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万見
- PDB-4jhd: Crystal Structure of an Actin Dimer in Complex with the Actin Nuc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jhd
タイトルCrystal Structure of an Actin Dimer in Complex with the Actin Nucleator Cordon-Bleu
要素
  • (Actin-5C) x 2
  • Protein cordon-bleu
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/PROTEIN BINDING / actin cytoskeleton / actin filament nucleator / nuclear actin / nucleation / tandem W domains / STRUCTURAL PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


somite specification / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ovarian fusome organization ...somite specification / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ovarian fusome organization / floor plate development / Platelet degranulation / MAP2K and MAPK activation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / DNA Damage Recognition in GG-NER / Clathrin-mediated endocytosis / actin filament network formation / sperm individualization / UCH proteinases / embryonic axis specification / actin crosslink formation / notochord development / maintenance of protein location in cell / brahma complex / Ino80 complex / tube formation / collateral sprouting in absence of injury / positive regulation of ruffle assembly / digestive tract development / positive regulation of dendrite development / mitotic cytokinesis / dendritic growth cone / actin monomer binding / axonal growth cone / ruffle / actin filament polymerization / liver development / neural tube closure / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / actin cytoskeleton organization / cell cortex / cytoskeleton / hydrolase activity / chromatin remodeling / axon / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain / WH2 domain profile. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain / WH2 domain profile. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Actin-5C / Protein cordon-bleu
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.91 Å
データ登録者Chen, X. / Ni, F. / Wang, Q.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Structural basis of actin filament nucleation by tandem w domains.
著者: Chen, X. / Ni, F. / Tian, X. / Kondrashkina, E. / Wang, Q. / Ma, J.
履歴
登録2013年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-5C
B: Actin-5C
C: Protein cordon-bleu
D: Actin-5C
E: Actin-5C
F: Protein cordon-bleu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,23514
ポリマ－208,1136
非ポリマー2,1228
水2,846158
1
A: Actin-5C
B: Actin-5C
C: Protein cordon-bleu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1187
ポリマ－104,0573
非ポリマー1,0614
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10430 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area34300 Å2
手法PISA
2
D: Actin-5C
E: Actin-5C
F: Protein cordon-bleu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1187
ポリマ－104,0573
非ポリマー1,0614
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9640 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area34430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.450, 99.800, 118.270
Angle α, β, γ (deg.)65.41, 90.03, 77.77
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31D
41E
12A
22B
32D
42E
13C
23F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAHISHISAA6 - 4015 - 49
21ALAALAHISHISBB6 - 4015 - 49
31ALAALAHISHISDD6 - 4015 - 49
41ALAALAHISHISEE6 - 4015 - 49
12TYRTYRHISHISAA53 - 37162 - 380
22TYRTYRHISHISBB53 - 37162 - 380
32TYRTYRHISHISDD53 - 37162 - 380
42TYRTYRHISHISEE53 - 37162 - 380
13HISHISLEULEUCC68 - 13520 - 87
23HISHISLEULEUFF68 - 13520 - 87

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Actin-5C


分子量: 42989.012 Da / 分子数: 2 / 変異: A204E, P243K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Act5C, CG4027
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P10987
#2: タンパク質 Actin-5C


分子量: 42930.914 Da / 分子数: 2 / 変異: K291E, P322K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Act5C, CG4027
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P10987
#3: タンパク質 Protein cordon-bleu


分子量: 18136.596 Da / 分子数: 2 / Fragment: WH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cobl, Kiaa0633 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5NBX1

-
非ポリマー , 3種, 166分子

#4: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細ACCORDING TO UNIPROT SEQUENCE DATABASE THERE ARE SEQUENCE CONFLICTS AT THESE TWO POSITIONS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 10% PEG3350, 0.18M NaCl, 0.1M PIPES, protein:mother liquor = 2:1, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 195 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月4日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.91→45.021 Å / Num. all: 47394 / Num. obs: 46301 / % possible obs: 97.69 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.91-2.9705196
2.9705-3.0351199
3.0351-3.1057197
3.1057-3.1833197
3.1833-3.2693198
3.2693-3.3655197
3.3655-3.4741198
3.4741-3.5982197
3.5982-3.7422198
3.7422-3.9124198
3.9124-4.1186197
4.1186-4.3764199
4.3764-4.714198
4.714-5.1878198
5.1878-5.937197
5.937-7.4744199
7.4744-45.0261198

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIXモデル構築
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.91→45.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 16.349 / SU ML: 0.311 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.968 / ESU R Free: 0.414 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25512 2341 5.1 %RANDOM
Rwork0.20042 ---
obs0.20317 43972 97.71 %-
all-47394 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 66.709 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.28 Å21.11 Å2-1.81 Å2
2---0.33 Å2-1.03 Å2
3---3.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.91→45.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12716 0 128 158 13002
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02213105
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1321.97917758
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.47151634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.4623.804552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.503152271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3911586
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.21975
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.029764
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.26149
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.28955
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2515
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0270.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2770.2163
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1910.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: medium positional / Weight position: 0.5

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A2470.54
12B2470.53
13D2470.67
14E2470.58
21A24880.41
22B24880.37
23D24880.56
24E24880.37
31C5100.87
LS精密化 シェル解像度: 2.91→2.986 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 168 -
Rwork0.284 3236 -
obs--96.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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