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- PDB-4jag: STRUCTURAL DETERMINATION OF THE A50T:S279G:S280K:V281K:K282E:H283... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jag
タイトルSTRUCTURAL DETERMINATION OF THE A50T:S279G:S280K:V281K:K282E:H283N VARIANT OF CITRATE SYNTHASE FROM E. COLI COMPLEXED WITH oxaloacetate
要素Citrate synthase
キーワードTRANSFERASE / CITRATE SYNTHASE / GRAM-NEGATIVE BACTERIA / ALLOSTERY / OXALOACETATE / ACETYL-COA / NADH / PROTEIN FOLDING / S-CARBOXYMETHYL-COA / ALLOSTERIC ENZYME / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


citrate synthase (unknown stereospecificity) / citrate (Si)-synthase activity / NADH binding / protein hexamerization / tricarboxylic acid cycle / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rubrerythrin, domain 2 - #60 / Citrate synthase, type I / Citrate synthase, bacterial-type / Citrate Synthase; domain 1 / Citrate Synthase, domain 1 / Cytochrome p450-Terp; domain 2 / Cytochrome P450-Terp, domain 2 / Citrate synthase active site / Citrate synthase signature. / Citrate synthase-like, large alpha subdomain ...Rubrerythrin, domain 2 - #60 / Citrate synthase, type I / Citrate synthase, bacterial-type / Citrate Synthase; domain 1 / Citrate Synthase, domain 1 / Cytochrome p450-Terp; domain 2 / Cytochrome P450-Terp, domain 2 / Citrate synthase active site / Citrate synthase signature. / Citrate synthase-like, large alpha subdomain / Citrate synthase / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain / Rubrerythrin, domain 2 / Single Sheet / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
OXALOACETATE ION / Citrate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Maurus, R. / Brayer, G.D.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2013
タイトル: Enzyme-substrate complexes of allosteric citrate synthase: Evidence for a novel intermediate in substrate binding.
著者: Duckworth, H.W. / Nguyen, N.T. / Gao, Y. / Donald, L.J. / Maurus, R. / Ayed, A. / Bruneau, B. / Brayer, G.D.
履歴
登録2013年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2013年7月17日ID: 3L99
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月18日Group: Database references
改定 1.22013年10月23日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Citrate synthase
B: Citrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6368
ポリマ－95,9902
非ポリマー6466
水10,377576
1
A: Citrate synthase
B: Citrate synthase
ヘテロ分子

A: Citrate synthase
B: Citrate synthase
ヘテロ分子

A: Citrate synthase
B: Citrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)289,90824
ポリマ－287,9696
非ポリマー1,93918
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area47370 Å2
ΔGint-383 kcal/mol
Surface area94200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)165.152, 165.152, 158.841
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Citrate synthase


分子量: 47994.785 Da / 分子数: 2 / 変異: A50T, S279G, S280K, V281K, K282E, H283N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: gltA, gluT, icdB, b0720, JW0710 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABH7, citrate (Si)-synthase
#2: 化合物 ChemComp-OAA / OXALOACETATE ION


分子量: 131.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3O5
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 576 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ASPARTATE AT POSITION 10 CHAIN A AND 1010 CHAIN B IS A POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION OF ASN THAT ...ASPARTATE AT POSITION 10 CHAIN A AND 1010 CHAIN B IS A POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION OF ASN THAT IS CONSISTENTLY OBSERVED IN MASS SPECTROMETRY AND EDMAN DEGRADATION MEASUREMENTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2% (V/V) PEG400, 2.0-2.3 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M NA HEPES, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月28日 / 詳細: VERTICAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SIDE SCATTERING I-BEAM BENT SINGLE CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 94093 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 9.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1K3P

1k3p
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.1→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 4556 4.8 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.182 94082 99.8 %-
溶媒の処理Bsol: 99.2 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 41.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6730 0 38 576 7344
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.9781.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.7822
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.1682
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.852.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3OAA.PAR
X-RAY DIFFRACTION4SUL.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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