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- PDB-4kkd: The X-ray crystal structure of Mannose-binding lectin-associated ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kkd
タイトルThe X-ray crystal structure of Mannose-binding lectin-associated serine proteinase-3 reveals the structural basis for enzyme inactivity associated with the 3MC syndrome
要素Mannan-binding lectin serine protease 1
キーワードHYDROLASE / protease / chymotrypsin fold / secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity ...Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Mannan-binding lectin serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5991 Å
データ登録者Yongqing, T. / Wilmann, P.G. / Reeve, S.B. / Coetzer, T.H. / Smith, A.I. / Whisstock, J.C. / Pike, R.N. / Wijeyewickrema, L.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: The X-ray Crystal Structure of Mannose-binding Lectin-associated Serine Proteinase-3 Reveals the Structural Basis for Enzyme Inactivity Associated with the Carnevale, Mingarelli, ...タイトル: The X-ray Crystal Structure of Mannose-binding Lectin-associated Serine Proteinase-3 Reveals the Structural Basis for Enzyme Inactivity Associated with the Carnevale, Mingarelli, Malpuech, and Michels (3MC) Syndrome.
著者: Yongqing, T. / Wilmann, P.G. / Reeve, S.B. / Coetzer, T.H. / Smith, A.I. / Whisstock, J.C. / Pike, R.N. / Wijeyewickrema, L.C.
履歴
登録2013年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Structure summary
改定 1.22013年8月21日Group: Database references
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,0843
ポリマ－96,0152
非ポリマー691
水3,621201
1
A: Mannan-binding lectin serine protease 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0071
ポリマ－48,0071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0762
ポリマ－48,0071
非ポリマー691
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.840, 292.916, 43.589
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-997-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding ...Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding lectin-associated serine protease 1 / MASP-1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Serine protease 5 / Mannan-binding lectin serine protease 1 heavy chain / Mannan-binding lectin serine protease 1 light chain


分子量: 48007.309 Da / 分子数: 2 / 変異: K448Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRARF, CRARF1, MASP1, PRSS5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P48740, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.12 M NaCl, 18% (w/v) polyethylene glycol 4000 and 0.1 M imidazole pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.969 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月22日
放射モノクロメーター: monochromator crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.969 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.599→48.82 Å / Num. all: 29907 / Num. obs: 29907 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1.35 / Observed criterion σ(I): 1.35
反射 シェル解像度: 2.599→2.71 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.685 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 3562 / Rsym value: 0.786 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
Auto-Rickshaw位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5991→48.819 Å / SU ML: 0.36 / 位相誤差: 24.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2598 1034 3.47 %random
Rwork0.194 ---
all0.1963 29830 --
obs0.1963 29830 99.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5991→48.819 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6197 0 5 201 6403
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096377
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2198666
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3432311
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079950
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061119
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5991-2.73620.31441490.244028X-RAY DIFFRACTION99
2.7362-2.90760.35321630.24344033X-RAY DIFFRACTION100
2.9076-3.1320.2981350.23644041X-RAY DIFFRACTION100
3.132-3.44720.29231490.21024050X-RAY DIFFRACTION100
3.4472-3.94580.23021290.18014122X-RAY DIFFRACTION100
3.9458-4.97050.21241510.15894156X-RAY DIFFRACTION100
4.9705-48.82790.241580.17884366X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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