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- PDB-4jjr: A P21 crystal form of mammalian casein kinase 1 delta -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jjr
タイトルA P21 crystal form of mammalian casein kinase 1 delta
要素Casein kinase I isoform delta
キーワードTRANSFERASE / CK1D / kinase / casein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 ...Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / midbrain dopaminergic neuron differentiation / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / tau-protein kinase activity / Golgi organization / positive regulation of Wnt signaling pathway / spindle assembly / ciliary basal body / circadian regulation of gene expression / spindle microtubule / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / spindle / endocytosis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase I isoform delta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4078 Å
データ登録者Zeringo, N.A. / Bellizzi, J.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2013
タイトル: A monoclinic crystal form of casein kinase 1 delta
著者: Zeringo, N.A. / Murphy, L. / McCloskey, E.A. / Rohal, L. / Bellizzi, J.J.
履歴
登録2013年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Structure summary
改定 1.22013年8月21日Group: Data collection / Derived calculations
改定 1.32013年10月9日Group: Database references
改定 1.42013年10月16日Group: Database references
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform delta
B: Casein kinase I isoform delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4522
ポリマ－69,4522
非ポリマー00
水1,56787
1
A: Casein kinase I isoform delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7261
ポリマ－34,7261
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase I isoform delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7261
ポリマ－34,7261
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.145, 102.251, 64.593
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.530, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase I isoform delta / CKI-delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 34726.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Csnk1d, Hckid / プラスミド: pLIC-HTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9DC28, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM succinic acid, 15% PEG 3350, pH 7.0, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月26日
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 25594 / Num. obs: 25594 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 0.924 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.4-2.477.70.68121550.7421100
2.47-2.557.70.55620970.751100
2.55-2.647.70.43121150.7781100
2.64-2.757.70.31921250.7871100
2.75-2.877.70.25721320.8271100
2.87-3.027.70.19621110.881100
3.02-3.217.70.14921560.9671100
3.21-3.467.70.1121171.0921100
3.46-3.817.70.08821271.1091100
3.81-4.367.70.06321351.0751100
4.36-5.497.70.04921341.067199.9
5.49-507.50.04421901.009199.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.41 Å40.67 Å
Translation5.24 Å40.67 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.0位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3UZP CHAIN A

3uzp


解像度: 2.4078→40.665 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.55 / FOM work R set: 0.8163 / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.72 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2371 1279 5 %
Rwork0.2101 24293 -
obs0.2115 25572 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 82.27 Å2 / Biso mean: 32.2319 Å2 / Biso min: 10.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4078→40.665 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4640 0 0 87 4727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044744
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9626369
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073663
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003810
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.941790
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4078-2.50420.31191330.27512534266793
2.5042-2.61810.30851430.255227072850100
2.6181-2.75610.28521440.2427222866100
2.7561-2.92870.26581420.246326992841100
2.9287-3.15480.27361420.242126902832100
3.1548-3.47210.27171430.229527302873100
3.4721-3.97420.23471440.209227202864100
3.9742-5.00560.17441420.173827232865100
5.0056-40.67110.21471460.183627682914100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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