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- PDB-4kfm: Crystal structure of the G protein-gated inward rectifier K+ chan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kfm
タイトルCrystal structure of the G protein-gated inward rectifier K+ channel GIRK2 (Kir3.2) in complex with the beta-gamma G protein subunits
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 2
  • G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
キーワードMETAL TRANSPORT / ion channel / potassium channel / inward rectification / sodium binding / PIP2 binding / G protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / monoatomic ion channel complex / neuronal cell body membrane / potassium ion import across plasma membrane ...G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / monoatomic ion channel complex / neuronal cell body membrane / potassium ion import across plasma membrane / potassium channel activity / G-protein alpha-subunit binding / negative regulation of insulin secretion / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / cellular response to catecholamine stimulus / sensory perception of taste / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / presynapse / retina development in camera-type eye / presynaptic membrane / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / postsynapse / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / axon / GTPase activity / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.2 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.2 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Helix Hairpins - #70 / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / Few Secondary Structures / Irregular / Helix Hairpins / Immunoglobulin E-set / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-PIO / G protein-activated inward rectifier potassium channel 2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Whorton, M.R. / MacKinnon, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: X-ray structure of the mammalian GIRK2-beta gamma G-protein complex.
著者: Whorton, M.R. / MacKinnon, R.
履歴
登録2013年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22013年9月11日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,67211
ポリマ－84,1973
非ポリマー1,4768
水00
1
A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
ヘテロ分子

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
ヘテロ分子

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
ヘテロ分子

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,69044
ポリマ－336,78712
非ポリマー5,90332
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_455-y-1,x,z1
crystal symmetry operation4_545y,-x-1,z1
Buried area31810 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area54410 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)127.308, 127.308, 309.392
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

K

21A-403-

K

31A-404-

K

41A-405-

K

51A-406-

K

-
要素

-
Guanine nucleotide-binding protein ... , 2種, 2分子 BG

#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37416.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1 / プラスミド: pFastbac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62873
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7717.917 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2 / プラスミド: pFastbac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P59768

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 G protein-activated inward rectifier potassium channel 2


分子量: 39061.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kcnj6 / プラスミド: pPICZ / 発現宿主: Pichia Pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): SMD1163 / 参照: UniProt: Q8C4T8, UniProt: P48542*PLUS
#7: 糖 ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

-
非ポリマー , 3種, 7分子

#4: 化合物 ChemComp-PIO / [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate / dioctanoyl l-alpha-phosphatidyl-d-myo-inositol 4,5-diphosphate / 1-O-(1-O,2-O-ジオクタノイル-L-グリセロ-3-ホスホ)-D-myo-イノシト-ル4,5-ビスりん酸


分子量: 746.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H49O19P3
#5: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.96 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 600 mM NaK tartrate, 50 mM Na-ADA, pH 5.8, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.034 Å
検出器タイプ: MAR / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.034 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.45→50 Å / Num. obs: 16537 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.226 / Χ2: 1.262 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
3.45-3.578.712201.083172.5
3.57-3.721014781.154187.9
3.72-3.8910.916731.185199.2
3.89-4.091116991.25911000.998
4.09-4.351116891.34111000.589
4.35-4.681117111.38411000.385
4.68-5.1510.917151.34411000.316
5.15-5.910.917311.29111000.304
5.9-7.4310.717601.28611000.205
7.43-501018611.189199.50.093

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.45→49.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.876 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.827 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.13 / SU B: 59.144 / SU ML: 0.411 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.571 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2653 844 5.1 %RANDOM
Rwork0.2278 ---
obs0.2296 16535 95.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 231.11 Å2 / Biso mean: 123.0224 Å2 / Biso min: 78.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.63 Å20 Å20 Å2
2---3.63 Å20 Å2
3---7.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.45→49.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5656 0 65 0 5721
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0195831
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025430
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0451.9537923
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.69312461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8275724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.61323.837258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.07415959
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1871538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026572
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2489.4142905
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2479.4132904
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.33814.1253626
LS精密化 シェル解像度: 3.446→3.535 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 41 -
Rwork0.313 826 -
all-867 -
obs--69.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6431-0.03360.39670.98650.35011.1437-0.088-0.03340.05810.00770.0189-0.0551-0.15650.20320.06910.0264-0.0245-0.02340.0652-0.00460.2548-56.69-50.034-54.273
22.27630.82290.93172.1960.97843.040.0829-0.1218-0.35470.27460.1094-0.02490.06710.1472-0.19230.0699-0.0280.04940.1598-0.10730.1936-19.419-29.019-25.645
32.56851.7660.7032.348-0.09354.0848-0.0248-0.06080.04950.0138-0.1076-0.00020.19560.5980.13240.4241-0.0260.20330.4439-0.21750.385-11.771-18.808-24.548
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A55 - 382
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 408
3X-RAY DIFFRACTION2B2 - 340
4X-RAY DIFFRACTION3G8 - 67

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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