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- PDB-4l3u: Crystal structure of a DUF3571 family protein (ABAYE3784) from Ac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l3u
タイトルCrystal structure of a DUF3571 family protein (ABAYE3784) from Acinetobacter baumannii AYE at 1.95 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / PF1209 family protein / DUF 3571 / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Uncharacterised protein PF16133, DUF4844 / Protein of unknown function DUF4844 / DUF4844 superfamily / Domain of unknown function (DUF4844) / hypothetical protein mp506/mpn330, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (ABAYE3784) from Acinetobacter baumannii AYE at 1.95 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2013年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7202
ポリマ－15,6841
非ポリマー351
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.739, 61.739, 94.886
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-335-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 15684.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
株: AYE / 遺伝子: ABAYE3784 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: B0V6M1
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 20-157 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.8857.33THE STRUCTURE WAS SOLVED USING TWO WAVELENGTH MAD PHASES FROM ANOTHER CRYSTAL. THE PHASING CRYSTAL DIFFRACTED TO 2.2 A. THE CRYSTAL USED FOR REFINEMENT DIFFRACTED TO 1.95 A. BOTH CRYSTALS ARE MEROHEDRALLY TWINNED.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法420% polyethylene glycol 6000, 0.1M citric acid pH 4.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法420% polyethylene glycol 6000, 3% Sorbitol, 0.1M citric acid pH 4.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.2.210.918401
シンクロトロンSSRL BL12-220.7514,0.9792
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2012年10月25日KOHZU: Double Crystal Si(111)
DECTRIS PILATUS 6M2PIXEL2013年4月1日Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double Crystal Si(111)MADMx-ray1
2double crystal Si(111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9184011
20.75141
30.97921
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.28
反射解像度: 1.95→47.443 Å / Num. all: 12983 / Num. obs: 12983 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.95-27.40.6991.170859630.699100
2-2.067.40.4621.668489240.462100
2.06-2.127.40.3492.165948930.349100
2.12-2.187.40.2792.765398870.279100
2.18-2.257.20.2622.762118570.262100
2.25-2.337.40.2023.660498210.202100
2.33-2.427.40.1455.160168170.145100
2.42-2.527.30.1275.655497570.127100
2.52-2.637.30.1126.453337280.112100
2.63-2.767.30.1056.752147110.105100
2.76-2.917.20.0917.149236820.091100
2.91-3.087.20.088.345806330.08100
3.08-3.37.10.0699.142015910.069100
3.3-3.567.10.05811.439375550.058100
3.56-3.96.70.04913.434435150.049100
3.9-4.367.10.04712.833394700.047100
4.36-5.047.60.05211.530804030.052100
5.04-6.177.60.04912.326863530.049100
6.17-8.727.50.0451320262710.045100
8.72-47.4436.80.04215.210401520.04298

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.8.2精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.95→47.443 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / σ(F): 1.76 / 位相誤差: 30.5 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: 1. RIDING HYDROGENS WERE BUILT TO IMPROVE THE ANTIBUMPING RESTRAINTS BUT WERE EXCLUDED FROM F_CALC. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. RIDING HYDROGENS WERE BUILT TO IMPROVE THE ANTIBUMPING RESTRAINTS BUT WERE EXCLUDED FROM F_CALC. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT.5. DATA ARE MEROHEDRALLY TWINNED WITH TWIN LAW (H, -K, -L).THE REFINED TWIN FRACTION WAS 0.28. THE R-FREE TEST SET REFLECTIONS WERE CHOSEN IN THIN RESOLUTION SHELLS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2055 753 5.81 %
Rwork0.1735 --
obs0.1804 12959 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 83.72 Å2 / Biso mean: 35.443 Å2 / Biso min: 19.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→47.443 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数936 0 1 57 994
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004954
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6831294
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039152
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002170
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.985345
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.953-2.1010.2581440.262384252894
2.101-2.30750.29171450.26352400254594
2.3075-2.630.24631460.20672353249994
2.63-3.2720.21121500.18232408255894
3.272-7.78060.18011680.13492395256393
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 38.6739 Å / Origin y: 17.5633 Å / Origin z: 44.0442 Å
111213212223313233
T0.2626 Å2-0.011 Å20.0019 Å2-0.2127 Å20.0129 Å2--0.2126 Å2
L1.1158 °2-0.0046 °2-0.2455 °2-1.1508 °2-0.0833 °2--1.1523 °2
S-0.0031 Å °-0.0008 Å °-0.1039 Å °-0.1321 Å °-0.0336 Å °0.0578 Å °0.2201 Å °0.071 Å °0.0377 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain 'A' and (resid 31 through 153 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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