[日本語] English
万見
- PDB-4jx0: Crystal structure of a two domain protein with unknown function (... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jx0
タイトルCrystal structure of a two domain protein with unknown function (BF3416) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.90 A resolution
要素hypothetical protein
キーワードStructural Genomics / Unknown Function / two domains protein / DUF1735 of PF08522 family / F5_F8_type_C of PF00754 family / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


Domain of unknown function DUF1735 / BT_3987-like, N-terminal domain / ntegrin, alpha v. Chain A, domain 3 / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (BF3416) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2013年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9367
ポリマ－73,6442
非ポリマー2915
水2,684149
1
A: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0654
ポリマ－36,8221
非ポリマー2433
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8713
ポリマ－36,8221
非ポリマー492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
ヘテロ分子

A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
ヘテロ分子

A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
ヘテロ分子

A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,74328
ポリマ－294,5778
非ポリマー1,16620
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area13870 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area112720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.341, 118.742, 239.871
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

MG

21B-401-

MG

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

-
要素

#1: タンパク質 hypothetical protein


分子量: 36822.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
株: NCTC 9343 / 遺伝子: BF3416, BF9343_3326, YP_213022.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q5L9W9
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 25-343 OF THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M magnesium chloride, 50.0% polyethylene glycol 200, 0.1M sodium cacodylate pH 6.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97879
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月2日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→46.829 Å / Num. obs: 25634 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 67.253 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Net I/σ(I): 11.57
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.9-30.7382.615427233694.7
3-3.120.5533.517738255199.4
3.12-3.260.3755.117332251099.4
3.26-3.440.2477.518103265299.6
3.44-3.650.1959.315763249499.2
3.65-3.930.1511.817272254599.5
3.93-4.320.10315.817957257399.8
4.32-4.940.0819.117479258799.3
4.94-6.190.116.716510258998.7
6.190.07222.317639278198.5

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→46.829 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9118 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8893 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ZERO OCCUPANCY HYDROGENS WERE INCLUDED DURING REFINEMENT TO IMPROVE THE ANTI-BUMPING RESTRAINTS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF ...詳細: 1. ZERO OCCUPANCY HYDROGENS WERE INCLUDED DURING REFINEMENT TO IMPROVE THE ANTI-BUMPING RESTRAINTS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. MAD PHASE RESTRAINTS WERE USED DURING REFINEMENT. 7. TETRAETHYLENE GLYCOL (PG4) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED. 8. MAGNESIUM ION THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED. MG-O DISTANCE AND ANGLE RESTRAINTS WERE INCLUDED TO MAINTAIN THE GEOMETRY OF THE MG-6(H2O) CLUSTERS NEAR GLU-144 AND DISTANCE RESTRAINTS WERE USED FOR MG NEAR ASP-234 IN BOTH CHAINS. 9. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (AUTONCS FOLLOWED BY ADDITIONAL MANUAL PRUNING).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2288 1299 5.07 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.1967 25634 98.95 %-
原子変位パラメータBiso max: 133.92 Å2 / Biso mean: 46.9052 Å2 / Biso min: 13.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.6126 Å20 Å20 Å2
2---1.9967 Å20 Å2
3---10.6093 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.387 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→46.829 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4798 0 14 149 4961
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2726SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes138HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1367HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it9691HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion638SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9839SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d9691HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg17540HARMONIC20.94
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.91
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.01
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.02 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3076 116 4.24 %
Rwork0.2553 2619 -
all0.2577 2735 -
obs--98.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.07590.10060.12280.16940.50282.3257-0.00530.08450.08460.00980.0278-0.09370.01610.0593-0.0226-0.07670.0158-0.01220.0105-0.01660.015517.499718.0692142.229
20.35870.03470.13781.2739-0.76350.16510.0193-0.02450.0377-0.0426-0.0984-0.05720.01130.0990.0791-0.01810.02620.06770.01710.0534-0.057716.300735.950178.7652
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|42 - A|343 }A42 - 343
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|42 - B|343 }B42 - 343

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る