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- PDB-4lp7: Crystal structure of the human metapneumovirus matrix protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lp7
タイトルCrystal structure of the human metapneumovirus matrix protein
要素Matrix protein M
キーワードCALCIUM BINDING PROTEIN / twisted beta sandwich / viral matrix / lipid binding
機能・相同性
機能・相同性情報


virion assembly / viral envelope / host cell plasma membrane / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HRSV-S2 matrix protein, N-terminal domain / Pneumovirus matrix protein / Pneumovirus matrix, N-terminal / Pneumovirus matrix protein / Topoisomerase I; domain 3 / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human metapneumovirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Leyrat, C. / Harlos, K. / Grimes, J.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structure and self-assembly of the calcium binding matrix protein of human metapneumovirus.
著者: Cedric Leyrat / Max Renner / Karl Harlos / Juha T Huiskonen / Jonathan M Grimes /
要旨: The matrix protein (M) of paramyxoviruses plays a key role in determining virion morphology by directing viral assembly and budding. Here, we report the crystal structure of the human metapneumovirus ...The matrix protein (M) of paramyxoviruses plays a key role in determining virion morphology by directing viral assembly and budding. Here, we report the crystal structure of the human metapneumovirus M at 2.8 Å resolution in its native dimeric state. The structure reveals the presence of a high-affinity Ca²⁺ binding site. Molecular dynamics simulations (MDS) predict a secondary lower-affinity site that correlates well with data from fluorescence-based thermal shift assays. By combining small-angle X-ray scattering with MDS and ensemble analysis, we captured the structure and dynamics of M in solution. Our analysis reveals a large positively charged patch on the protein surface that is involved in membrane interaction. Structural analysis of DOPC-induced polymerization of M into helical filaments using electron microscopy leads to a model of M self-assembly. The conservation of the Ca²⁺ binding sites suggests a role for calcium in the replication and morphogenesis of pneumoviruses.
履歴
登録2013年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月29日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix protein M
B: Matrix protein M
C: Matrix protein M
D: Matrix protein M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,8779
ポリマ－110,6814
非ポリマー1965
水3,135174
1
A: Matrix protein M
C: Matrix protein M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4214
ポリマ－55,3402
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area21880 Å2
手法PISA
2
B: Matrix protein M
D: Matrix protein M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4565
ポリマ－55,3402
非ポリマー1163
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area22260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.009, 62.009, 275.385
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質
Matrix protein M


分子量: 27670.184 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Human metapneumovirus (ウイルス) / 株: serotype A1 (NL/1/00) / 遺伝子: M / プラスミド: pOPINS3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta2 / 参照: UniProt: Q91F56
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG6000, 100 mM Tris, pH 8.0, 10 mM zinc chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月30日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 9.6 % / 数: 269370 / Rmerge(I) obs: 0.194 / D res high: 2.835 Å / D res low: 275.385 Å / Num. obs: 27947 / % possible obs: 99.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRedundancy
2.832.9999.111.8159.9
8.9653.798.810.03510
反射解像度: 2.83→53.701 Å / Num. all: 28144 / Num. obs: 27947 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 76.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.194 / Rsym value: 0.205 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.83→2.99 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 1.82 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 1.9 / % possible all: 99.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.77 Å53.7 Å
Translation5.77 Å53.7 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER2.5.2位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
GDAデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VQP

2vqp


解像度: 2.83→53.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9129 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8919 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.639 / SU Rfree Blow DPI: 0.314 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2287 1403 5.02 %RANDOM
Rwork0.1851 ---
obs0.1873 27940 99.05 %-
all-28144 --
原子変位パラメータBiso max: 289.72 Å2 / Biso mean: 87.8343 Å2 / Biso min: 41.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.5989 Å20 Å20 Å2
2---17.5989 Å20 Å2
3---35.1978 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.407 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.83→53.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6935 0 5 174 7114
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0122399SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.53150HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.48975HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion26.37055HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.00853SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01891012SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct08146SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_it07055HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd09585HARMONIC2
LS精密化 シェル解像度: 2.83→2.94 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2844 141 5.02 %
Rwork0.2265 2665 -
all0.2295 2806 -
obs--99.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.65781.17770.63281.55390.2990.691-0.03670.0482-0.0098-0.01080.0607-0.0282-0.0469-0.0855-0.024-0.0142-0.10180.00870.025-0.1203-0.00770.03935.4956-37.1518
22.6127-0.09530.3035-0.0714-0.44570.6420.03170.0301-0.0528-0.0398-0.010.0063-0.06630.025-0.0216-0.11110.0998-0.11070.1058-0.0533-0.0143-26.0459-15.434-83.1337
30.34030.5359-0.29811.81550.53740.3917-0.0012-0.0054-0.01330.04850.0141-0.0175-0.0244-0.0683-0.01290.1402-0.0461-0.1223-0.1218-0.0696-0.0145-4.9516-3.895-12.9925
42.21470.34710.18570.2260.35590.61040.0493-0.0575-0.02170.0012-0.0288-0.006-0.088-0.0188-0.0205-0.0819-0.0618-0.1090.08270.0847-0.0042-36.9245-15.6144-58.9145
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 254
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 254
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C1 - 254
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D1 - 254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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