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万見
- PDB-4lg1: Human Methyltransferase-Like Protein 21D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lg1
タイトルHuman Methyltransferase-Like Protein 21D
要素Protein-lysine methyltransferase METTL21D
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine methylation / peptidyl-lysine trimethylation / negative regulation of ATP-dependent activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / Protein methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / ATPase binding / protein-containing complex / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Protein N-lysine methyltransferase METTL21D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / Fenner, M. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Human Methyltransferase-Like Protein 21D in Complex with SAM
著者: Zeng, H. / Dong, A. / Fenner, M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2013年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-lysine methyltransferase METTL21D
B: Protein-lysine methyltransferase METTL21D
C: Protein-lysine methyltransferase METTL21D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,01831
ポリマ－75,6993
非ポリマー1,31928
水6,521362
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.783, 100.052, 96.193
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11C
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 149 - 151 / Label seq-ID: 144 - 146

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1CC
2BB
詳細AS PER THE AUTHORS THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質 Protein-lysine methyltransferase METTL21D / Methyltransferase-like protein 21D / VCP lysine methyltransferase / VCP-KMT


分子量: 25232.918 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL21D, C14orf138 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pRARE-V2R
参照: UniProt: Q9H867, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 23 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 23% PEG 3350, 0.2 M Lithium Sulfate, 0.1 M BisTris pH6.5, vapor diffusion hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 75014 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 23.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 1.495 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.835.30.78736350.817188.7
1.83-1.865.30.62236670.861190.4
1.86-1.95.40.52936840.886189.1
1.9-1.945.40.4336290.905189.6
1.94-1.985.40.32836620.938188.8
1.98-2.035.40.28336260.977189.1
2.03-2.085.40.2336220.992187.7
2.08-2.135.40.19336371.044189.2
2.13-2.25.40.15335591.078187.7
2.2-2.275.40.13236301.185187.5
2.27-2.355.40.11936121.226188.4
2.35-2.445.40.10336011.278188.5
2.44-2.555.40.08936271.368188.4
2.55-2.695.30.08337341.565190.7
2.69-2.865.30.07338131.846193
2.86-3.085.20.06239682.073196.3
3.08-3.395.20.05440642.594198.4
3.39-3.885.20.04640492.842198.9
3.88-4.885.10.03641132.633199.2
4.88-505.30.03440822.39196.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BZB

3bzb


解像度: 1.8→33.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / WRfactor Rfree: 0.212 / WRfactor Rwork: 0.1897 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.8437 / SU B: 2.507 / SU ML: 0.078 / SU R Cruickshank DPI: 0.121 / SU Rfree: 0.1145 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2221 1529 2 %RANDOM
Rwork0.1957 ---
obs0.1963 74966 91.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.91 Å2 / Biso mean: 28.0726 Å2 / Biso min: 11.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20 Å2-2.7 Å2
2--1.84 Å20 Å2
3----2.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→33.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5014 0 112 362 5488
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0195323
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025124
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3212.0027219
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.734311822
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0715670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.86824.312218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.22115944
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0471528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2835
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025882
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021139
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6522.6372632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6512.6372632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7183.9373282
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: C / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
15LOOSE POSITIONAL0.045
18TIGHT THERMAL14.610.5
15LOOSE THERMAL18.0310
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.189 94 -
Rwork0.269 5278 -
all-5372 -
obs--88.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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