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- PDB-4l0p: Structure of the human EphA3 receptor ligand binding domain compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l0p
タイトルStructure of the human EphA3 receptor ligand binding domain complexed with ephrin-A5
要素
  • Ephrin type-A receptor 3
  • Ephrin-A5
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE RECEPTOR / beta-sandwich / Receptor Tyrosine Kinase / ephrin binding / TRANSFERASE-TRANSFERASE RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / transmembrane-ephrin receptor activity / synaptic membrane adhesion / GPI-linked ephrin receptor activity / collateral sprouting / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus ...neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / transmembrane-ephrin receptor activity / synaptic membrane adhesion / GPI-linked ephrin receptor activity / collateral sprouting / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / regulation of epithelial to mesenchymal transition / ephrin receptor activity / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of collateral sprouting / neurotrophin TRKA receptor binding / negative regulation of endocytosis / chemorepellent activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / regulation of cell morphogenesis / retinal ganglion cell axon guidance / EPH-Ephrin signaling / positive regulation of synapse assembly / regulation of GTPase activity / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of focal adhesion assembly / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of cell-cell adhesion / basement membrane / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / ephrin receptor binding / cellular response to retinoic acid / cellular response to forskolin / regulation of microtubule cytoskeleton organization / axon guidance / peptidyl-tyrosine phosphorylation / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / GABA-ergic synapse / caveola / cell migration / nervous system development / actin cytoskeleton / nuclear membrane / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / external side of plasma membrane / dendrite / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin-A ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Ephrin type-A receptor 3, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like ...Ephrin-A ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Ephrin type-A receptor 3, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 2. / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 3 / Ephrin-A5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Forse, G.J. / Kolatkar, A.R. / Kuhn, P.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Distinctive Structure of the EphA3/Ephrin-A5 Complex Reveals a Dual Mode of Eph Receptor Interaction for Ephrin-A5.
著者: Forse, G.J. / Uson, M.L. / Nasertorabi, F. / Kolatkar, A. / Lamberto, I. / Pasquale, E.B. / Kuhn, P.
履歴
登録2013年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月1日Group: Other
改定 1.22015年7月1日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 3
B: Ephrin-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9259
ポリマ－36,9812
非ポリマー9457
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area15640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.043, 60.043, 91.574
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 3 / EPH-like kinase 4 / EK4 / hEK4 / HEK / Human embryo kinase / Tyrosine-protein kinase TYRO4 / ...EPH-like kinase 4 / EK4 / hEK4 / HEK / Human embryo kinase / Tyrosine-protein kinase TYRO4 / Tyrosine-protein kinase receptor ETK1 / Eph-like tyrosine kinase 1


分子量: 20258.836 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand Binding Domain (UNP residues 29-201) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA3, EPHA3_HUMAN, ETK, ETK1, HEK, TYRO4 / プラスミド: pET32b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29320
#2: タンパク質 Ephrin-A5 / AL-1 / EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 7 / LERK-7


分子量: 16721.770 Da / 分子数: 1 / 断片: Receptor Binding Domain (UNP residues 27-166) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EFNA5, EFNA5_HUMAN, EPLG7, LERK7 / プラスミド: pFASTBAC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P52803

-
糖 , 1種, 1分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 113分子

#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.89 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.05M ammonium sulphate, 0.1M tris, 5mM calcium chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→50 Å / Num. obs: 15094 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 27.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rsym value: 0.19 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.26→2.34 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.839 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
AutoSol位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: The ephrin-A5 subunit from PDB entry 1SHW

1shw


解像度: 2.26→38.518 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2111 778 5.17 %
Rwork0.1866 --
obs0.1879 15050 98.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→38.518 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2576 0 54 107 2737
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042703
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7853656
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.367985
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052378
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003469
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.26-2.39810.29871370.282303X-RAY DIFFRACTION95
2.3981-2.58330.28751250.24212366X-RAY DIFFRACTION98
2.5833-2.84320.25791400.21472381X-RAY DIFFRACTION99
2.8432-3.25440.21271140.19122421X-RAY DIFFRACTION99
3.2544-4.09950.18141270.15312380X-RAY DIFFRACTION99
4.0995-38.52390.16481350.15882421X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6825-1.73810.2951.5104-0.16235.0147-0.1687-0.1294-0.02770.08930.1245-0.1979-0.14170.23350.00440.24210.0006-0.02050.2113-0.01350.276685.087540.40879.7767
21.6823-0.5164-1.64221.64721.05825.07760.1005-0.3736-0.0397-0.0894-0.0593-0.1448-0.08320.5712-0.01990.2089-0.0135-0.05950.21980.02390.188879.48251.51825.8128
34.1170.18660.20550.79160.68952.73770.32590.0921-0.1295-0.4982-0.238-0.12360.09590.3157-0.0320.2489-0.03770.03860.2177-0.03320.230785.989144.7529-3.1579
42.3744-3.08190.55056.2811-1.36590.56530.07630.3619-0.1858-0.4462-0.06280.36330.10610.08310.03010.315-0.0546-0.03260.2403-0.01380.238372.456848.3225-4.7786
53.0759-1.1810.38212.73340.00252.38360.12310.05810.1821-0.1998-0.0359-0.3848-0.07250.4647-0.05870.2549-0.00810.03140.3473-0.00840.239288.618440.2833-6.3279
65.1634-2.8916-2.63295.30045.68498.12920.09860.03250.0346-0.1954-0.01140.6237-0.2254-0.34740.02950.2379-0.01570.00830.27480.06480.305462.806352.72161.172
71.3382-0.6418-0.36442.39250.2061.2975-0.08190.1482-0.24760.05670.05780.09670.05780.06440.03440.2212-0.0410.00220.2134-0.02850.250780.628738.14510.4138
82.4088-0.60231.83342.7451-2.2292.9340.0283-0.02770.22770.3227-0.1458-0.3014-0.46450.37730.07040.2954-0.0927-0.03220.21810.01920.268784.74767.271115.4073
92.0213-9.2994-2.77738.29664.39172.0296-0.7394-0.4648-0.48981.14620.40660.0387-0.1005-0.33340.31040.6216-0.0422-0.07220.49410.0870.372788.318152.196634.2575
100.9085-1.5568-0.18844.5686-1.74583.3577-0.227-0.2730.02160.82280.54120.2513-1.128-0.5793-0.25480.48670.03440.09020.32530.04320.294872.144764.78422.5036
110.39570.19120.23641.3783-1.41773.6426-0.00130.01890.0490.1239-0.0341-0.0199-0.10840.01660.0160.19420.0248-0.01080.2022-0.01190.230876.505958.305411.9153
123.2393-2.98744.01059.0153-8.23622.26040.0778-0.3547-0.1680.73430.17590.4103-0.9242-0.4991-0.08770.2389-0.03190.00930.2473-0.02390.210972.946865.950518.6815
130.76970.2672-1.840.0856-0.62554.39370.1027-0.95440.10381.13540.89761.5689-0.8741-0.759-0.82620.70320.23270.11270.63050.05520.844372.088468.175831.1127
142.04580.1176-1.11165.5739-5.06492.08890.3636-0.00890.39360.064-0.0868-0.037-0.37860.8192-0.05140.279-0.0248-0.03950.2275-0.02080.32179.14474.11936.1906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 27:46)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 47:70)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 71:93)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 94:117)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 118:147)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 148:161)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 162:201)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 27:65)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN B AND RESID 66:72)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN B AND RESID 73:93)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN B AND RESID 94:133)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN B AND RESID 134:145)
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN B AND RESID 146:151)
14X-RAY DIFFRACTION14(CHAIN B AND RESID 152:165)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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