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- PDB-4l17: GluA2-L483Y-A665C ligand-binding domain in complex with the antag... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l17
タイトルGluA2-L483Y-A665C ligand-binding domain in complex with the antagonist DNQX
要素Glutamate receptor 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ion channel / neuroreceptor / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / presynaptic active zone membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6,7-DINITROQUINOXALINE-2,3-DIONE / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lau, A.Y. / Blachowicz, L. / Roux, B.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2013
タイトル: A conformational intermediate in glutamate receptor activation.
著者: Lau, A.Y. / Salazar, H. / Blachowicz, L. / Ghisi, V. / Plested, A.J. / Roux, B.
履歴
登録2013年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
E: Glutamate receptor 2
G: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,50411
ポリマ－117,2154
非ポリマー1,2897
水2,468137
1
A: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3006
ポリマ－58,6082
非ポリマー6924
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area23800 Å2
手法PISA
2
E: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

E: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3006
ポリマ－58,6082
非ポリマー6924
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565x,-y+1,-z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area23860 Å2
手法PISA
3
G: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

G: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1084
ポリマ－58,6082
非ポリマー5002
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area22970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.850, 96.790, 252.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 151:155 OR RESSEQ 206 OR RESSEQ 261 ) AND (NOT ELEMENT H) AND (NOT ELEMENT D)
211CHAIN G AND (RESSEQ 151:155 OR RESSEQ 206 OR RESSEQ 261 ) AND (NOT ELEMENT H) AND (NOT ELEMENT D)
112CHAIN C AND (RESSEQ 151:155 OR RESSEQ 206 OR RESSEQ 261 ) AND (NOT ELEMENT H) AND (NOT ELEMENT D)
212CHAIN E AND (RESSEQ 151:155 OR RESSEQ 206 OR RESSEQ 261 ) AND (NOT ELEMENT H) AND (NOT ELEMENT D)

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29303.768 Da / 分子数: 4
断片: Ligand binding domain (UNP residues 413-527, 653-796)
変異: L94Y, A153C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI B(DE3) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物
ChemComp-DNQ / 6,7-DINITROQUINOXALINE-2,3-DIONE / DNQX


分子量: 250.125 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H2N4O6 / コメント: アンタゴニスト*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.76 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 19% PEG 1450, 0.3M lithium sulfate, 0.1M cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月5日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled, Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→52.924 Å / Num. all: 30537 / Num. obs: 29223 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / % possible all: 92.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→52.92 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 22.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2445 1469 5.08 %RANDOM
Rwork0.1949 ---
obs0.1975 28924 94.58 %-
all-29172 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.561 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.8099 Å2-0 Å2-0 Å2
2---5.3218 Å20 Å2
3----4.488 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→52.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7904 0 87 137 8128
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0018146
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.42910996
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4512974
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0291218
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031372
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A46X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12G46X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.147
21C49X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22E49X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.163
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.90010.34351330.24982536X-RAY DIFFRACTION89
2.9001-3.01620.30781220.23812577X-RAY DIFFRACTION90
3.0162-3.15340.29361500.21712564X-RAY DIFFRACTION91
3.1534-3.31970.26581460.19862641X-RAY DIFFRACTION92
3.3197-3.52760.23031350.18462649X-RAY DIFFRACTION92
3.5276-3.79990.23581400.18712716X-RAY DIFFRACTION95
3.7999-4.18220.21471620.17172849X-RAY DIFFRACTION99
4.1822-4.7870.20291810.15242858X-RAY DIFFRACTION99
4.787-6.02970.22581660.17642963X-RAY DIFFRACTION100
6.0297-52.93320.23791340.20653102X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.49690.47150.25221.92960.46130.2928-0.13530.34280.0022-0.41880.1409-0.0016-0.15950.00870.02990.0684-0.0025-0.05650.02590.02310.0533-2.776351.222445.5576
20.72730.3685-0.08031.44090.38570.3271-0.10660.08990.0432-0.3270.205-0.204-0.1150.07570.18010.1187-0.02550.06120.0349-0.03470.064913.88831.102949.3483
31.08810.699-0.24472.4462-0.87210.311-0.1331-0.1282-0.0367-0.55660.17730.18130.1054-0.0346-0.08790.1568-0.0629-0.07140.05390.01340.0636-7.41144.983355.0945
40.81840.5455-0.03111.39230.05690.35720.211-0.1613-0.00790.4636-0.0706-0.26190.0458-0.03380.09150.15780.0012-0.09830.0646-0.04330.09963.881552.999979.2172
50.5861-0.54450.05472.4587-0.82870.8017-0.0663-0.2153-0.00690.47010.38530.007-0.1568-0.09620.01720.18080.0155-0.04320.02430.1195-0.0274-9.029830.275376.9205
60.5727-0.3580.48331.157-0.93171.14010.11380.0495-0.17460.1345-0.02-0.06750.03780.2322-0.06450.02370.0298-0.06010.0511-0.01370.1339.805246.920470.2595
70.2828-0.3125-0.08360.35110.23061.4553-0.074-0.11-0.16380.2044-0.0908-0.02430.2327-0.0766-0.02350.0955-0.0661-0.05980.3060.16860.062512.291144.001516.5679
81.68670.5785-0.540.6944-0.25370.18150.1372-0.41460.36450.42210.14710.2499-0.4680.4067-0.12740.2932-0.05550.0760.55660.08060.0368-9.049960.247815.1855
90.3829-0.3802-0.34481.190.31841.03980.10520.0508-0.0012-0.2265-0.1303-0.11640.0633-0.4381-0.02590.0525-0.0941-0.01350.43640.11340.04944.437441.64316.9137
101.6837-0.18671.18410.187-0.0451.54990.6693-0.30470.19010.15950.0831-0.01240.8174-0.9031-0.52311.0297-0.2462-0.2210.25980.52890.04648.0557-2.820316.5982
111.8418-0.21280.20540.4866-0.06320.08250.5544-1.05930.2701-0.0698-0.467-0.0970.78380.4848-0.08430.8954-0.05960.27790.9178-0.03710.1564-12.918112.765914.1875
120.65630.1188-0.66560.85220.08032.09360.4627-0.0094-0.05140.3490.1071-0.19730.5827-1.372-0.47390.894-0.3205-0.21520.87010.35630.23131.9161-7.92917.4033
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 3:109)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 110:217)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 218:261)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN C AND RESID 4:109)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN C AND RESID 110:217)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN C AND RESID 218:261)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN E AND RESID 3:111)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN E AND RESID 112:209)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN E AND RESID 210:261)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN G AND RESID 4:111)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN G AND RESID 112:216)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN G AND RESID 217:261)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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