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- PDB-4kml: Probing the N-terminal beta-sheet conversion in the crystal struc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kml
タイトルProbing the N-terminal beta-sheet conversion in the crystal structure of the full-length human prion protein bound to a Nanobody
要素
  • Major prion protein
  • Nanobody
キーワードMEMBRANE PROTEIN/PROTEIN BINDING / Prion-like fold / antibody / nanobody / MEMBRANE PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / ATP-dependent protein binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding ...negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / ATP-dependent protein binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / cupric ion binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / long-term memory / response to cadmium ion / inclusion body / neuron projection maintenance / tubulin binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / cellular response to copper ion / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to xenobiotic stimulus / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / signaling receptor activity / protein-folding chaperone binding / amyloid-beta binding / response to oxidative stress / protease binding / nuclear membrane / microtubule binding / molecular adaptor activity / transmembrane transporter binding / learning or memory / postsynapse / regulation of cell cycle / postsynaptic density / intracellular signal transduction / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / cell surface / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily ...Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Abskharon, R.N.N. / Giachin, G. / Wohlkonig, A. / Soror, S.H. / Pardon, E. / Legname, G. / Steyaert, J.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2014
タイトル: Probing the N-Terminal beta-Sheet Conversion in the Crystal Structure of the Human Prion Protein Bound to a Nanobody.
著者: Abskharon, R.N. / Giachin, G. / Wohlkonig, A. / Soror, S.H. / Pardon, E. / Legname, G. / Steyaert, J.
履歴
登録2013年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Nanobody


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4792
ポリマ－40,4792
非ポリマー00
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)131.442, 45.921, 44.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / ASCR / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 26201.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRIP, PRNP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156
#2: 抗体 Nanobody


分子量: 14276.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.666723 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.202501 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: A9 of the MD-proplex screen - 0.2 M sodium chloride, 0.1 M MES pH 6.0, 20% w/v PEG 2000 MME, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月7日
放射モノクロメーター: The optical elements consist of a vertically collimating mirror (M1, focus at infinity), followed by a Bartels Monochromator with dual channel cut crystals (DCCM) in (+--+) ...モノクロメーター: The optical elements consist of a vertically collimating mirror (M1, focus at infinity), followed by a Bartels Monochromator with dual channel cut crystals (DCCM) in (+--+) geometry, and a toroidal mirror (M2) to vertically and horizontally focus the beam at the sample position (with 2:1 horizontal demagnification).
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→44.7 Å / Num. all: 83742 / Num. obs: 42289 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-3000データ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2W9E

2w9e


解像度: 1.5→31.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 1.065 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.065 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19211 2112 5 %RANDOM
Rwork0.17523 ---
obs0.17608 40119 98.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.083 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→31.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1823 0 0 89 1912
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0191871
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021697
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2991.932525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9733.0023884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2075232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.60323.36895
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.17215310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9051516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1460.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.022187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02475
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 150 -
Rwork0.238 2842 -
obs--95.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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