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- PDB-4je4: Crystal Structure of Monobody NSa1/SHP2 N-SH2 Domain Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4je4
タイトルCrystal Structure of Monobody NSa1/SHP2 N-SH2 Domain Complex
要素
  • Monobody NSa1
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードSignaling protein/protein binding / engineered binding protein / SHP2 SH2-monobody complex / Phosphatase / Phosphotyrosine Binding / Phosphorylation / Signaling protein-protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion ...negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / genitalia development / peptidase activator activity / atrioventricular canal development / fibrinogen complex / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / peptide cross-linking / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals / cerebellar cortex formation / positive regulation of hormone secretion / negative regulation of neutrophil activation / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / cell-substrate junction assembly / Signaling by Leptin / hormone metabolic process / MET activates PTPN11 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / proteoglycan binding / face morphogenesis / Signal regulatory protein family interactions / ERBB signaling pathway / platelet formation / biological process involved in interaction with symbiont / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / triglyceride metabolic process / organ growth / megakaryocyte development / negative regulation of type I interferon production / Interleukin-20 family signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Interleukin-6 signaling / Syndecan interactions / Co-inhibition by CTLA4 / Platelet sensitization by LDL / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / PI-3K cascade:FGFR2 / peptide hormone receptor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / MAPK3 (ERK1) activation / PI-3K cascade:FGFR1 / Prolactin receptor signaling / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / response to muscle activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endodermal cell differentiation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / MAPK1 (ERK2) activation / PECAM1 interactions / Bergmann glial cell differentiation / inner ear development / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of protein phosphorylation / positive regulation of intracellular signal transduction / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / phosphoprotein phosphatase activity / basement membrane / RET signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / Non-integrin membrane-ECM interactions / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / Co-inhibition by PD-1 / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / ECM proteoglycans / GAB1 signalosome / Integrin cell surface interactions / ephrin receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / endothelial cell migration / positive regulation of axon extension / regulation of protein-containing complex assembly / Regulation of IFNG signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF)
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Kringle-like fold / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / SH2 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Sha, F. / Koide, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Dissection of the BCR-ABL signaling network using highly specific monobody inhibitors to the SHP2 SH2 domains.
著者: Sha, F. / Gencer, E.B. / Georgeon, S. / Koide, A. / Yasui, N. / Koide, S. / Hantschel, O.
履歴
登録2013年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references
改定 1.22013年9月25日Group: Database references
改定 1.32014年3月12日Group: Structure summary
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: Monobody NSa1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2342
ポリマ－22,2342
非ポリマー00
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.581, 69.098, 84.441
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP- ...Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP-2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 12104.635 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTP2C, PTPN11, SHPTP2 / プラスミド: pHBT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q06124
#2: タンパク質 Monobody NSa1


分子量: 10129.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pHFT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02751*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M Tris-HCl, 0.2M Magnesium Chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月20日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→34.55 Å / Num. all: 8458 / Num. obs: 8427 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.075
反射 シェル解像度: 2.31→2.42 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.277 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 1181 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.31→34.55 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8243 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2545 314 4.53 %random
Rwork0.204 ---
obs0.2063 6926 82.81 %-
all-8427 --
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.793 Å2 / ksol: 0.393 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 54.32 Å2 / Biso mean: 19.2185 Å2 / Biso min: 7.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0058 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.9718 Å20 Å2
3---0.9776 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→34.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1531 0 0 85 1616
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031573
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7682145
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004272
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.294558
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.31-2.90540.28151160.21782785290171
2.9054-34.55290.24591980.19863827402594

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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