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万見
- PDB-4jm4: Crystal Structure of PGT 135 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jm4
タイトルCrystal Structure of PGT 135 Fab
要素
  • PGT 135 Heavy Chain
  • PGT 135 Light Chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Immunoglobulin fold
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.751 Å
データ登録者Kong, L. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Supersite of immune vulnerability on the glycosylated face of HIV-1 envelope glycoprotein gp120.
著者: Leopold Kong / Jeong Hyun Lee / Katie J Doores / Charles D Murin / Jean-Philippe Julien / Ryan McBride / Yan Liu / Andre Marozsan / Albert Cupo / Per-Johan Klasse / Simon Hoffenberg / Michael ...著者: Leopold Kong / Jeong Hyun Lee / Katie J Doores / Charles D Murin / Jean-Philippe Julien / Ryan McBride / Yan Liu / Andre Marozsan / Albert Cupo / Per-Johan Klasse / Simon Hoffenberg / Michael Caulfield / C Richter King / Yuanzi Hua / Khoa M Le / Reza Khayat / Marc C Deller / Thomas Clayton / Henry Tien / Ten Feizi / Rogier W Sanders / James C Paulson / John P Moore / Robyn L Stanfield / Dennis R Burton / Andrew B Ward / Ian A Wilson /
要旨: A substantial proportion of the broadly neutralizing antibodies (bnAbs) identified in certain HIV-infected donors recognize glycan-dependent epitopes on HIV-1 gp120. Here we elucidate how the bnAb ...A substantial proportion of the broadly neutralizing antibodies (bnAbs) identified in certain HIV-infected donors recognize glycan-dependent epitopes on HIV-1 gp120. Here we elucidate how the bnAb PGT 135 binds its Asn332 glycan-dependent epitope from its 3.1-Å crystal structure with gp120, CD4 and Fab 17b. PGT 135 interacts with glycans at Asn332, Asn392 and Asn386, using long CDR loops H1 and H3 to penetrate the glycan shield and access the gp120 protein surface. EM reveals that PGT 135 can accommodate the conformational and chemical diversity of gp120 glycans by altering its angle of engagement. Combined structural studies of PGT 135, PGT 128 and 2G12 show that this Asn332-dependent antigenic region is highly accessible and much more extensive than initially appreciated, which allows for multiple binding modes and varied angles of approach; thereby it represents a supersite of vulnerability for antibody neutralization.
履歴
登録2013年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月12日Group: Database references
改定 1.22013年7月17日Group: Database references
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: PGT 135 Heavy Chain
L: PGT 135 Light Chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3712
ポリマ－49,3712
非ポリマー00
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.888, 138.150, 42.337
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: 抗体 PGT 135 Heavy Chain


分子量: 25575.814 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#2: 抗体 PGT 135 Light Chain


分子量: 23795.467 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 20% w/v PEG8000, 0.1 M CHES, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月8日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→31.407 Å / Num. all: 49550 / Num. obs: 49550 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 26.8 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 1871 / Rsym value: 0.47 / % possible all: 73.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.751→31.407 Å / SU ML: 0.51 / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2451 2518 5.09 %RANDOM
Rwork0.2072 ---
all0.2091 49464 --
obs0.2091 49464 95.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.619 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.8747 Å2-0 Å20 Å2
2---17.2587 Å20 Å2
3---28.1334 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.751→31.407 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3428 0 0 273 3701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063575
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1124869
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2031275
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076538
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004625
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.751-1.78510.5111920.41931874X-RAY DIFFRACTION70
1.7851-1.82150.47791140.3882205X-RAY DIFFRACTION82
1.8215-1.86110.41131400.33332394X-RAY DIFFRACTION90
1.8611-1.90440.36951420.28722495X-RAY DIFFRACTION93
1.9044-1.9520.30681350.26272583X-RAY DIFFRACTION95
1.952-2.00480.27281510.24472635X-RAY DIFFRACTION98
2.0048-2.06380.27441570.23162632X-RAY DIFFRACTION99
2.0638-2.13040.26751410.21452708X-RAY DIFFRACTION100
2.1304-2.20650.29161350.21862677X-RAY DIFFRACTION99
2.2065-2.29480.27551260.22292711X-RAY DIFFRACTION100
2.2948-2.39920.28411650.22222686X-RAY DIFFRACTION100
2.3992-2.52560.2821370.22012731X-RAY DIFFRACTION100
2.5256-2.68380.31771470.22432727X-RAY DIFFRACTION100
2.6838-2.89090.22371500.21272727X-RAY DIFFRACTION100
2.8909-3.18160.25091550.20812745X-RAY DIFFRACTION100
3.1816-3.64130.23221330.20142753X-RAY DIFFRACTION100
3.6413-4.58540.20181310.16432810X-RAY DIFFRACTION99
4.5854-31.41170.17751670.17522853X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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