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- EMDB-2415: Helical reconstruction of HMPV matrix protein-lipid filaments -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2415
タイトルHelical reconstruction of HMPV matrix protein-lipid filaments
マップデータHelical reconstruction of human metapneumovirus matrix protein M bound to DOPC
試料
  • 試料: Human metapneumovirus matrix protein M bound to DOPC
  • タンパク質・ペプチド: human metapneumovirus matrix protein
  • リガンド: 1,2-Dioleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
キーワードhuman metapneumovirus / HMPV / matrix
機能・相同性
機能・相同性情報


virion assembly / structural constituent of virion / host cell cytoplasm / viral envelope / host cell nucleus / host cell plasma membrane / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Pneumovirus matrix protein / Pneumovirus matrix protein / Pneumovirus matrix, N-terminal / : / Pneumovirus matrix protein N-terminal domain / Pneumovirus matrix protein C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human metapneumovirus (ウイルス) / synthetic construct (人工物)
手法らせん対称体再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 28.0 Å
データ登録者Leyrat C / Renner M / Harlos K / Huiskonen JT / Grimes JM
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structure and self-assembly of the calcium binding matrix protein of human metapneumovirus.
著者: Cedric Leyrat / Max Renner / Karl Harlos / Juha T Huiskonen / Jonathan M Grimes /
要旨: The matrix protein (M) of paramyxoviruses plays a key role in determining virion morphology by directing viral assembly and budding. Here, we report the crystal structure of the human metapneumovirus ...The matrix protein (M) of paramyxoviruses plays a key role in determining virion morphology by directing viral assembly and budding. Here, we report the crystal structure of the human metapneumovirus M at 2.8 Å resolution in its native dimeric state. The structure reveals the presence of a high-affinity Ca²⁺ binding site. Molecular dynamics simulations (MDS) predict a secondary lower-affinity site that correlates well with data from fluorescence-based thermal shift assays. By combining small-angle X-ray scattering with MDS and ensemble analysis, we captured the structure and dynamics of M in solution. Our analysis reveals a large positively charged patch on the protein surface that is involved in membrane interaction. Structural analysis of DOPC-induced polymerization of M into helical filaments using electron microscopy leads to a model of M self-assembly. The conservation of the Ca²⁺ binding sites suggests a role for calcium in the replication and morphogenesis of pneumoviruses.
履歴
登録2013年7月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年8月14日-
マップ公開2013年12月18日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2415.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2415.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Helical reconstruction of human metapneumovirus matrix protein M bound to DOPC
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 793.6 Å		3.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 793.6 Å		3.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 793.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-6.34101105 - 10.958843229999999
平均 (標準偏差)0.02637818 (±1.23229754)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 793.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.13.13.1
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z793.600793.600793.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-6.34110.9590.026

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human metapneumovirus matrix protein M bound to DOPC

全体名称: Human metapneumovirus matrix protein M bound to DOPC
要素
  • 試料: Human metapneumovirus matrix protein M bound to DOPC
  • タンパク質・ペプチド: human metapneumovirus matrix protein
  • リガンド: 1,2-Dioleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine

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超分子 #1000: Human metapneumovirus matrix protein M bound to DOPC

超分子名称: Human metapneumovirus matrix protein M bound to DOPC
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: helical / Number unique components: 2

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分子 #1: human metapneumovirus matrix protein

分子名称: human metapneumovirus matrix protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: matrix protein was mixed with DOPC at a final concentration of 0.4 mM
集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human metapneumovirus (ウイルス) / 株: NL1-00 / 別称: Human metapneumovirus
分子量理論値: 55 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 Rosetta2 / 組換プラスミド: pOPINS3C
配列UniProtKB: Matrix protein / GO: virion assembly, viral envelope / InterPro: Pneumovirus matrix protein

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分子 #2: 1,2-Dioleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine

分子名称: 1,2-Dioleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / タイプ: ligand / ID: 2 / Name.synonym: DOPC / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
Chemical component information

ChemComp-PCW:
1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / DOPC / DOPC, リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris, 650 mM NaCl, 1M NDSB-201
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein-lipid mixtures floated on 2% w/v uranyl acetate for 30 seconds
グリッド詳細: 300 mesh copper grid with formvar carbon film
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度平均: 295 K
日付2013年7月16日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 1 / ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 48387 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.82 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.72 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The reconstruction was calculated using Burnham-Brandeis Helical Package
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.16 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 56.5 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: Burnham-Brandeis, Helical, Package
詳細: Final map was filtered to 28 angstrom resolution
CTF補正詳細: Each micrograph

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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