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- PDB-4kud: Crystal structure of N-terminal acetylated Sir3 BAH domain D205N ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kud
タイトルCrystal structure of N-terminal acetylated Sir3 BAH domain D205N mutant in complex with yeast nucleosome core particle
要素
  • Histone H2A.2
  • Histone H2B.1
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Regulatory protein SIR3
  • nucloesome DNA
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/TRANSCRIPTION/DNA / PROTEPROTEIN-DNA COMPLEX / nucleosome / BAH domain / silencing / nucleus / STRUCTURAL PROTEIN-TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / establishment of protein-containing complex localization to telomere / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / Condensation of Prophase Chromosomes / : / telomere tethering at nuclear periphery ...sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / establishment of protein-containing complex localization to telomere / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / Condensation of Prophase Chromosomes / : / telomere tethering at nuclear periphery / : / : / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / mitotic DNA replication checkpoint signaling / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / chromatin silencing complex / DNA damage tolerance / SUMOylation of chromatin organization proteins / silent mating-type cassette heterochromatin formation / RNA Polymerase I Promoter Escape / negative regulation of DNA replication / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / DNA replication origin binding / intracellular copper ion homeostasis / DNA replication initiation / Ub-specific processing proteases / subtelomeric heterochromatin formation / nucleosome binding / heterochromatin / CENP-A containing nucleosome / aerobic respiration / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / single-stranded DNA binding / chromatin organization / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Regulatory protein SIR3, C-terminal domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily ...: / Regulatory protein SIR3, C-terminal domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / SH3 type barrels. / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B.1 / Histone H4 / Histone H2A.2 / Regulatory protein SIR3 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.203 Å
データ登録者Yang, D. / Fang, Q. / Wang, M. / Ren, R. / Wang, H. / He, M. / Sun, Y. / Yang, N. / Xu, R.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: N alpha-acetylated Sir3 stabilizes the conformation of a nucleosome-binding loop in the BAH domain.
著者: Yang, D. / Fang, Q. / Wang, M. / Ren, R. / Wang, H. / He, M. / Sun, Y. / Yang, N. / Xu, R.M.
履歴
登録2013年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A.2
D: Histone H2B.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A.2
H: Histone H2B.1
I: nucloesome DNA
J: nucloesome DNA
K: Regulatory protein SIR3
L: Regulatory protein SIR3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)253,78412
ポリマ－253,78412
非ポリマー00
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.330, 108.330, 498.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 , 5種, 10分子 AEBFCGDHKL

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15391.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: HHT1, YBR010W, YBR0201, HHT2, SIN2, YNL031C, N2749
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61830
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11395.390 Da / 分子数: 2 / Mutation: S2A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HHF1, YBR009C, YBR0122, HHF2, YNL030W, N2752 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02309
#3: タンパク質 Histone H2A.2


分子量: 13997.177 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HTA2, H2A2, YBL003C, YBL0103 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04912
#4: タンパク質 Histone H2B.1 / Suppressor of Ty protein 12


分子量: 14280.362 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HTB1, H2B1, SPT12, YDR224C, YD9934.09C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02293
#6: タンパク質 Regulatory protein SIR3 / Silent information regulator 3


分子量: 26773.307 Da / 分子数: 2 / Fragment: BAH domain, UNP residues 2-219 / Mutation: D205N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SIR3, CMT1, MAR2, STE8, YLR442C, L9753.10 / Cell (発現宿主): sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06701

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DNA鎖 / 非ポリマー , 2種, 68分子 IJ

#5: DNA鎖 nucloesome DNA


分子量: 45054.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.02 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 16% PEG 400, 0.1M KCl, 0.01M CaCl2, 0.05M sodium citrate(pH4.8), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月24日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 53876 / Num. obs: 54233 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 81.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.677 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 5345 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ID3, 2FVU

1id3

2fvu


解像度: 3.203→45.386 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8268 / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2374 2757 5.12 %RANDOM
Rwork0.1977 ---
obs0.1997 53825 99.46 %-
all-54822 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.968 Å2 / ksol: 0.276 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 219.78 Å2 / Biso mean: 94.6105 Å2 / Biso min: 39.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.155 Å20 Å2-0 Å2
2--7.155 Å20 Å2
3----14.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.203→45.386 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9686 5980 0 66 15732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00616557
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9823610
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.5726704
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0552653
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031988
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.2028-3.25810.32381450.306253899
3.2581-3.31730.29931340.2932251899
3.3173-3.38110.3371530.2698255899
3.3811-3.45010.29571540.2653251599
3.4501-3.5250.30721350.2494256899
3.525-3.6070.27611410.2383257199
3.607-3.69720.2571440.2162249399
3.6972-3.79710.27491580.2162531100
3.7971-3.90880.24131300.21272599100
3.9088-4.03490.26951340.20242540100
4.0349-4.1790.2521350.20112578100
4.179-4.34620.24651260.18072573100
4.3462-4.54380.19451200.17562581100
4.5438-4.78310.21420.16622517100
4.7831-5.08240.21041280.1732576100
5.0824-5.47420.24091350.18492565100
5.4742-6.0240.26121330.21032604100
6.024-6.89310.24561330.21672548100
6.8931-8.67460.20431360.156256899
8.6746-45.390.16491410.1574252798

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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