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- PDB-4jxt: CID of human RPRD1A in complex with a phosphorylated peptide from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jxt
タイトルCID of human RPRD1A in complex with a phosphorylated peptide from RPB1-CTD
要素
  • DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1
  • Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A
キーワードPROTEIN BINDING / Structural Genomics Consortium / Structural Genomics / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


microfibril binding / RNA polymerase II promoter clearance / mRNA 3'-end processing / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / transcription preinitiation complex / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / Viral Messenger RNA Synthesis / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection ...microfibril binding / RNA polymerase II promoter clearance / mRNA 3'-end processing / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / transcription preinitiation complex / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / Viral Messenger RNA Synthesis / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / mRNA Splicing - Minor Pathway / RNA polymerase II complex binding / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II C-terminal domain binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA polymerase II activity / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Inhibition of DNA recombination at telomere / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / promoter-specific chromatin binding / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / DNA-templated transcription termination / Transcriptional regulation by small RNAs / kinase binding / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / DNA-directed RNA polymerase / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / chromosome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / RNA-dependent RNA polymerase activity / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A/B / Cell-cycle alteration and expression-elevated protein in tumour / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic ...: / Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A/B / Cell-cycle alteration and expression-elevated protein in tumour / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ni, Z. / Xu, C. / Tempel, W. / El Bakkouri, M. / Loppnau, P. / Guo, X. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Ni, Z. / Xu, C. / Tempel, W. / El Bakkouri, M. / Loppnau, P. / Guo, X. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Greenblatt, J.F. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: RPRD1A and RPRD1B are human RNA polymerase II C-terminal domain scaffolds for Ser5 dephosphorylation.
著者: Ni, Z. / Xu, C. / Guo, X. / Hunter, G.O. / Kuznetsova, O.V. / Tempel, W. / Marcon, E. / Zhong, G. / Guo, H. / Kuo, W.H. / Li, J. / Young, P. / Olsen, J.B. / Wan, C. / Loppnau, P. / El ...著者: Ni, Z. / Xu, C. / Guo, X. / Hunter, G.O. / Kuznetsova, O.V. / Tempel, W. / Marcon, E. / Zhong, G. / Guo, H. / Kuo, W.H. / Li, J. / Young, P. / Olsen, J.B. / Wan, C. / Loppnau, P. / El Bakkouri, M. / Senisterra, G.A. / He, H. / Huang, H. / Sidhu, S.S. / Emili, A. / Murphy, S. / Mosley, A.L. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Greenblatt, J.F.
履歴
登録2013年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月16日Group: Database references
改定 1.22014年8月20日Group: Database references
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A
B: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5078
ポリマ－18,5072
非ポリマー06
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.264, 93.264, 36.027
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A / Cyclin-dependent kinase inhibitor 2B-related protein / p15INK4B-related protein


分子量: 16063.418 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-137 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPRD1A, P15RS / プラスミド: pET15 MHL / 株 (発現宿主): BL 21 / 参照: UniProt: Q96P16
#2: タンパク質・ペプチド DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / RNA polymerase II subunit B1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit A / DNA-directed RNA ...RNA polymerase II subunit B1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit A / DNA-directed RNA polymerase III largest subunit / RNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1


分子量: 2443.259 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1612-1630 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P24928, DNA-directed RNA polymerase, RNA-directed RNA polymerase
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細BIOTIN (BTN) IS LINKED TO THE N TERMINUS OF THE SHORT PEPTIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG-4000, 10% isopropanol, 0.1M HEPES., pH 7.5, vapor diffusion, temperature 291K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
XDSdataset1001
11
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 12196 / % possible obs: 98.26 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/σ(I): 14.7596
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.9-27.20.93123201711196.34
2-2.127.30.55121431664197.29
2.12-2.277.330.36114871568197.86
2.27-2.457.340.28107071458198.39
2.45-2.697.370.1799691353198.77
2.69-37.340.1291141242198.58
3-3.477.370.0781101101199.72
3.47-4.257.320.056894942199.64
4.25-6.017.240.045337737199.93
6.01-3070.032939420199.11

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALACCP4_3.3.9データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0027精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4HFG

4hfg


解像度: 1.9→29.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / WRfactor Rfree: 0.206 / WRfactor Rwork: 0.16 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 7.685 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.153 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED difference electron density for the Y1629 residue of the peptide ligand suggests an alternative interpretation of ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED difference electron density for the Y1629 residue of the peptide ligand suggests an alternative interpretation of the electron density in this area. It is possible that that the peptide's main chain continues where the Y1629 side chain is currently modeled. Electron density suggests covalent modification of CYS-100. ARP/WARP, COOT, the moloprobity server were also used during refinement of the model.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2371 590 4.838 %RANDOM
Rwork0.1843 ---
obs0.187 12195 98.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso max: 58.53 Å2 / Biso mean: 23.393 Å2 / Biso min: 11.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.127 Å20 Å20 Å2
2--0.127 Å20 Å2
3----0.254 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1132 0 6 87 1225
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.021216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021134
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4691.9631658
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86132627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4395148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.67724.10756
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.4315216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.862157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02273
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.9490.296330.28982787798.062
1.949-2.0020.304510.24179589394.737
2.002-2.060.297380.21780684799.646
2.06-2.1230.22410.19175984295.012
2.123-2.1930.217430.196758801100
2.193-2.2690.231290.19273379695.729
2.269-2.3540.305370.20772075999.736
2.354-2.450.285360.18367773497.139
2.45-2.5580.283420.17764069298.555
2.558-2.6820.241340.17862666798.951
2.682-2.8250.229230.17761464798.454
2.825-2.9950.236310.18756460099.167
2.995-3.20.198210.19155658099.483
3.2-3.4530.297280.18750753899.442
3.453-3.7770.246230.17846048699.383
3.777-4.2150.159210.14543745999.782
4.215-4.8510.144180.1438039999.749
4.851-5.9030.242190.166329348100
5.903-8.1910.205110.18925827099.63
8.191-300.199110.18615917298.837
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8320.46090.7982.5971.44883.82510.033-0.14360.04490.0102-0.0561-0.1554-0.2020.01680.02310.01950.0005-0.01140.0306-0.00010.03823.95024.5692-0.1057
212.6328-0.8429-8.68072.46415.026614.1887-0.5077-0.15610.5028-0.6558-0.2590.5404-0.8708-0.45150.76680.33250.1328-0.14160.0542-0.06440.175414.104912.244-3.44
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 132
2X-RAY DIFFRACTION2B1620 - 1630

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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