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万見
- PDB-4lkp: Crystal Structure of Apo Human Epidermal Fatty Acid Binding Prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lkp
タイトルCrystal Structure of Apo Human Epidermal Fatty Acid Binding Protein (FABP5)
要素Fatty acid-binding protein, epidermal
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Beta Barrel / Beta Clam / Fatty Acid Binding Protein / Fatty Acids / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of retrograde trans-synaptic signaling by endocanabinoid / lipid transport across blood-brain barrier / retrograde trans-synaptic signaling by endocannabinoid / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of sensory perception of pain / phosphatidylcholine biosynthetic process / retinoic acid binding / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin ...regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of retrograde trans-synaptic signaling by endocanabinoid / lipid transport across blood-brain barrier / retrograde trans-synaptic signaling by endocannabinoid / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of sensory perception of pain / phosphatidylcholine biosynthetic process / retinoic acid binding / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / Signaling by Retinoic Acid / Triglyceride catabolism / epidermis development / postsynaptic cytosol / long-chain fatty acid transport / fatty acid transport / postsynaptic density, intracellular component / secretory granule membrane / fatty acid binding / lipid metabolic process / glucose metabolic process / azurophil granule lumen / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic density / synapse / lipid binding / Neutrophil degranulation / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / Fatty acid-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Armstrong, E.H. / Ortlund, E.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural basis for ligand regulation of the fatty acid-binding protein 5, peroxisome proliferator-activated receptor beta / delta (FABP5-PPAR beta / delta ) signaling pathway.
著者: Armstrong, E.H. / Goswami, D. / Griffin, P.R. / Noy, N. / Ortlund, E.A.
履歴
登録2013年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月13日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid-binding protein, epidermal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7646
ポリマ－15,4581
非ポリマー3065
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.971, 62.971, 74.498
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Fatty acid-binding protein, epidermal / Epidermal-type fatty acid-binding protein / E-FABP / Fatty acid-binding protein 5 / Psoriasis- ...Epidermal-type fatty acid-binding protein / E-FABP / Fatty acid-binding protein 5 / Psoriasis-associated fatty acid-binding protein homolog / PA-FABP


分子量: 15457.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FABP5 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q01469

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非ポリマー , 5種, 116分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2.0M ammonium sulfate, 300mM Na/K tartrate, 100mM Na citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月4日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→50 Å / Num. all: 18056 / Num. obs: 18056 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Χ2: 1.113 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.67-1.736.80.38917441.178199.4
1.73-1.88.70.27517771.209199.8
1.8-1.889.40.19817701.1531100
1.88-1.989.60.12517481.1771100
1.98-2.19.60.09317971.2231100
2.1-2.279.60.07417771.231100
2.27-2.499.50.05418101.1531100
2.49-2.869.50.04218141.0921100
2.86-3.69.40.02918410.966199.9
3.6-508.80.02419780.789199.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 41.8 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å48.09 Å
Translation2.5 Å48.09 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.67→48.092 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.22 / FOM work R set: 0.858 / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.29 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2145 918 5.1 %Random
Rwork0.181 ---
obs0.1826 18008 99.92 %-
all-18034 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 71.63 Å2 / Biso mean: 20.9284 Å2 / Biso min: 6.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→48.092 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1047 0 15 111 1173
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151128
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8251528
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.127178
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008193
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.595440
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs
1.67-1.75740.31271280.2345238225102510
1.7574-1.86750.24761460.2071236325092509
1.8675-2.01170.23191410.1791239625372537
2.0117-2.21410.22081500.1729239425442544
2.2141-2.53450.20951200.1774244225622562
2.5345-3.19310.22531100.1939248425942594
3.1931-48.11210.1871230.1686262927522752

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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