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Yorodumi- PDB-4khw: Ternary complex of RB69 mutant L415F with ribonucleotide at -2 po... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4khw | ||||||
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Title | Ternary complex of RB69 mutant L415F with ribonucleotide at -2 position | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE/DNA / RIBONUCLEOTIDE / TRANSFERASE-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information bidirectional double-stranded viral DNA replication / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / 3'-5' exonuclease activity / DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Enterobacteria phage RB69 (virus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.371 Å | ||||||
Authors | Clausen, A.R. / Pedersen, L.C. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2013 Title: Structure-function analysis of ribonucleotide bypass by B family DNA replicases. Authors: Clausen, A.R. / Murray, M.S. / Passer, A.R. / Pedersen, L.C. / Kunkel, T.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4khw.cif.gz | 426.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4khw.ent.gz | 342.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4khw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kh/4khw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kh/4khw | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4khqC 4khsC 4khuC 4khyC 4ki4C 4ki6C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / DNA/RNA hybrid / DNA chain , 3 types, 3 molecules ATP
#1: Protein | Mass: 104689.156 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: D327A, D222A, L415F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Enterobacteria phage RB69 (virus) / Gene: 43 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / References: UniProt: Q38087, DNA-directed DNA polymerase |
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#2: DNA/RNA hybrid | Mass: 5566.605 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
#3: DNA chain | Mass: 4256.766 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
-Non-polymers , 4 types, 545 molecules
#4: Chemical | ChemComp-TTP / | ||||
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#5: Chemical | ChemComp-CA / #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.21 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 50 MM TRIS-HCL, 19% PEG350, 180 MM CALCIUM CHLORIDE,, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 18, 2010 |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.371→50 Å / Num. all: 46949 / Num. obs: 44309 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / Rmerge(I) obs: 0.07 |
Reflection shell | Resolution: 2.37→2.44 Å / Rmerge(I) obs: 0.453 / % possible all: 98.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.371→44.642 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.42 / Stereochemistry target values: LS_WUNIT_K1
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.371→44.642 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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