of formate dehydrogenase-N.
著者: Jormakka, M. / Tornroth, S. / Byrne, B. / Iwata, S.
履歴
登録2002年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年2月19日Group: Atomic model / Structure summary
改定 1.42014年8月6日Group: Derived calculations / Structure summary
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, MAJOR SUBUNIT
B: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, IRON-SULFUR SUBUNIT
C: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, CYTOCHROME B556(FDN) SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,80614
ポリマ－170,7733
非ポリマー6,03211
水35,8321989
1
A: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, MAJOR SUBUNIT
B: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, IRON-SULFUR SUBUNIT
C: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, CYTOCHROME B556(FDN) SUBUNIT
ヘテロ分子

A: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, MAJOR SUBUNIT
B: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, IRON-SULFUR SUBUNIT
C: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, CYTOCHROME B556(FDN) SUBUNIT
ヘテロ分子

A: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, MAJOR SUBUNIT
B: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, IRON-SULFUR SUBUNIT
C: FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, CYTOCHROME B556(FDN) SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)530,41742
ポリマ－512,3209
非ポリマー18,09733
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_456z-1/2,-x+1/2,-y+11
crystal symmetry operation12_565-y+1/2,-z+1,x+1/21
Buried area71640 Å2
ΔGint-835 kcal/mol
Surface area135720 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)203.000, 203.000, 203.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Cell settingcubic
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1029-

HOH

21C-593-

HOH

31C-1732-

HOH

詳細Biological assembly is a trimer, related by a crystallographic 3-fold axis.

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要素

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FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, MAJOR SUBUNIT / E.C.1.2.1.2 / FORMATE DEHYDROGENASE-N ALPHA SUBUNIT / FDH-N ALPHA SUBUNIT / ANAEROBIC FORMATE DEHYDROGENASE MAJOR SUBUNIT


分子量: 113088.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Native (oxidized) structure / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: GL101 / 参照: UniProt: P24183, formate dehydrogenase
#2: タンパク質 FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, IRON-SULFUR SUBUNIT / E.C.1.2.1.2 / FORMATE DEHYDROGENASE-N BETA SUBUNIT / FDH-N BETA SUBUNIT / ANAEROBIC FORMATE DEHYDROGENASE IRON- ...FORMATE DEHYDROGENASE-N BETA SUBUNIT / FDH-N BETA SUBUNIT / ANAEROBIC FORMATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT


分子量: 32279.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Native (oxidized) structure / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: GL101 / 参照: UniProt: P0AAJ3, formate dehydrogenase
#3: タンパク質 FORMATE DEHYDROGENASE, NITRATE-INDUCIBLE, CYTOCHROME B556(FDN) SUBUNIT / E.C.1.2.1.2 / FORMATE DEHYDROGENASE-N GAMMA SUBUNIT / FDH-N GAMMA SUBUNIT / ANAEROBIC FORMATE DEHYDROGENASE ...FORMATE DEHYDROGENASE-N GAMMA SUBUNIT / FDH-N GAMMA SUBUNIT / ANAEROBIC FORMATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT


分子量: 25405.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Native (oxidized) structure / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: GL101
参照: UniProt: P24185, UniProt: P0AEK7*PLUS, formate dehydrogenase

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非ポリマー , 6種, 2000分子

#4: 化合物 ChemComp-6MO / MOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 95.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo
#5: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#6: 化合物 ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2
#7: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#8: 化合物 ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / コメント: リン脂質*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1989 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 277K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115-20 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.5
31 %OG1drop
4100 mMHEPES1reservoirpH7.5-8.2
56-12 %(w/v)PEG15001reservoir
6100 mM1reservoirNaCl
7100 mM1reservoirMgCl2
85 %ethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月25日 / 詳細: Micro Diffractometer
放射モノクロメーター: [111] reflection from thin diamond crystals
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. obs: 342711 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 19.8 Å2 / Rsym value: 0.08
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rsym value: 0.722 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 3446 1 %RANDOM
Rwork0.177 ---
all0.177 ---
obs0.177 342711 94.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.0161 Å2 / ksol: 0.337757 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11709 0 291 1989 13989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.9
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 543 1 %
Rwork0.294 54819 -
obs--93.3 %
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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