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- PDB-4kww: The crystal structure of human quinolinic acid phosphoribosyltran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kww
タイトルThe crystal structure of human quinolinic acid phosphoribosyltransferase in complex with its inhibitor phthalic acid
要素Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / NAD / metabolism / type II phosphoribosyltransferase / quinolinic acid / PRPP / brain / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


quinolinate catabolic process / nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating) / nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating) activity / Nicotinate metabolism / NAD metabolic process / NAD biosynthetic process / catalytic complex / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase/Putative pyrophosphorylase ModD / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain superfamily / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Nicotinate phosphoribosyltransferase-like, C-terminal / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 ...Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase/Putative pyrophosphorylase ModD / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain superfamily / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Nicotinate phosphoribosyltransferase-like, C-terminal / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHTHALIC ACID / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Malik, S.S. / Dimeka, P.N. / Ncube, Z. / Toth, E.A.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: The crystal structure of human quinolinic acid phosphoribosyltransferase in complex with its inhibitor phthalic acid.
著者: Malik, S.S. / Patterson, D.N. / Ncube, Z. / Toth, E.A.
履歴
登録2013年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
B: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
C: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
D: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
E: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
F: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,04012
ポリマ－187,0436
非ポリマー9976
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26270 Å2
ΔGint-171 kcal/mol
Surface area54260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.837, 179.837, 121.371
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A1 - 286
2112B1 - 286
3112C1 - 286
4112D1 - 286
5112E1 - 286
6112F1 - 286

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.919403, 0.389433, -0.055132), (0.389887, 0.883919, -0.258215), (-0.051825, -0.258899, -0.964513)-121.00372, 21.67869, -24.25299
3given(0.801116, 0.588674, -0.108054), (0.58824, -0.807733, -0.039269), (-0.110395, -0.032103, -0.993369)-11.26966, 30.18148, -27.34076
4given(-0.491751, -0.859587, 0.138895), (0.866666, -0.467779, 0.173415), (-0.084093, 0.205653, 0.975005)-96.70951, 51.3946, -4.83146
5given(0.11992, -0.986723, 0.109531), (-0.986529, -0.130801, -0.098241), (0.111263, -0.096275, -0.989117)-58.53702, -68.17285, -13.2885
6given(-0.512571, 0.85464, -0.082839), (-0.846658, -0.486993, 0.214492), (0.142972, 0.180079, 0.973206)-93.60927, -57.56944, 9.37693

-
要素

#1: タンパク質
Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating] / Quinolinate phosphoribosyltransferase [decarboxylating] / QAPRTase / QPRTase


分子量: 31173.826 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: QPRT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q15274, nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating)
#2: 化合物
ChemComp-PHT / PHTHALIC ACID / フタル酸


分子量: 166.131 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H6O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 mM MES, pH 6.5, 0.1 M sodium phosphate monobasic, 0.1 M potassium phosphate monobasic, 1.6-2.1 M sodium chloride, 4 mM phthalic acid, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月11日
放射モノクロメーター: Side scattering I-beam bent single crystal, asymmetric cut 4.9650 degrees
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→155.8 Å / Num. all: 73606 / Num. obs: 73606 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 18.5 % / Rsym value: 0.168 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 18.1 % / Rmerge(I) obs: 0.864 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JBM

2jbm


解像度: 2.55→155.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.398 / ESU R Free: 0.253 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23086 3708 5 %RANDOM
Rwork0.19483 ---
all0.19664 73606 --
obs0.19664 69874 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.864 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20.17 Å2-0 Å2
2--0.34 Å2-0 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→155.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12171 0 72 205 12448
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.01912499
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6291.97517096
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.39251702
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.11323.952415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.939151742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4731554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.22037
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0219485
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
A833MEDIUM POSITIONAL0.120.5
B833MEDIUM POSITIONAL0.130.5
C833MEDIUM POSITIONAL0.120.5
D833MEDIUM POSITIONAL0.130.5
E833MEDIUM POSITIONAL0.170.5
F833MEDIUM POSITIONAL0.10.5
A1136TIGHT THERMAL5.990.5
B1136TIGHT THERMAL8.580.5
C1136TIGHT THERMAL3.840.5
D1136TIGHT THERMAL5.870.5
E1136TIGHT THERMAL3.660.5
F1136TIGHT THERMAL3.80.5
A833MEDIUM THERMAL7.352
B833MEDIUM THERMAL9.012
C833MEDIUM THERMAL4.652
D833MEDIUM THERMAL6.772
E833MEDIUM THERMAL4.872
F833MEDIUM THERMAL4.532
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.617 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 279 -
Rwork0.273 5037 -
obs--98.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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