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- PDB-4lir: Crystal structure of a nucleoporin 35kDa (NUP35) from Homo sapien... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lir
タイトルCrystal structure of a nucleoporin 35kDa (NUP35) from Homo sapiens at 2.46 A resolution
要素Nucleoporin NUP53
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NUCLEAR PROTEIN / PF05172 family / Nup53/35/40-type RNA recognition motif / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear pore central transport channel / nuclear pore organization / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways ...nuclear pore central transport channel / nuclear pore organization / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / NLS-bearing protein import into nucleus / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / cellular response to leukemia inhibitory factor / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / phospholipid binding / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / nucleic acid binding / intracellular membrane-bounded organelle / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin, NUP53 / RNA-recognition motif (RRM) Nup35-type domain / Nup53/35/40-type RNA recognition motif / RNA-recognition motif (RRM) Nup35-type domain profile. / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a nucleoporin 35kDa (NUP35) from Homo sapiens at 2.46 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2013年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoporin NUP53
B: Nucleoporin NUP53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2722
ポリマ－26,2722
非ポリマー00
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.590, 70.590, 160.190
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-304-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Nucleoporin NUP53 / 35 kDa nucleoporin / Mitotic phosphoprotein 44 / MP-44 / Nuclear pore complex protein Nup53 / ...35 kDa nucleoporin / Mitotic phosphoprotein 44 / MP-44 / Nuclear pore complex protein Nup53 / Nucleoporin Nup35


分子量: 13136.193 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 151-266 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC047029, MP44, NUP35, NUP53 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q8NFH5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 151-266) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 151-266) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 20.0% MPD, 0.1M Citrate pH 4.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97949,0.97929
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月12日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979491
30.979291
反射解像度: 2.46→28.558 Å / Num. all: 9217 / Num. obs: 9217 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.46-2.527.10.9820.847386680.982100
2.52-2.597.10.784144636270.784100
2.59-2.677.10.5981.344056240.598100
2.67-2.7570.4781.642156000.478100
2.75-2.8470.3991.942296000.399100
2.84-2.9470.3162.439825710.316100
2.94-3.0570.2343.239225590.234100
3.05-3.187.10.183437535320.183100
3.18-3.326.90.1425.135315130.142100
3.32-3.486.90.1076.634665020.107100
3.48-3.676.90.0858.233034800.085100
3.67-3.896.90.0739.231044520.073100
3.89-4.166.80.0649.929044290.064100
4.16-4.496.70.05511.127034010.055100
4.49-4.926.60.04912.924573700.049100
4.92-5.56.50.0512.722703480.05100
5.5-6.356.40.0669.719813110.066100
6.35-7.786.20.0629.616782720.062100
7.78-115.80.04313.812922210.04399.7
11-28.5584.70.04711.96451370.04793.7

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.46→28.558 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9395 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9495 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2058 437 4.78 %RANDOM
Rwork0.1908 ---
obs0.1915 9149 99.78 %-
原子変位パラメータBiso max: 177.82 Å2 / Biso mean: 72.734 Å2 / Biso min: 33.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.0807 Å20 Å20 Å2
2--5.0807 Å20 Å2
3----10.1614 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.385 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→28.558 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1264 0 0 12 1276
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d602SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes24HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes194HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1305HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion171SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1482SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1305HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1762HARMONIC20.99
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.02
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.7
LS精密化 シェル解像度: 2.46→2.75 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2441 118 4.73 %
Rwork0.197 2375 -
all0.1994 2493 -
obs--99.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.5242-2.3246-3.11225.01221.50286.1963-0.06520.8815-1.1686-0.0623-0.28150.07870.7169-0.11380.3467-0.25120.01420.027-0.007-0.22960.06929.216523.80180.1026
26.3708-0.71090.49653.44110.08414.7722-0.1225-0.1003-1.06310.4539-0.00330.55460.327-0.86680.1258-0.2589-0.06970.10570.0014-0.020.0627-7.732528.814613.1949
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|171 - 250 }A171 - 250
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|169 - 252 }B169 - 252

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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