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- PDB-4k1e: Atomic resolution crystal structures of Kallikrein-Related Peptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k1e
タイトルAtomic resolution crystal structures of Kallikrein-Related Peptidase 4 complexed with a modified SFTI inhibitor FCQR
要素
  • Kallikrein-4
  • Trypsin inhibitor 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Protein-peptide complex / Bowman-Birk Inhibitor / Protease / Protease inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


biomineral tissue development / amelogenesis / negative regulation of endopeptidase activity / endopeptidase inhibitor activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / extracellular matrix disassembly / serine-type peptidase activity / protein maturation / secretory granule / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...biomineral tissue development / amelogenesis / negative regulation of endopeptidase activity / endopeptidase inhibitor activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / extracellular matrix disassembly / serine-type peptidase activity / protein maturation / secretory granule / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Trypsin inhibitor 1 / : / Trypsin inhibitor 1 / Kallikrein-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Helianthus annuus (ヒグルマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Ilyichova, O.V. / Swedberg, J.E. / de Veer, S.J. / Sit, K.C. / Harris, J.M. / Buckle, A.M.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Direct and indirect mechanisms of KLK4 inhibition revealed by structure and dynamics
著者: Riley, B.T. / Ilyichova, O. / Costa, M.G.S. / Porebski, B.T. / de Veer, S.J. / Swedberg, J.E. / Kass, I. / Harris, J.M. / Hoke, D.E. / Buckle, A.M.
履歴
登録2013年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Other
改定 1.22016年11月2日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kallikrein-4
B: Trypsin inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6324
ポリマ－25,5072
非ポリマー1252
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area9800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.780, 63.306, 41.181
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Kallikrein-4 / Enamel matrix serine proteinase 1 / Kallikrein-like protein 1 / KLK-L1 / Prostase / Serine protease 17


分子量: 23926.010 Da / 分子数: 1 / 断片: Related Peptidase 4, UNP residues 31-253 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLK4 / プラスミド: pET12-proPSA-hK4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9Y5K2, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Trypsin inhibitor 1 / SFTI-1


タイプ: Polypeptide / クラス: Trypsin inhibitor / 分子量: 1580.848 Da / 分子数: 1 / Mutation: modified FCQR / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Modified Sunflower Trypsin Inhibitor / 由来: (合成) Helianthus annuus (ヒグルマ) / 参照: UniProt: Q4GWU5, Trypsin inhibitor 1
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-LI / LITHIUM ION / リチウムカチオン


分子量: 6.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Li
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS SEQUENCE IS NATURAL VARIANT (VARIANT RS2569527)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M lithium sulfate, 0.1M sodium acetate, 30% PEG 8000 , pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95369 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→37.12 Å / Num. obs: 70424 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 7.229 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.12-1.183.40.7262.110290199.6
3.54-37.123.40.0617.42134192.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BDG

2bdg


解像度: 1.3→37.12 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.27 / FOM work R set: 0.9152 / SU ML: 0.09 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 15.4 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1696 2305 5.12 %RANDOM
Rwork0.1396 ---
all0.1412 45043 --
obs0.1412 45043 99.58 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 47.4 Å2 / Biso mean: 13.144 Å2 / Biso min: 3.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→37.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1736 0 9 115 1860
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081864
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1592545
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005337
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.985667
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3-1.32830.1721190.127326972816100
1.3283-1.35920.18381400.126726512791100
1.3592-1.39320.18051530.126326752828100
1.3932-1.43080.17991290.126726922821100
1.4308-1.47290.17971320.120826992831100
1.4729-1.52050.15721460.111926432789100
1.5205-1.57480.1771440.114226642808100
1.5748-1.63790.14221530.115126662819100
1.6379-1.71240.18831180.118227332851100
1.7124-1.80270.17111640.120426532817100
1.8027-1.91570.16281470.125126652812100
1.9157-2.06360.16941610.128426662827100
2.0636-2.27120.15841520.138926832835100
2.2712-2.59980.17851490.156926822831100
2.5998-3.27510.18911620.173426902852100
3.2751-37.13480.15321360.15632579271594

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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