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万見
- PDB-4lec: Human Methyltransferase-Like Protein 21A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lec
タイトルHuman Methyltransferase-Like Protein 21A
要素Protein-lysine methyltransferase METTL21A
キーワードTRANSFERASE / METTL21A / Methyltransferase / Methyltransferase-Like Protein 21A / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine methylation / protein methyltransferase activity / protein methylation / protein-lysine N-methyltransferase activity / Protein methylation / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / ATPase binding / protein-containing complex ...peptidyl-lysine methylation / protein methyltransferase activity / protein methylation / protein-lysine N-methyltransferase activity / Protein methylation / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / ATPase binding / protein-containing complex / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein N-lysine methyltransferase METTL21A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / Fenner, M. / Wernimont, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Human Methyltransferase-Like Protein 21A in Complex with SAH
著者: Zeng, H. / Dong, A. / Wu, H.
履歴
登録2013年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-lysine methyltransferase METTL21A
B: Protein-lysine methyltransferase METTL21A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,53515
ポリマ－47,7672
非ポリマー76913
水2,306128
1
A: Protein-lysine methyltransferase METTL21A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2687
ポリマ－23,8831
非ポリマー3846
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein-lysine methyltransferase METTL21A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2688
ポリマ－23,8831
非ポリマー3847
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.166, 72.166, 102.954
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL MOLECULE IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Protein-lysine methyltransferase METTL21A / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 557b / Methyltransferase-like protein 21A


分子量: 23883.275 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 8-218 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL21A, FAM119A, HCA557B / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pRARE-V2R
参照: UniProt: Q8WXB1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 11 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.04 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15% PEG 3350, 0.1 M Succinate Acid, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年5月31日 / 詳細: VeriMax HR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→50 Å / Num. all: 27200 / Num. obs: 27200 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 45.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.28→2.32 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.938 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1336 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
JDirectorデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP11位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2BZB

2bzb


解像度: 2.28→36.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8993 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8766 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU R Cruickshank DPI: 0.247 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RAMACHANDRAN OUTLIERS AT ACTIVE SITE, A147 TYR, B147 TYR
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2556 869 3.2 %RANDOM
Rwork0.2188 ---
obs0.22 27162 99.32 %-
原子変位パラメータBiso max: 97.75 Å2 / Biso mean: 39.068 Å2 / Biso min: 5.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.7499 Å20 Å20 Å2
2---5.7499 Å20 Å2
3---11.4997 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.331 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→36.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3140 0 63 128 3331
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1140SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes78HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes515HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3305HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion445SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3698SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3305HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4508HARMONIC21.16
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.32
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.41
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.37 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3067 94 3.49 %
Rwork0.2573 2597 -
all0.2591 2691 -
obs--99.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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