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- PDB-4j6e: Structure of LPXI D225A Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j6e
タイトルStructure of LPXI D225A Mutant
要素UDP-2,3-diacylglucosamine pyrophosphatase LpxI
キーワードHYDROLASE / Structural Genomics / PSI-Biology / Center for Structures of Membrane Proteins / CSMP / lipid binding
機能・相同性
機能・相同性情報


identical protein binding
類似検索 - 分子機能
LpxI C-terminal catalytic domain / LpxI, C-terminal / LpxI N-terminal domain / LpxI, C-terminal domain superfamily / : / LpxI C-terminal domain / LpxI N-terminal domain / Cytidine Deaminase; domain 2 / Rossmann fold - #20 / Rossmann fold ...LpxI C-terminal catalytic domain / LpxI, C-terminal / LpxI N-terminal domain / LpxI, C-terminal domain superfamily / : / LpxI C-terminal domain / LpxI N-terminal domain / Cytidine Deaminase; domain 2 / Rossmann fold - #20 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-UDG / UDP-2,3-diacylglucosamine pyrophosphatase LpxI / UDP-2,3-diacylglucosamine pyrophosphatase LpxI
類似検索 - 構成要素
生物種Caulobacter crescentus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Metzger IV, L.E. / Lee, J.K. / Finer-Moore, J.S. / Raetz, C.R.H. / Stroud, R.M. / Center for Structures of Membrane Proteins (CSMP)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: LpxI structures reveal how a lipid A precursor is synthesized.
著者: Metzger IV, L.E. / Lee, J.K. / Finer-Moore, J.S. / Raetz, C.R.H. / Stroud, R.M.
履歴
登録2013年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2013年5月8日ID: 4GGI
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-2,3-diacylglucosamine pyrophosphatase LpxI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9762
ポリマ－29,9581
非ポリマー1,0181
水34219
1
A: UDP-2,3-diacylglucosamine pyrophosphatase LpxI
ヘテロ分子

A: UDP-2,3-diacylglucosamine pyrophosphatase LpxI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9524
ポリマ－59,9152
非ポリマー2,0362
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area2270 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area22840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.297, 107.297, 81.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 UDP-2,3-diacylglucosamine pyrophosphatase LpxI


分子量: 29957.740 Da / 分子数: 1 / 変異: D225A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caulobacter crescentus (バクテリア)
株: CB15N / 遺伝子: 77330127, CCNA_01987, CC_1910, lpxI / プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3)
参照: UniProt: B8GWR0, UniProt: A0A0H3C8Q1*PLUS, UDP-2,3-diacylglucosamine diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-UDG / (2R,3R,4R,5S,6R)-2-{[(S)-{[(S)-{[(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methoxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}-5-hydroxy-6-(hydroxymethyl)-3-{[(3R)-3-hydroxytetradecanoyl]amino}tetrahydro-2H-pyran-4-yl (3R)-3-hydroxytetradecanoate / UDP-2,3-ジ(3-ヒドロキシミリストイル)グルコサミン


分子量: 1018.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C43H77N3O20P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM TRIS pH 7.5-9.0,180-200 mM NaCl, 1.3-1.6 M (NH4)2SO4 and 6% V/V glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月1日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: Double Crystal Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→61.2 Å / Num. obs: 9602 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 52.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 32
反射 シェル解像度: 2.52→2.65 Å / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
PHENIXモデル構築
ELVES精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.52→61.182 Å / SU ML: 0.29 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0.3 / 位相誤差: 27.14 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2857 962 10.02 %
Rwork0.2207 --
obs0.2271 9602 98.1 %
all-9602 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→61.182 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1977 0 68 19 2064
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092073
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3572802
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.778786
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081327
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006365
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.52-2.65290.33491280.28761152X-RAY DIFFRACTION95
2.6529-2.81910.33451330.27241191X-RAY DIFFRACTION96
2.8191-3.03670.3091320.24051188X-RAY DIFFRACTION98
3.0367-3.34230.25991370.21811229X-RAY DIFFRACTION99
3.3423-3.82590.27481380.20421246X-RAY DIFFRACTION100
3.8259-4.81990.31371420.20161270X-RAY DIFFRACTION100
4.8199-61.20040.25891520.22061364X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.0588-4.1308-3.05892.96470.82644.5680.32550.1802-0.555-0.68180.2758-0.46190.66640.8418-0.63970.95240.1412-0.16691.3048-0.1970.9154-1.580127.55882.3643
20.66870.35590.20222.8077-1.27423.9119-0.3427-0.0043-0.755-1.3040.3715-1.10530.661.48080.60430.7561-0.37830.39341.5848-0.0111.0067-3.614242.3285-13.9144
33.98331.3743-1.84984.57851.25663.9589-0.3580.2644-0.1922-0.38480.1913-0.3637-0.26980.58040.20040.5581-0.26810.02020.82150.12690.4089-14.312851.4962-6.2245
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 118 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 119 through 145 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 146 through 276 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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