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- PDB-4kbq: Structure of the CHIP-TPR domain in complex with the Hsc70 Lid-Ta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kbq
タイトルStructure of the CHIP-TPR domain in complex with the Hsc70 Lid-Tail domains
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
  • Heat shock cognate 71 kDa protein
キーワードLIGASE/PROTEIN BINDING / TPR / E3 ubiquitin ligase / Hsc70 / LIGASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy ...positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / ubiquitin conjugating enzyme complex / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mitophagy / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / clathrin coat disassembly / C3HC4-type RING finger domain binding / CHL1 interactions / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / nuclear inclusion body / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / membrane organization / cellular response to misfolded protein / protein folding chaperone complex / RIPK1-mediated regulated necrosis / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / cellular response to steroid hormone stimulus / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / chaperone-mediated autophagy / SMAD binding / TPR domain binding / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / R-SMAD binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / positive regulation of proteolysis / : / Prp19 complex / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to unfolded protein / ubiquitin ligase complex / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Protein methylation / protein autoubiquitination / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / ERAD pathway / heat shock protein binding / positive regulation of protein ubiquitination / Hsp70 protein binding / protein folding chaperone / mRNA Splicing - Major Pathway / lysosomal lumen / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to starvation / response to ischemia / Regulation of TNFR1 signaling / Late endosomal microautophagy / spliceosomal complex / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Hsp90 protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / Regulation of necroptotic cell death / G protein-coupled receptor binding / Downregulation of ERBB2 signaling / mRNA splicing, via spliceosome / PKR-mediated signaling / Regulation of PTEN stability and activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / Chaperone Mediated Autophagy / tau protein binding / kinase binding / Regulation of RUNX2 expression and activity / Z disc / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / MHC class II protein complex binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / unfolded protein binding / Clathrin-mediated endocytosis / melanosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding / MAPK cascade
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock cognate 71 kDa protein / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.91 Å
データ登録者Page, R.C. / Amick, J. / Nix, J.C. / Misra, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: A Bipartite Interaction between Hsp70 and CHIP Regulates Ubiquitination of Chaperoned Client Proteins.
著者: Zhang, H. / Amick, J. / Chakravarti, R. / Santarriaga, S. / Schlanger, S. / McGlone, C. / Dare, M. / Nix, J.C. / Scaglione, K.M. / Stuehr, D.J. / Misra, S. / Page, R.C.
履歴
登録2013年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 1.22015年3月18日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
B: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
D: Heat shock cognate 71 kDa protein
C: Heat shock cognate 71 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6164
ポリマ－54,6164
非ポリマー00
水93752
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
C: Heat shock cognate 71 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3082
ポリマ－27,3082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13090 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
D: Heat shock cognate 71 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3082
ポリマ－27,3082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.500, 78.500, 424.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CHIP / Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / ...Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / STIP1 homology and U box-containing protein 1


分子量: 15884.057 Da / 分子数: 2 / 断片: TPR / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHIP, PP1131, STUB1 / プラスミド: pHis//2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta
参照: UniProt: Q9UNE7, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 11423.743 Da / 分子数: 2 / 断片: Lid-Tail (delta626-638) / Mutation: delta(626-638) deletion mutant / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSC70, HSP73, HSPA10, HSPA8 / プラスミド: TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta / 参照: UniProt: P11142
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.7M ammonium citrate, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月17日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock Si(111) sagitally focused monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.91→64.75 Å / Num. obs: 17188 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.91→3.01 Å / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.639 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 76.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIX(1.8.1_1168)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-3000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX(1.8.1_1168)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2C2L, 3LOF

2c2l

3lof


解像度: 2.91→64.746 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.6 / 位相誤差: 24.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2627 3122 9.98 %
Rwork0.2236 --
obs0.2274 17188 97.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.91→64.746 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3507 0 0 52 3559
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013563
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2514783
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7421378
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084505
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007633
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.91-2.95560.2832600.2963554X-RAY DIFFRACTION43
2.9556-3.0040.35661480.30211323X-RAY DIFFRACTION100
3.004-3.05580.34471470.29871312X-RAY DIFFRACTION100
3.0558-3.11140.36161460.27921311X-RAY DIFFRACTION100
3.1114-3.17130.33561440.26841314X-RAY DIFFRACTION100
3.1713-3.2360.32391450.27691320X-RAY DIFFRACTION100
3.236-3.30630.32931450.25751316X-RAY DIFFRACTION100
3.3063-3.38330.2971400.24341311X-RAY DIFFRACTION100
3.3833-3.46790.2881420.22571304X-RAY DIFFRACTION100
3.4679-3.56160.24061460.21971342X-RAY DIFFRACTION100
3.5616-3.66640.29781410.22361298X-RAY DIFFRACTION100
3.6664-3.78470.26091540.21761314X-RAY DIFFRACTION100
3.7847-3.920.24011520.21381329X-RAY DIFFRACTION100
3.92-4.07690.25151450.20781287X-RAY DIFFRACTION100
4.0769-4.26240.19831450.19641314X-RAY DIFFRACTION100
4.2624-4.48710.22211440.18471302X-RAY DIFFRACTION100
4.4871-4.76820.22281450.18481316X-RAY DIFFRACTION100
4.7682-5.13620.23491450.21091322X-RAY DIFFRACTION100
5.1362-5.65280.26651490.23611327X-RAY DIFFRACTION100
5.6528-6.47010.2981490.25571315X-RAY DIFFRACTION100
6.4701-8.14910.2381470.22641293X-RAY DIFFRACTION100
8.1491-64.76190.26461430.20911328X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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