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- PDB-4jzr: Structure of Prolyl Hydroxylase Domain-containing Protein (PHD) w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jzr
タイトルStructure of Prolyl Hydroxylase Domain-containing Protein (PHD) with Inhibitors
要素Egl nine homolog 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Prolyl hydroxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase activity / hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase / peptidyl-proline 4-dioxygenase activity / peptidyl-proline dioxygenase activity / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation protein catabolic process at postsynapse / intracellular oxygen homeostasis / labyrinthine layer development / cardiac muscle tissue morphogenesis ...hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase activity / hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase / peptidyl-proline 4-dioxygenase activity / peptidyl-proline dioxygenase activity / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation protein catabolic process at postsynapse / intracellular oxygen homeostasis / labyrinthine layer development / cardiac muscle tissue morphogenesis / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / heart trabecula formation / regulation of modification of postsynaptic structure / L-ascorbic acid binding / response to nitric oxide / ventricular septum morphogenesis / regulation of angiogenesis / ferrous iron binding / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to hypoxia / intracellular iron ion homeostasis / postsynaptic density / response to hypoxia / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase ...Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4JR / NICKEL (II) ION / Egl nine homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ma, Y. / Yang, L.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Novel complex crystal structure of prolyl hydroxylase domain-containing protein 2 (PHD2): 2,8-Diazaspiro[4.5]decan-1-ones as potent, orally bioavailable PHD2 inhibitors
著者: Deng, G. / Zhao, B. / Ma, Y. / Xu, Q. / Wang, H. / Yang, L. / Zhang, Q. / Guo, T.B. / Zhang, W. / Jiao, Y. / Cai, X. / Zhang, J. / Liu, H. / Guan, X. / Lu, H. / Xiang, J. / Elliott, J.D. / Lin, X. / Ren, F.
履歴
登録2013年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Egl nine homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7524
ポリマ－24,2311
非ポリマー5213
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.455, 111.455, 39.974
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Egl nine homolog 1 / Hypoxia-inducible factor prolyl hydroxylase 2 / HIF-PH2 / HIF-prolyl hydroxylase 2 / HPH-2 / Prolyl ...Hypoxia-inducible factor prolyl hydroxylase 2 / HIF-PH2 / HIF-prolyl hydroxylase 2 / HPH-2 / Prolyl hydroxylase domain-containing protein 2 / PHD2 / SM-20


分子量: 24230.512 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 189-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1orf12, EGLN1, PNAS-118, PNAS-137 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9GZT9, hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-4JR / 2-(biphenyl-4-yl)-8-[(1-methyl-1H-imidazol-2-yl)methyl]-2,8-diazaspiro[4.5]decan-1-one


分子量: 400.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H28N4O
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.42 % / Mosaicity: 0.287 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 30% PEG3350, 200mM Ammonium Sulfate, 100mM Sodium Acetate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月29日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 16844 / Num. obs: 16844 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 2.105 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.147.10.5588221.5081100
2.14-2.187.10.4978301.6281100
2.18-2.2270.4278461.5831100
2.22-2.2670.4238112.6341100
2.26-2.317.10.3088381.6841100
2.31-2.3770.258631.5861100
2.37-2.427.10.2188191.6371100
2.42-2.4970.1838541.5541100
2.49-2.5670.1568231.5931100
2.56-2.657.10.1388521.6071100
2.65-2.7470.1218231.7261100
2.74-2.8570.0948521.7641100
2.85-2.986.90.0858372.1721100
2.98-3.146.80.0888432.781100
3.14-3.336.60.0738483.011100
3.33-3.596.30.0638513.1831100
3.59-3.956.20.068473.5581100
3.95-4.526.40.0428522.84199.9
4.52-5.76.40.0348672.202199.9
5.7-506.20.0358662.349196.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.258 / WRfactor Rwork: 0.2255 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7998 / SU B: 4.898 / SU ML: 0.129 / SU R Cruickshank DPI: 0.2091 / SU Rfree: 0.1794 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2594 851 5.1 %RANDOM
Rwork0.2306 ---
obs0.232 16805 99.6 %-
all-16805 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.74 Å2 / Biso mean: 34.541 Å2 / Biso min: 17.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å2-0.09 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1579 0 35 49 1663
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0211661
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.021129
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3881.9632254
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93.0032691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2475204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.82123.5978
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.57315254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4891512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2235
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211875
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02349
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6651.51010
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.061.5423
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27621615
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2813651
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.234.5638
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.153 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 63 -
Rwork0.304 1162 -
all-1225 -
obs--99.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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