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- PDB-4jnb: Crystal structure of the Catalytic Domain of Human DUSP12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jnb
タイトルCrystal structure of the Catalytic Domain of Human DUSP12
要素Dual specificity protein phosphatase 12
キーワードHYDROLASE / DUSP / Dual specificity phosphatase / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein modification process / kinase binding / zinc ion binding ...protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein modification process / kinase binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity protein phosphatase 12 / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain ...Dual specificity protein phosphatase 12 / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Zinc finger C2H2-type / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Jeon, T.J. / Chien, P.N. / Ku, B. / Kim, S.J. / Ryu, S.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2014
タイトル: The family-wide structure and function of human dual-specificity protein phosphatases.
著者: Jeong, D.G. / Wei, C.H. / Ku, B. / Jeon, T.J. / Chien, P.N. / Kim, J.K. / Park, S.Y. / Hwang, H.S. / Ryu, S.Y. / Park, H. / Kim, D.S. / Kim, S.J. / Ryu, S.E.
履歴
登録2013年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7152
ポリマ-18,6191
非ポリマー961
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.380, 127.380, 40.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein phosphatase 12 / Dual specificity tyrosine phosphatase YVH1


分子量: 18619.234 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain UNP RESIDUES 27-193 / 変異: C97A, C115S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UNI6, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris pH 8.5, 1.9M Ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射最高解像度: 3 Å / Num. obs: 4743

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解析

ソフトウェア名称: CNS / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→50 Å
Rfactor反射数
Rfree0.253 -
Rwork0.247 -
all-4878
obs-4743
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1252 0 5 0 1257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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