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- PDB-4l80: Crystal Structure of Chloroflexus aurantiacus malyl-CoA lyase in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l80
タイトルCrystal Structure of Chloroflexus aurantiacus malyl-CoA lyase in complex with magnesium, oxalate, and propionyl-CoA
要素HpcH/HpaI aldolase
キーワードLYASE / TIM barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


malyl-CoA lyase / carbon fixation by 3-hydroxypropionate cycle / L-erythro-3-methylmalyl-CoA lyase activity / malyl-CoA lyase activity / (S)-citramalyl-CoA lyase / (S)-citramalyl-CoA lyase activity / oxaloacetate metabolic process / magnesium ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Citrate lyase beta subunit-like / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase domain / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase family / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
propionyl Coenzyme A / OXALATE ION / Malyl-CoA/beta-methylmalyl-CoA/citramalyl-CoA lyase / Malyl-CoA/beta-methylmalyl-CoA/citramalyl-CoA lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.008 Å
データ登録者Zarzycki, J. / Kerfeld, C.A.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2013
タイトル: The crystal structures of the tri-functional Chloroflexus aurantiacus and bi-functional Rhodobacter sphaeroides malyl-CoA lyases and comparison with CitE-like superfamily enzymes and malate synthases.
著者: Zarzycki, J. / Kerfeld, C.A.
履歴
登録2013年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HpcH/HpaI aldolase
B: HpcH/HpaI aldolase
C: HpcH/HpaI aldolase
D: HpcH/HpaI aldolase
E: HpcH/HpaI aldolase
F: HpcH/HpaI aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,35226
ポリマ－230,4926
非ポリマー5,86020
水30,4271689
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37360 Å2
ΔGint-223 kcal/mol
Surface area66020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.151, 102.151, 204.168
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
HpcH/HpaI aldolase / malyl-CoA lyase


分子量: 38415.344 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
株: OK-70-fl / 遺伝子: Caur_0174, mcl / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A9WC35, UniProt: S5N020*PLUS, malyl-CoA lyase

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非ポリマー , 5種, 1709分子

#2: 化合物
ChemComp-1VU / propionyl Coenzyme A / プロピオニルCoA


分子量: 823.597 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40N7O17P3S
#3: 化合物
ChemComp-OXL / OXALATE ION / しゅう酸ジアニオン


分子量: 88.019 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2O4
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1689 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.77 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 1 part protein solution (7.5 mg/mL in 20 mM Tris-HCl, pH 7.5, 2 mM magnesium chloride, 100 mM sodium chloride) + 2 parts buffer (0.1 M sodium cacodylate, pH 5.5, 20% w/v PEG4000) + 1 part ...詳細: 1 part protein solution (7.5 mg/mL in 20 mM Tris-HCl, pH 7.5, 2 mM magnesium chloride, 100 mM sodium chloride) + 2 parts buffer (0.1 M sodium cacodylate, pH 5.5, 20% w/v PEG4000) + 1 part substrate solution (20 mM Tris-HCl, pH 7.5, 2 mM magnesium chloride, 100 mM sodium chloride, 20 mM propionyl-CoA, 25 mM sodium oxalate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.977408 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月4日
放射モノクロメーター: Asymmetric curved crystal Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977408 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.008→37.93 Å / Num. all: 138647 / Num. obs: 138647 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.008-2.125.10.6371.2101851201270.63799.2
2.12-2.245.10.4381.797257190430.43899.8
2.24-2.45.10.3022.591858179810.30299.9
2.4-2.595.10.2153.585847167820.21599.9
2.59-2.845.10.151579165154500.151100
2.84-3.175.10.1017.571386139540.101100
3.17-3.675.10.0612.662620123430.06100
3.67-4.4950.0372051806104300.037100
4.49-6.3550.0323.54015480940.03100
6.35-37.935.10.02231.32250344430.02299.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.2_1303精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4L7Z

4l7z


解像度: 2.008→37.93 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.18 / 位相誤差: 19.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.201 1983 1.45 %
Rwork0.1725 --
obs0.1729 138596 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 97.91 Å2 / Biso mean: 28.2585 Å2 / Biso min: 8.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.008→37.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16114 0 370 1689 18173
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00616910
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90723016
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0592500
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032994
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7316314
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.008-2.0320.27191300.26229267939796
2.032-2.05780.25971460.26039610975699
2.0578-2.08480.33791410.24449622976399
2.0848-2.11340.28581420.24679449959199
2.1134-2.14360.26041380.24019565970399
2.1436-2.17560.28431460.23279681982799
2.1756-2.20960.26721420.22239539968199
2.2096-2.24580.24111350.20939596973199
2.2458-2.28450.23391390.21049626976599
2.2845-2.3260.23751420.19399635977799
2.326-2.37080.24631360.19489563969999
2.3708-2.41920.23671450.19459554969999
2.4192-2.47180.25841440.19179640978499
2.4718-2.52920.23061460.17939666981299
2.5292-2.59250.22811420.189646978899
2.5925-2.66260.22271480.17729581972999
2.6626-2.74090.19851400.17199697983799
2.7409-2.82930.20591450.16279694983999
2.8293-2.93040.19931370.169496229759100
2.9304-3.04770.19021410.17019654979599
3.0477-3.18630.24671450.167896739818100
3.1863-3.35420.17741370.164296679804100
3.3542-3.56420.1741420.153796559797100
3.5642-3.83920.17821420.139896669808100
3.8392-4.22510.16111410.130297319872100
4.2251-4.83540.12731420.129896239765100
4.8354-6.0880.13061460.149496669812100
6.088-37.9370.15461390.154997229861100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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