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- PDB-4jeh: Crystal Structure of Munc18a and Syntaxin1 lacking N-peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jeh
タイトルCrystal Structure of Munc18a and Syntaxin1 lacking N-peptide complex
要素
  • Syntaxin-1A
  • Syntaxin-binding protein 1
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / PROTEIN COMPLEX / MEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / PROTEIN TRANSPORT / TRANSPORT / NEUROTRANSMITTER TRANSPORT / TRANSMEMBRANE / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of vesicle docking / regulation of acrosomal vesicle exocytosis / positive regulation of glutamate secretion, neurotransmission / negative regulation of SNARE complex assembly / developmental process involved in reproduction / axon target recognition / regulation of vesicle fusion / myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis ...positive regulation of vesicle docking / regulation of acrosomal vesicle exocytosis / positive regulation of glutamate secretion, neurotransmission / negative regulation of SNARE complex assembly / developmental process involved in reproduction / axon target recognition / regulation of vesicle fusion / myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / extrinsic component of presynaptic membrane / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / synaptic vesicle docking / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / regulation of synaptic vesicle priming / platelet degranulation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / synaptic vesicle maturation / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / presynaptic active zone cytoplasmic component / regulation of exocytosis / secretion by cell / SNAP receptor activity / SNARE complex / chloride channel inhibitor activity / vesicle fusion / positive regulation of mast cell degranulation / calcium-ion regulated exocytosis / LGI-ADAM interactions / actomyosin / hormone secretion / neuromuscular synaptic transmission / platelet alpha granule / neurotransmitter secretion / ATP-dependent protein binding / vesicle docking involved in exocytosis / protein localization to membrane / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / long-term synaptic depression / insulin secretion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / myosin binding / parallel fiber to Purkinje cell synapse / exocytosis / phospholipase binding / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of protein-containing complex assembly / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / phagocytic vesicle / presynaptic active zone membrane / endomembrane system / SNARE binding / acrosomal vesicle / secretory granule / protein localization to plasma membrane / establishment of localization in cell / intracellular protein transport / postsynaptic density membrane / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / kinase binding / platelet aggregation / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / response to estradiol / presynapse / presynaptic membrane / protein-macromolecule adaptor activity / neuron apoptotic process / molecular adaptor activity / nuclear membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / transmembrane transporter binding / postsynapse / neuron projection
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-1A / Syntaxin-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Colbert, K.N. / Hattendorf, D.A. / Weiss, T.M. / Burkhardt, P. / Fasshauer, D. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Syntaxin1a variants lacking an N-peptide or bearing the LE mutation bind to Munc18a in a closed conformation.
著者: Colbert, K.N. / Hattendorf, D.A. / Weiss, T.M. / Burkhardt, P. / Fasshauer, D. / Weis, W.I.
履歴
登録2013年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syntaxin-binding protein 1
B: Syntaxin-1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,5912
ポリマ－97,5912
非ポリマー00
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area35460 Å2
手法PISA
2
A: Syntaxin-binding protein 1
B: Syntaxin-1A

A: Syntaxin-binding protein 1
B: Syntaxin-1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,1834
ポリマ－195,1834
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area13170 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area66290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.906, 154.906, 150.324
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Syntaxin-binding protein 1 / N-Sec1 / Protein unc-18 homolog 1 / Unc18-1 / Protein unc-18 homolog A / Unc-18A / p67 / rbSec1


分子量: 69285.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stxbp1, Unc18a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61765
#2: タンパク質 Syntaxin-1A / Neuron-specific antigen HPC-1 / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A


分子量: 28306.016 Da / 分子数: 1 / Fragment: unp residues 24-266 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a, Sap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 27% PEG 400, 10 mM EDTA, 10 mM DTT, 224 mM ammonium acetate, and 100 mM sodium acetate , pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→62.017 Å / Num. all: 31771 / Num. obs: 31771 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.644.60.6461.12120945780.646100
2.64-2.84.60.471.52003943330.47100
2.8-2.994.60.2952.41893941000.295100
2.99-3.234.60.193.81752338240.19100
3.23-3.544.60.1175.71602635140.117100
3.54-3.954.50.0817.81439031910.08199.9
3.95-4.564.40.0688.91264628460.06899.7
4.56-5.594.20.05510.41002024010.05599.7
5.59-7.914.50.04215.2846818930.04299.3
7.91-62.8694.40.03415.7475310910.03498.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3C98

3c98


解像度: 2.5→32.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9411 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9258 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2231 1996 6.29 %RANDOM
Rwork0.1843 ---
all0.255 31767 --
obs0.1867 31750 --
原子変位パラメータBiso max: 157.16 Å2 / Biso mean: 59.4991 Å2 / Biso min: 26.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.9181 Å20 Å20 Å2
2--5.9181 Å20 Å2
3----11.8361 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.344 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→32.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6248 0 0 69 6317
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013121SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1182HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.75885HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.196344HARMONIC20
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2427 182 6.32 %
Rwork0.2175 2700 -
all0.2191 2882 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.17560.07340.11461.27480.67990.95480.0501-0.1935-0.45480.11470.04870.00730.135-0.0286-0.0988-0.1865-0.0031-0.0162-0.17420.130.013313.724434.840745.0106
23.48150.1122-0.790.4556-0.03160.50820.05410.14720.0294-0.0536-0.02840.08110.0235-0.1644-0.0257-0.0791-0.00150.0060.02080.0171-0.1208-11.887460.98557.9112
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A4 - 592
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B27 - 247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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