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万見
- PDB-4ld9: Crystal structure of the N-terminally acetylated BAH domain of Si... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ld9
タイトルCrystal structure of the N-terminally acetylated BAH domain of Sir3 bound to the nucleosome core particle
要素
  • (Widom 601 sequence ...) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Regulatory protein SIR3
キーワードNUCLEAR PROTEIN/TRANSCRIPTION/DNA / BETA BARREL / PROTEIN-DNA COMPLEX / DOUBLE HELIX / alpha-helix / beta-sheet / double stranded DNA / chromatin binding / chromatin / N-terminal acetylation / nucleus / NUCLEAR PROTEIN-TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein-containing complex localization to telomere / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / telomere tethering at nuclear periphery / chromatin silencing complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / subtelomeric heterochromatin formation ...establishment of protein-containing complex localization to telomere / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / telomere tethering at nuclear periphery / chromatin silencing complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / nucleosome binding / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / chromatin binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Regulatory protein SIR3, C-terminal domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily ...: / Regulatory protein SIR3, C-terminal domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / SH3 type barrels. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Regulatory protein SIR3 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.306 Å
データ登録者Arnaudo, N. / Fernandez, I.S. / McLaughlin, S.H. / Peak-Chew, S.Y. / Rhodes, D. / Martino, F.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: The N-terminal acetylation of Sir3 stabilizes its binding to the nucleosome core particle.
著者: Arnaudo, N. / Fernandez, I.S. / McLaughlin, S.H. / Peak-Chew, S.Y. / Rhodes, D. / Martino, F.
履歴
登録2013年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22013年9月18日Group: Database references
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: Widom 601 sequence reverse
J: Widom 601 sequence forward
K: Regulatory protein SIR3
L: Regulatory protein SIR3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)269,07912
ポリマ－269,07912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.513, 105.513, 488.225
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 , 5種, 10分子 AEBFCGDHKL

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC494591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13965.265 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 Regulatory protein SIR3 / Silent information regulator 3


分子量: 28073.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SIR3, CMT1, MAR2, STE8, YLR442C, L9753.10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06701

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Widom 601 sequence ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 Widom 601 sequence reverse


分子量: 51808.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence has been selected in vitro
#6: DNA鎖 Widom 601 sequence forward


分子量: 51341.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence has been selected in vitro

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.55 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 50 mM MES pH 6.5, 12% PEG 400, 12 mM MnCl2, 100 mM NaCl, 10 mM EDTA, VAPOR DIFFUSION, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96863 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月25日
放射モノクロメーター: don't know. / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. all: 44335 / Num. obs: 44335 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化解像度: 3.306→19.997 Å / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 36.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2946 2217 5 %
Rwork0.2376 --
obs0.2405 44335 97.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.306→19.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9299 5841 0 0 15140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01116181
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.59723100
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.4926531
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0932607
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061926
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3062-3.37770.42571230.40722371X-RAY DIFFRACTION89
3.3777-3.45590.41611400.36672661X-RAY DIFFRACTION99
3.4559-3.54190.39571380.35922616X-RAY DIFFRACTION97
3.5419-3.63710.36061400.32922667X-RAY DIFFRACTION98
3.6371-3.74340.36241430.32822659X-RAY DIFFRACTION98
3.7434-3.86340.37691400.32092636X-RAY DIFFRACTION99
3.8634-4.00040.39051390.29842669X-RAY DIFFRACTION99
4.0004-4.15920.32391390.28242677X-RAY DIFFRACTION99
4.1592-4.34670.33521440.27022663X-RAY DIFFRACTION99
4.3467-4.57330.34581390.24382704X-RAY DIFFRACTION99
4.5733-4.8560.27921400.2312630X-RAY DIFFRACTION99
4.856-5.22470.32291400.24212682X-RAY DIFFRACTION99
5.2247-5.73920.31761370.2372653X-RAY DIFFRACTION98
5.7392-6.5440.32061410.24622663X-RAY DIFFRACTION98
6.544-8.15080.25181400.21652620X-RAY DIFFRACTION97
8.1508-19.99690.19141340.14192547X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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