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- PDB-4jrf: Crystal structure of a putative cell adhesion protein (BACOVA_015... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jrf
タイトルCrystal structure of a putative cell adhesion protein (BACOVA_01548) from Bacteroides ovatus ATCC 8483 at 1.98 A resolution (PSI Community Target, Nakayama)
要素putative cell adhesion protein
キーワードCELL ADHESION / Fimbriae like protein / PF08842 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus / cell outer membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A - #150 / Fimbrial subunit protein, C-terminal / Immunoglobulin-like - #3690 / Major fimbrial subunit protein type IV, Fimbrillin, C-terminal / Immunoglobulin-like - #2580 / Histone, subunit A / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fimbrillin_C domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides ovatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: A Distinct Type of Pilus from the Human Microbiome.
著者: Xu, Q. / Shoji, M. / Shibata, S. / Naito, M. / Sato, K. / Elsliger, M.A. / Grant, J.C. / Axelrod, H.L. / Chiu, H.J. / Farr, C.L. / Jaroszewski, L. / Knuth, M.W. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / ...著者: Xu, Q. / Shoji, M. / Shibata, S. / Naito, M. / Sato, K. / Elsliger, M.A. / Grant, J.C. / Axelrod, H.L. / Chiu, H.J. / Farr, C.L. / Jaroszewski, L. / Knuth, M.W. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Curtis, M.A. / Nakayama, K. / Wilson, I.A.
履歴
登録2013年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32020年4月22日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative cell adhesion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,95018
ポリマ－54,2231
非ポリマー1,72717
水6,431357
1
A: putative cell adhesion protein
ヘテロ分子

A: putative cell adhesion protein
ヘテロ分子

A: putative cell adhesion protein
ヘテロ分子

A: putative cell adhesion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,80272
ポリマ－216,8934
非ポリマー6,90968
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area20290 Å2
ΔGint-525 kcal/mol
Surface area74250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.022, 134.022, 57.730
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 putative cell adhesion protein


分子量: 54223.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteroides ovatus (バクテリア) / 株: ATCC 8483 / 遺伝子: ZP_02064579.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A7LUP9

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非ポリマー , 5種, 374分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (18-524) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (18-524) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M lithium sulfate, 30.0% polyethylene glycol 4000, 0.1M tris hydrochloride pH 8.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.979029,0.979338,0.953725
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月19日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9790291
20.9793381
30.9537251
反射解像度: 1.98→47.384 Å / Num. obs: 35859 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 29.659 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 13.29
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.01 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.98-2.051.9263333507100
2.05-2.132.7254803442100
2.13-2.233.627598367299.9
2.23-2.355.126584361399.8
2.35-2.496.8254953390100
2.49-2.699.1276823698100
2.69-2.9614.1265713550100
2.96-3.3821.5260353532100
3.38-4.2530.6255133574100
4.2536.426607372499.9

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.98→47.384 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9668 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9591 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. PEG, CL AND SO4 MODELED ARE PRESENT IN PROTEIN/CRYO CONDITIONS. 4. CALCIUM WAS MODELED BASED ON ELECTRON DENSITY FIT, COORDINATION GEOMETRY AND A PEAK IN THE ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER MAP. 5. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1781 1794 5.01 %RANDOM
Rwork0.1555 ---
obs0.1567 35843 99.99 %-
原子変位パラメータBiso max: 135.38 Å2 / Biso mean: 36.9784 Å2 / Biso min: 16.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7695 Å20 Å20 Å2
2--0.7695 Å20 Å2
3----1.5389 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.209 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→47.384 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3555 0 91 357 4003
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1684SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes95HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes542HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3738HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion512SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4473SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3738HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5097HARMONIC21.03
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.66
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.44
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.04 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2346 145 4.98 %
Rwork0.1965 2764 -
all0.1984 2909 -
obs--99.99 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.9208 Å / Origin y: 20.4479 Å / Origin z: 23.147 Å
111213212223313233
T-0.0775 Å2-0.0072 Å2-0.0258 Å2--0.0822 Å20.0003 Å2---0.0245 Å2
L0.3816 °2-0.2958 °2-0.305 °2-1.3826 °20.5013 °2--0.652 °2
S-0.0492 Å °0.0392 Å °-0.0709 Å °-0.0805 Å °-0.01 Å °0.0837 Å °0.0506 Å °-0.0488 Å °0.0592 Å °
精密化 TLSグループSelection details: {A|36 - 520}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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