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万見
- PDB-4k7d: Crystal Structure of Parkin C-terminal RING domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k7d
タイトルCrystal Structure of Parkin C-terminal RING domains
要素E3 ubiquitin-protein ligase parkin
キーワードLIGASE / RING domains / zinc fingers / RBR ubiquitin ligase / E3 ubiquitin protein ligase / Ubiquitin / UbcH7
機能・相同性
機能・相同性情報


Josephin domain DUBs / Regulation of necroptotic cell death / Aggrephagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / positive regulation of neurotransmitter uptake / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / negative regulation of intralumenal vesicle formation ...Josephin domain DUBs / Regulation of necroptotic cell death / Aggrephagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / positive regulation of neurotransmitter uptake / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / regulation protein catabolic process at presynapse / cellular response to L-glutamine / negative regulation of exosomal secretion / negative regulation of glucokinase activity / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / type 2 mitophagy / response to curcumin / cellular response to hydrogen sulfide / negative regulation of mitochondrial fusion / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / free ubiquitin chain polymerization / positive regulation of protein linear polyubiquitination / negative regulation of actin filament bundle assembly / host-mediated suppression of viral genome replication / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of mitophagy / F-box domain binding / positive regulation of mitochondrial fusion / regulation of cellular response to oxidative stress / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / mitochondrion localization / positive regulation of dendrite extension / regulation of dopamine metabolic process / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of neurotransmitter secretion / protein K6-linked ubiquitination / norepinephrine metabolic process / autophagy of mitochondrion / dopaminergic synapse / positive regulation of type 2 mitophagy / protein localization to mitochondrion / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / synaptic transmission, dopaminergic / positive regulation of protein localization to membrane / cellular response to toxic substance / mitochondrial fission / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / aggresome assembly / protein K11-linked ubiquitination / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / cellular response to L-glutamate / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of mitochondrion organization / ubiquitin conjugating enzyme binding / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of JNK cascade / aggresome / regulation of reactive oxygen species metabolic process / response to corticosterone / positive regulation of mitochondrial fission / dopamine uptake involved in synaptic transmission / ubiquitin-specific protease binding / response to muscle activity / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / intracellular vesicle / startle response / dopamine metabolic process / positive regulation of ATP biosynthetic process / cullin family protein binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of protein ubiquitination / protein monoubiquitination / negative regulation of mitochondrial fission / response to unfolded protein / ubiquitin ligase complex / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / proteasomal protein catabolic process / phospholipase binding / mitophagy / protein autoubiquitination / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cellular response to manganese ion / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / regulation of mitochondrial membrane potential / tubulin binding / response to endoplasmic reticulum stress / adult locomotory behavior / ubiquitin binding / learning / mitochondrion organization / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / locomotory behavior
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / : / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / IBR domain ...: / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / : / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / IBR domain / IBR domain, a half RING-finger domain / : / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / E3 ubiquitin-protein ligase parkin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Sauve, V. / Trempe, J.-F. / Menade, M. / Gehring, K.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Structure of parkin reveals mechanisms for ubiquitin ligase activation.
著者: Trempe, J.F. / Sauve, V. / Grenier, K. / Seirafi, M. / Tang, M.Y. / Menade, M. / Al-Abdul-Wahid, S. / Krett, J. / Wong, K. / Kozlov, G. / Nagar, B. / Fon, E.A. / Gehring, K.
履歴
登録2013年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22013年7月10日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
B: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
C: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,40531
ポリマ－110,4933
非ポリマー1,91128
水81145
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,45610
ポリマ－36,8311
非ポリマー6259
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,45610
ポリマ－36,8311
非ポリマー6259
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,49211
ポリマ－36,8311
非ポリマー66110
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.700, 106.625, 154.216
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase parkin


分子量: 36831.070 Da / 分子数: 3 / 断片: C-terminal RING domains (141-465) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Codon-optimized for E.coli expression / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Park2, Prkn / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9JK66, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.9 M sodium malonate pH 7.0, 0.1 M HEPES pH 7.0, 5% (v/v) glycerol, 56 mM 2-mercaptoethanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1.2824 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月16日 / 詳細: Vertical focusing mirrors
放射モノクロメーター: ACCEL/BRUKER DCM, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2824 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→53.33 Å / Num. all: 35155 / Num. obs: 35121 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.8-2.959.70.4641.64874850440.464100
2.95-3.139.70.2792.64685248060.279100
3.13-3.359.80.154.94379644880.15100
3.35-3.619.80.0947.44111642160.094100
3.61-3.969.80.085.73805639010.08100
3.96-4.439.70.05411.53436035360.054100
4.43-5.119.70.05610.73045331440.056100
5.11-6.269.60.0728.12570526790.07299.8
6.26-8.859.50.04214.11985421030.04299.6
8.85-53.3138.90.03616.11081712380.03698.3

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxDCデータ収集
PHENIX1.8.2_1309位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→53.31 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8301 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1782 5.08 %RANDOM
Rwork0.1844 ---
all0.187 35131 --
obs0.1869 35065 99.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 126.57 Å2 / Biso mean: 53.4322 Å2 / Biso min: 22.23 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.337 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→53.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7195 0 46 45 7286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017550
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91410238
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0661031
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041360
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6772777
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.7994-2.87510.31811330.2863248826212488100
2.8751-2.95970.29011330.242255426872554100
2.9597-3.05520.30291350.2276251226472512100
3.0552-3.16440.28341250.2256254826732548100
3.1644-3.2910.30351410.2193254226832542100
3.291-3.44080.29591340.2129252526592525100
3.4408-3.62220.23111450.1875252426692524100
3.6222-3.84910.22991310.1792257427052574100
3.8491-4.14610.2081350.1636254526802545100
4.1461-4.56320.17311410.1505257827192578100
4.5632-5.2230.19651460.1517258427302584100
5.223-6.57850.22721430.1721259927422599100
6.5785-53.32210.22091400.181727102850271099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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