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- PDB-4ksk: Gumby/Fam105B in complex with ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ksk
タイトルGumby/Fam105B in complex with ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-C
  • Protein FAM105B
キーワードHYDROLASE/protein binding / OTU domain / deubiquitinase / ubiquitin / HYDROLASE / HYDROLASE-protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear deubiquitination / LUBAC complex / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of canonical Wnt signaling pathway / sprouting angiogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cysteine-type peptidase activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E ...protein linear deubiquitination / LUBAC complex / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of canonical Wnt signaling pathway / sprouting angiogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cysteine-type peptidase activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Iron uptake and transport / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Stabilization of p53 / Regulation of TNFR1 signaling / EGFR downregulation
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase otulin / FAM105 / Peptidase family C101 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family ...Ubiquitin thioesterase otulin / FAM105 / Peptidase family C101 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin thioesterase otulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ceccarelli, D.F. / Juang, Y.-C. / Sicheri, F.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: The linear ubiquitin-specific deubiquitinase gumby regulates angiogenesis.
著者: Rivkin, E. / Almeida, S.M. / Ceccarelli, D.F. / Juang, Y.C. / MacLean, T.A. / Srikumar, T. / Huang, H. / Dunham, W.H. / Fukumura, R. / Xie, G. / Gondo, Y. / Raught, B. / Gingras, A.C. / Sicheri, F. / Cordes, S.P.
履歴
登録2013年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22013年7月3日Group: Database references
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein FAM105B
B: Protein FAM105B
C: Polyubiquitin-C
D: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6025
ポリマ－87,5064
非ポリマー961
水2,918162
1
A: Protein FAM105B
D: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8493
ポリマ－43,7532
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area15410 Å2
手法PISA
2
B: Protein FAM105B
C: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7532
ポリマ－43,7532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.273, 43.309, 113.918
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein FAM105B


分子量: 34859.871 Da / 分子数: 2 / 断片: OTU domain (unp residues 55-352) / 変異: C129S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAM105B / プラスミド: pRoEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96BN8
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C / Ubiquitin


分子量: 8893.206 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 76-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pETm30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM Bis Tris, 200 mM AmSO4, 20% PEG3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月20日
放射モノクロメーター: VariMax VHF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25 Å / Num. all: 31314 / Num. obs: 28755 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.4-2.443.80.6192.2176.1
2.44-2.49191.5
2.49-2.53193.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KSJ

4ksj


解像度: 2.4→24.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 24.893 / SU ML: 0.268 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 0.477 / ESU R Free: 0.288 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26764 1533 5.1 %RANDOM
Rwork0.21425 ---
obs0.21702 28755 97.34 %-
all-31314 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.046 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.77 Å20 Å2-0.72 Å2
2--0.33 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→24.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5334 0 5 162 5501
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0225446
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6431.9687382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6815664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.17624.228246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.20815964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7451536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2836
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214058
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7341.53346
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31725393
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.25532100
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3334.51989
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 112 -
Rwork0.263 1926 -
obs--90.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.41010.0776-1.8142.07320.45693.5597-0.02980.3150.0467-0.34130.0311-0.0144-0.01080.0421-0.00130.30180.00790.21710.0780.01830.1895-9.5931.3738.449
22.168-0.3933-1.21312.5663-0.86962.8252-0.0894-0.42460.03290.52320.17730.1842-0.06840.0918-0.08780.3150.01290.2340.0951-0.01780.205-48.522-19.73816.433
33.6326-0.48821.11098.8506-2.32735.25050.01120.44680.2429-0.7560.30681.6117-0.1769-0.8801-0.31810.41610.03280.17970.42910.0620.7718-72.368-13.1931.971
46.4771.93414.28635.69172.483910.96630.1193-0.30990.26170.7073-0.1802-0.0231-0.68781.80030.0610.5244-0.15860.22960.75590.06720.229912.5966.8455.508
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A78 - 346
2X-RAY DIFFRACTION2B78 - 346
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 73
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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