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- PDB-4k0v: Structural basis for angiopoietin-1 mediated signaling initiation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k0v
タイトルStructural basis for angiopoietin-1 mediated signaling initiation
要素
  • Angiopoietin-1
  • TEK tyrosine kinase variant
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSFERASE / cellular signaling / Tie receptor tyrosine kinase / SIGNALING PROTEIN-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / boss receptor activity / placental growth factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / Tie signaling pathway / glomerulus vasculature development / positive regulation of blood-brain barrier permeability / heparin proteoglycan biosynthetic process ...regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / boss receptor activity / placental growth factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / Tie signaling pathway / glomerulus vasculature development / positive regulation of blood-brain barrier permeability / heparin proteoglycan biosynthetic process / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / stem cell factor receptor activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / insulin-like growth factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / positive regulation of coagulation / negative regulation of cytokine production involved in immune response / hepatocyte growth factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / regulation of vascular permeability / regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of cell adhesion / insulin receptor activity / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / negative regulation of vascular permeability / sprouting angiogenesis / circulatory system development / endothelial cell proliferation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein localization to cell surface / epidermal growth factor receptor activity / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of protein import into nucleus / positive chemotaxis / positive regulation of Rho protein signal transduction / cell-substrate adhesion / microvillus / positive regulation of Rac protein signal transduction / positive regulation of intracellular signal transduction / hemopoiesis / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Tie2 Signaling / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of cell adhesion / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / cellular response to mechanical stimulus / receptor protein-tyrosine kinase / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / blood coagulation / cell-cell junction / cell-cell signaling / signaling receptor activity / : / heart development / RAF/MAP kinase cascade / neuron apoptotic process / angiogenesis / basolateral plasma membrane / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / cell differentiation / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / ciliary basal body / apical plasma membrane / membrane raft / receptor ligand activity / focal adhesion / centrosome / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ANG-1-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Laminin-type EGF domain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 ...ANG-1-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Laminin-type EGF domain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / : / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Angiopoietin-1 receptor / Angiopoietin-1 / receptor protein-tyrosine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.51 Å
データ登録者Yu, X. / Seegar, T.C.M. / Dalton, A.C. / Tzvetkova-Robev, D. / Goldgur, Y. / Nikolov, D.B. / Barton, W.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural basis for angiopoietin-1-mediated signaling initiation.
著者: Yu, X. / Seegar, T.C. / Dalton, A.C. / Tzvetkova-Robev, D. / Goldgur, Y. / Rajashankar, K.R. / Nikolov, D.B. / Barton, W.A.
履歴
登録2013年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TEK tyrosine kinase variant
B: Angiopoietin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2102
ポリマ－85,2102
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)189.533, 189.533, 334.867
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 TEK tyrosine kinase variant


分子量: 58896.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q59HG2, UniProt: Q02763*PLUS
#2: タンパク質 Angiopoietin-1 / ANG-1


分子量: 26313.697 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANGPT1, KIAA0003 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q15389
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 1.6 M NaH2PO4, 0.4 M K2HPO4, 0.1 M phosphate-citrate, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.51→30.012 Å / Num. all: 18336 / Num. obs: 18062 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 5.5 % / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 17.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2GY7

2gy7


解像度: 4.51→30.012 Å / SU ML: 0.53 / σ(F): 0 / 位相誤差: 32.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2878 517 3.03 %
Rwork0.2484 --
obs0.2496 17061 93.08 %
all-18336 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.6528 Å20 Å2-0 Å2
2--18.6528 Å20 Å2
3----37.3055 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.51→30.012 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5775 0 0 0 5775
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0115949
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6258033
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6332189
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.109833
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081054
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.51-4.96010.30351240.24413784X-RAY DIFFRACTION87
4.9601-5.67360.27551230.23724041X-RAY DIFFRACTION92
5.6736-7.13220.36541300.2914222X-RAY DIFFRACTION95
7.1322-30.01230.25811400.23674497X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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