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- PDB-3lof: C-terminal domain of human heat shock 70kDa protein 1B. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lof
タイトルC-terminal domain of human heat shock 70kDa protein 1B.
要素Heat shock 70 kDa protein 1
キーワードCHAPERONE / structural genomics / heat shock / HSPA1B / HSP70 / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / ATP-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway ...: / : / : / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of microtubule nucleation / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / : / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of protein ubiquitination / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / cellular response to unfolded protein / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / transcription regulator inhibitor activity / ATP metabolic process / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / vesicle-mediated transport / inclusion body / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / centriole / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / virus receptor activity / protein refolding / cellular response to oxidative stress / vesicle / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / nuclear speck / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Gu, M. / Mihelic, M. / Orton, K. / Morimoto, R.I. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: X-ray crystal structure of C-terminal domain of human heat shock 70kDa protein 1B.
著者: Osipiuk, J. / Gu, M. / Mihelic, M. / Orton, K. / Morimoto, R.I. / Joachimiak, A.
履歴
登録2010年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1
B: Heat shock 70 kDa protein 1
C: Heat shock 70 kDa protein 1
D: Heat shock 70 kDa protein 1
E: Heat shock 70 kDa protein 1
F: Heat shock 70 kDa protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6646
ポリマ－71,6646
非ポリマー00
水2,414134
1
A: Heat shock 70 kDa protein 1
B: Heat shock 70 kDa protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8882
ポリマ－23,8882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9600 Å2
手法PISA
2
C: Heat shock 70 kDa protein 1
D: Heat shock 70 kDa protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8882
ポリマ－23,8882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9290 Å2
手法PISA
3
E: Heat shock 70 kDa protein 1
F: Heat shock 70 kDa protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8882
ポリマ－23,8882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.702, 71.880, 143.159
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221

-
要素

#1: タンパク質
Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70.1 / HSP70-1/HSP70-2


分子量: 11944.070 Da / 分子数: 6 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1, HSPA1A, HSPA1B / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08107, UniProt: P0DMV8*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.54 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.4 M sodium malonate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月9日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→32 Å / Num. all: 29050 / Num. obs: 29050 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 51.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Χ2: 2.691 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.863 / Mean I/σ(I) obs: 2.88 / Num. unique all: 1385 / Χ2: 1.419 / % possible all: 97.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 14.528 / SU ML: 0.153 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.272 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1475 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.194 29019 --
obs0.194 29019 99.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.88 Å2 / Biso mean: 29.015 Å2 / Biso min: 7.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3781 0 0 134 3915
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223841
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022638
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6361.9625145
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97136509
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0365482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.93726.809188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.26815757
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.271512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02670
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8771.52413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1981.5981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7723828
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.21831428
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.684.51313
LS精密化 シェル解像度: 2.399→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 98 -
Rwork0.254 1973 -
all-2071 -
obs-2071 97.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.27390.2879-0.26055.11060.85113.7127-0.06080.0843-0.1583-0.11030.02590.25320.1844-0.12860.03490.04670.01420.00330.0933-0.02290.044659.117936.925349.3137
21.1655-0.729-1.18722.54232.48524.34720.042-0.05440.0405-0.01660.0544-0.1437-0.15860.1806-0.09640.0715-0.0106-0.02470.0671-0.03460.038559.208934.534228.6569
35.5635-0.7428-2.77320.201-0.06233.50880.0778-0.37220.2060.02720.0550.0119-0.1020.115-0.13280.0984-0.05180.04140.0527-0.03560.089743.359349.440371.4753
41.91590.0169-1.09061.8253-0.76632.67850.05440.01790.035-0.07230.0002-0.0142-0.0111-0.0373-0.05460.0777-0.01510.01060.0351-0.01540.066923.645745.606874.2473
53.3432.5243-0.3545.3235-1.29661.65120.09130.0598-0.0476-0.036-0.0166-0.2521-0.07780.1616-0.07470.1065-0.06550.01680.1002-0.06010.077967.600664.844459.7931
64.88730.6407-0.35183.6772-0.22462.2212-0.0950.3149-0.20950.01990.09510.34320.2376-0.41800.0516-0.05490.03460.12070.00850.100169.529184.925759.2215
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A530 - 613
2X-RAY DIFFRACTION1A1 - 134
3X-RAY DIFFRACTION2B530 - 615
4X-RAY DIFFRACTION2B8 - 132
5X-RAY DIFFRACTION3C530 - 615
6X-RAY DIFFRACTION3C5 - 112
7X-RAY DIFFRACTION4D530 - 613
8X-RAY DIFFRACTION4D79 - 111
9X-RAY DIFFRACTION5E530 - 616
10X-RAY DIFFRACTION5E3 - 110
11X-RAY DIFFRACTION6F530 - 614
12X-RAY DIFFRACTION6F122 - 133

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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