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Yorodumi- PDB-4l1u: Crystal Structure of Human Rtf1 Plus3 Domain in Complex with Spt5... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4l1u | ||||||
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Title | Crystal Structure of Human Rtf1 Plus3 Domain in Complex with Spt5 CTR Phosphopeptide | ||||||
Components |
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Keywords | Transcription/Peptide / Tutor / Plus3 / Peptide binding protein / Spt5 CTR binding / Transcription / Paf1 complex / Rtf1 / ORF association region / Chromatin / Transcription-Peptide complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information blastocyst growth / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / stem cell population maintenance ...blastocyst growth / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / stem cell population maintenance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / positive regulation of macroautophagy / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription elongation by RNA polymerase II / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / chromatin organization / single-stranded DNA binding / protein heterodimerization activity / mRNA binding / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.424 Å | ||||||
Authors | Wier, A.D. / Heroux, A. / VanDemark, A.P. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2013 Title: Structural basis for Spt5-mediated recruitment of the Paf1 complex to chromatin. Authors: Wier, A.D. / Mayekar, M.K. / Heroux, A. / Arndt, K.M. / Vandemark, A.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4l1u.cif.gz | 501 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4l1u.ent.gz | 427.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4l1u.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4l1u_validation.pdf.gz | 535.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4l1u_full_validation.pdf.gz | 542.7 KB | Display | |
Data in XML | 4l1u_validation.xml.gz | 31.8 KB | Display | |
Data in CIF | 4l1u_validation.cif.gz | 43.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l1/4l1u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l1/4l1u | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4l1pSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 15920.326 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: Plus3, UNP residues 353-484 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KIAA0252, RTF1 / Plasmid: pLC3 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) Codon+RILP / References: UniProt: Q92541 #2: Protein/peptide | Mass: 1471.469 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: CTR, UNP residues 778-790 / Source method: obtained synthetically / Details: This sequence occurs naturally in human Spt5 / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: O00267 #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.69 Å3/Da / Density % sol: 54.2 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.2 Details: Sodium acetate, Ammonium sulfate, pH 4.2, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X25 / Wavelength: 1.1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 5, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.424→50 Å / Num. obs: 40281 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 0.665 / Net I/σ(I): 8.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4L1P Resolution: 2.424→46.923 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8414 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.38 / Phase error: 23.56 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 148.25 Å2 / Biso mean: 55.4372 Å2 / Biso min: 21.54 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.424→46.923 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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