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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4l1u | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human Rtf1 Plus3 Domain in Complex with Spt5 CTR Phosphopeptide | ||||||
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![]() | Transcription/Peptide / Tutor / Plus3 / Peptide binding protein / Spt5 CTR binding / Transcription / Paf1 complex / Rtf1 / ORF association region / Chromatin / Transcription-Peptide complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() blastocyst growth / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / transcription elongation-coupled chromatin remodeling ...blastocyst growth / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / stem cell population maintenance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / positive regulation of macroautophagy / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / chromatin organization / single-stranded DNA binding / protein heterodimerization activity / mRNA binding / chromatin binding / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wier, A.D. / Heroux, A. / VanDemark, A.P. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for Spt5-mediated recruitment of the Paf1 complex to chromatin. 著者: Wier, A.D. / Mayekar, M.K. / Heroux, A. / Arndt, K.M. / Vandemark, A.P. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 501 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 427.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 535.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 542.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 31.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 43.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15920.326 Da / 分子数: 6 / 断片: Plus3, UNP residues 353-484 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1471.469 Da / 分子数: 4 / 断片: CTR, UNP residues 778-790 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in human Spt5 / 由来: (合成) ![]() #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2 詳細: Sodium acetate, Ammonium sulfate, pH 4.2, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月5日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.424→50 Å / Num. obs: 40281 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 0.665 / Net I/σ(I): 8.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() | |||||||||
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Phasing MR |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 4L1P 解像度: 2.424→46.923 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8414 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.56 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 148.25 Å2 / Biso mean: 55.4372 Å2 / Biso min: 21.54 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.424→46.923 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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