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- PDB-4jj7: Caspase-3 specific unnatural amino acid-based peptides -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jj7
タイトルCaspase-3 specific unnatural amino acid-based peptides
要素
  • Caspase inhibitor
  • Caspase-8
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-8 / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / Apoptotic execution phase / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria ...caspase-8 / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / Apoptotic execution phase / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / TRIF-mediated programmed cell death / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / self proteolysis / positive regulation of macrophage differentiation / response to cobalt ion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / CLEC7A/inflammasome pathway / death-inducing signaling complex / negative regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / natural killer cell activation / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / response to anesthetic / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / B cell activation / response to tumor necrosis factor / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of execution phase of apoptosis / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / regulation of cytokine production / proteolysis involved in protein catabolic process / T cell activation / protein maturation / positive regulation of interleukin-1 beta production / Regulation of NF-kappa B signaling / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / cellular response to mechanical stimulus / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / Regulation of necroptotic cell death / response to estradiol / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / lamellipodium / heart development / cell body / scaffold protein binding / response to ethanol / angiogenesis / response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site ...Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACE-1MH-ASP-B3L-HLX-1U8 / DITHIANE DIOL / Caspase-8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.178 Å
データ登録者Vickers, C.J. / Gonzalez-Paez, G.E. / Wolan, D.W.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2013
タイトル: Selective Detection of Caspase-3 versus Caspase-7 Using Activity-Based Probes with Key Unnatural Amino Acids.
著者: Vickers, C.J. / Gonzalez-Paez, G.E. / Wolan, D.W.
履歴
登録2013年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Database references
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-8
B: Caspase inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5754
ポリマ－32,2712
非ポリマー3042
水4,846269
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.844, 62.844, 129.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Caspase-8 / CASP-8 / Apoptotic cysteine protease / Apoptotic protease Mch-5 / CAP4 / FADD-homologous ICE/ced-3- ...CASP-8 / Apoptotic cysteine protease / Apoptotic protease Mch-5 / CAP4 / FADD-homologous ICE/ced-3-like protease / FADD-like ICE / FLICE / ICE-like apoptotic protease 5 / MORT1-associated ced-3 homolog / MACH / Caspase-8 subunit p18 / Caspase-8 subunit p10


分子量: 31447.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP8, CASP8 MCH5, MCH5 / プラスミド: pET23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q14790, caspase-8
#2: タンパク質・ペプチド Caspase inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: CASPASE inhibitor / 分子量: 822.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: ACE-1MH-ASP-B3L-HLX-1U8
#3: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL


分子量: 152.235 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE 2,6, DIMETHYLBENZOIC ACID FRAGMENT IN RESIDUE 1U8 OF THE CASPASE INHIBITOR IS REMOVED DURING ...THE 2,6, DIMETHYLBENZOIC ACID FRAGMENT IN RESIDUE 1U8 OF THE CASPASE INHIBITOR IS REMOVED DURING COVALENT ATTACHMENT TO CASPASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1 M Sodium citrate, 0.1M HEPES pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.03317 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年1月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03317 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.178→23.37 Å / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 14.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 25.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 1.178→23.365 Å / SU ML: 0.08 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 11.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1567 4671 4.97 %
Rwork0.1352 --
obs0.1363 94058 95.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.178→23.365 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1957 0 16 269 2242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0172030
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7342734
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.127767
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.112303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1781-1.19150.1611180.14322816X-RAY DIFFRACTION91
1.1915-1.20550.16071540.12752988X-RAY DIFFRACTION96
1.2055-1.22020.16561490.11933042X-RAY DIFFRACTION99
1.2202-1.23560.14331350.11273135X-RAY DIFFRACTION100
1.2356-1.25190.13961380.11473112X-RAY DIFFRACTION100
1.2519-1.26910.1341550.10793075X-RAY DIFFRACTION100
1.2691-1.28720.12821700.10843059X-RAY DIFFRACTION100
1.2872-1.30640.12711570.10633103X-RAY DIFFRACTION100
1.3064-1.32680.14621650.10843051X-RAY DIFFRACTION100
1.3268-1.34860.13281820.10173060X-RAY DIFFRACTION100
1.3486-1.37180.12441760.10333088X-RAY DIFFRACTION100
1.3718-1.39670.10861700.09763133X-RAY DIFFRACTION100
1.3967-1.42360.13191460.09663077X-RAY DIFFRACTION100
1.4236-1.45270.13831730.10413058X-RAY DIFFRACTION100
1.4527-1.48420.13591620.10173119X-RAY DIFFRACTION100
1.4842-1.51880.1241400.09793085X-RAY DIFFRACTION100
1.5188-1.55670.11691710.09363099X-RAY DIFFRACTION100
1.5567-1.59880.12731760.09973092X-RAY DIFFRACTION100
1.5988-1.64590.141580.10253106X-RAY DIFFRACTION100
1.6459-1.6990.12271670.11073132X-RAY DIFFRACTION100
1.699-1.75970.13871860.11963062X-RAY DIFFRACTION100
1.7597-1.83010.15281470.1263120X-RAY DIFFRACTION100
1.8301-1.91330.14991620.13272642X-RAY DIFFRACTION85
1.9133-2.01420.16161730.13363106X-RAY DIFFRACTION99
2.0142-2.14030.14871660.13743126X-RAY DIFFRACTION100
2.1403-2.30540.1507760.14021483X-RAY DIFFRACTION47
2.3054-2.53720.17591610.15223171X-RAY DIFFRACTION100
2.5372-2.90370.18351780.17013152X-RAY DIFFRACTION100
2.9037-3.65610.16991360.16862505X-RAY DIFFRACTION97
3.6561-23.36960.20461240.16182590X-RAY DIFFRACTION86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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