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- PDB-4l96: Structure of the complex between the F360L PPARgamma mutant and t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l96
タイトルStructure of the complex between the F360L PPARgamma mutant and the ligand LT175 (space group I222)
要素Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
キーワードTRANSCRIPTION/TRANSCRIPTION inhibitor / transcription factor / RXRalpha / TRANSCRIPTION-TRANSCRIPTION inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin receptor activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity ...prostaglandin receptor activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / lipoprotein transport / negative regulation of sequestering of triglyceride / DNA binding domain binding / macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / WW domain binding / STAT family protein binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / response to lipid / negative regulation of SMAD protein signal transduction / LBD domain binding / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of cholesterol storage / E-box binding / alpha-actinin binding / lipid homeostasis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / R-SMAD binding / monocyte differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / white fat cell differentiation / negative regulation of BMP signaling pathway / cell fate commitment / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of mitochondrial fission / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of MAPK cascade / BMP signaling pathway / retinoic acid receptor signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / cell maturation / epithelial cell differentiation / negative regulation of signaling receptor activity / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / negative regulation of angiogenesis / response to nutrient / negative regulation of miRNA transcription / Regulation of PTEN gene transcription / transcription coregulator binding / fatty acid metabolic process / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptide binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / regulation of circadian rhythm / placenta development / PPARA activates gene expression / lipid metabolic process / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of miRNA transcription / regulation of blood pressure / cellular response to insulin stimulus / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / rhythmic process / glucose homeostasis / cellular response to hypoxia / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / cell differentiation / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type ...Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-(biphenyl-4-yloxy)-3-phenylpropanoic acid / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Pochetti, G. / Montanari, R. / Capelli, D. / Chiaraluce, R. / Consalvi, V. / Pasquo, A. / Lori, C. / Laghezza, A. / Loiodice, F.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structural basis of the transactivation deficiency of the human PPAR gamma F360L mutant associated with familial partial lipodystrophy.
著者: Lori, C. / Pasquo, A. / Montanari, R. / Capelli, D. / Consalvi, V. / Chiaraluce, R. / Cervoni, L. / Loiodice, F. / Laghezza, A. / Aschi, M. / Giorgi, A. / Pochetti, G.
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the peroxisome proliferator-activated receptor gamma (PPARgamma) ligand binding domain complexed with a novel partial agonist: a new region of the hydrophobic ...タイトル: Crystal structure of the peroxisome proliferator-activated receptor gamma (PPARgamma) ligand binding domain complexed with a novel partial agonist: a new region of the hydrophobic pocket could be exploited for drug design.
著者: Montanari, R. / Saccoccia, F. / Scotti, E. / Crestani, M. / Godio, C. / Gilardi, F. / Loiodice, F. / Fracchiolla, G. / Laghezza, A. / Tortorella, P. / Lavecchia, A. / Novellino, E. / Mazza, F. ...著者: Montanari, R. / Saccoccia, F. / Scotti, E. / Crestani, M. / Godio, C. / Gilardi, F. / Loiodice, F. / Fracchiolla, G. / Laghezza, A. / Tortorella, P. / Lavecchia, A. / Novellino, E. / Mazza, F. / Aschi, M. / Pochetti, G.
履歴
登録2013年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月23日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6952
ポリマ－31,3761
非ポリマー3181
水2,270126
1
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
ヘテロ分子

A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3904
ポリマ－62,7532
非ポリマー6372
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
Buried area6310 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area23890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.170, 112.000, 116.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / PPAR-gamma / Nuclear receptor subfamily 1 group C member 3


分子量: 31376.473 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN (UNP RESIDUES 235-505) / 変異: F360L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARG, NR1C3 / プラスミド: plasmid / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P37231
#2: 化合物 ChemComp-LRG / (2S)-2-(biphenyl-4-yloxy)-3-phenylpropanoic acid


分子量: 318.366 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H18O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.35M Na-phosphate, 0.65 M K-phosphate., pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.973
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. all: 17959 / Num. obs: 17959 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.38→2.49 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.601 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B3K

3b3k


解像度: 2.38→80.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 12.49 / SU ML: 0.153 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.237 / ESU R Free: 0.2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22585 944 5.3 %RANDOM
Rwork0.18348 ---
obs0.18566 17015 99.87 %-
all-17678 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.25 Å20 Å2-0 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3----1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→80.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2084 0 24 126 2234
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192144
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022136
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4352.0062888
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78634927
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9495258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.06925.37693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.7415414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.257158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022353
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02461
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.9232.5031038
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9252.5041037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.2943.7261294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6892.8621106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.384→2.446 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 75 -
Rwork0.233 1225 -
obs--99.54 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.923 Å / Origin y: 36.576 Å / Origin z: 15.966 Å
111213212223313233
T0.0241 Å2-0.0144 Å2-0.0266 Å2-0.1065 Å20.0176 Å2--0.0464 Å2
L2.634 °20.2529 °2-0.8924 °2-1.4112 °2-0.8714 °2--3.2398 °2
S0.0818 Å °-0.2675 Å °-0.2131 Å °0.0313 Å °0.0295 Å °-0.0674 Å °0.1502 Å °0.2341 Å °-0.1113 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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